| 中文摘要 | 第11-12页 |
| ABSTRACT | 第12页 |
| 第一章 文献综述 | 第13-20页 |
| 1 谷氧还蛋白概述 | 第13-16页 |
| 1.1 硫氧还蛋白超家族介绍 | 第13-14页 |
| 1.2 谷氧还蛋白 | 第14-16页 |
| 1.2.1 谷氧还蛋白的分类 | 第14页 |
| 1.2.2 谷氧还蛋白作用机制 | 第14-15页 |
| 1.2.3 谷氧还蛋白研究进展 | 第15-16页 |
| 2 X射线晶体学技术简介 | 第16-18页 |
| 2.1 X射线晶体学发展概况 | 第16页 |
| 2.2 X射线衍射光源 | 第16-17页 |
| 2.3 探测器 | 第17页 |
| 2.4 晶体学数据库 | 第17-18页 |
| 3 本研究的目的和意义 | 第18-20页 |
| 第二章 rbGrx及其突变体的诱导表达与分离纯化 | 第20-30页 |
| 1 材料 | 第20-21页 |
| 1.1 菌种及质粒 | 第20页 |
| 1.2 试剂及工具酶 | 第20-21页 |
| 1.3 引物设计 | 第21页 |
| 2 方法 | 第21-24页 |
| 2.1 rbGrx基因的生物信息学分析 | 第21页 |
| 2.2 rbGrx基因的定点突变 | 第21-23页 |
| 2.3 rbGrx及其突变体rbGrx C39A的表达与纯化 | 第23-24页 |
| 2.3.1 重组质粒的构建 | 第23页 |
| 2.3.2 rbGrx蛋白的表达与纯化 | 第23-24页 |
| 2.3.3 突变体rbGrxC39A蛋白的表达与纯化 | 第24页 |
| 3 结果 | 第24-28页 |
| 3.1 rbGrx的同源比对及其生理数据预测 | 第24-25页 |
| 3.2 rbGrx的表达与纯化 | 第25-28页 |
| 3.3 rbGrx突变体rbGrxC39A的表达与纯化 | 第28页 |
| 4 讨论 | 第28-30页 |
| 第三章 rbGrx蛋白酶的酶活性质研究 | 第30-36页 |
| 1 材料 | 第30页 |
| 1.1 实验仪器和设备 | 第30页 |
| 1.2 实验试剂 | 第30页 |
| 2 方法 | 第30-31页 |
| 2.1 重组荞麦谷氧还蛋白浓度测定 | 第30-31页 |
| 2.2 重组荞麦谷氧还蛋白rbGrx酶活性的测定 | 第31页 |
| 2.3 rbGrx酶动力学参数测定 | 第31页 |
| 2.4 rbGrx最适pH与最适温度的测定 | 第31页 |
| 3 结果 | 第31-34页 |
| 3.1 rbGrx比活力的测定及其分析 | 第31-32页 |
| 3.2 rbGrx酶动力学参数Km的测定 | 第32-33页 |
| 3.3 rbGrx最适温度与pH的测定 | 第33-34页 |
| 4 讨论 | 第34-36页 |
| 第四章 rbGrx及其突变体的结晶化与结构解析 | 第36-44页 |
| 1 材料 | 第36-37页 |
| 1.1 实验仪器及设备 | 第36页 |
| 1.2 实验试剂 | 第36-37页 |
| 2 方法 | 第37-38页 |
| 2.1 样品的制备 | 第37页 |
| 2.2 结晶条件的筛选与优化 | 第37页 |
| 2.3 晶体结构数据的收集 | 第37页 |
| 2.4 结构解析 | 第37-38页 |
| 3 结果 | 第38-42页 |
| 3.1 结晶条件的筛选与优化 | 第38页 |
| 3.2 晶体结构数据的收集与处理 | 第38-40页 |
| 3.3 结构解析 | 第40-42页 |
| 4 讨论 | 第42-44页 |
| 小结与展望 | 第44-45页 |
| 参考文献 | 第45-52页 |
| 攻读学位期间取得的研究成果 | 第52-53页 |
| 致谢 | 第53-54页 |
| 个人简况及联系方式 | 第54-55页 |
