| 摘要 | 第3-5页 |
| Abstract | 第5-6页 |
| 第一章 绪论 | 第10-18页 |
| 1.1 大豆蛋白质概述 | 第10-12页 |
| 1.1.1 大豆蛋白的营养价值 | 第10页 |
| 1.1.2 大豆蛋白的组成及结构 | 第10-11页 |
| 1.1.3 大豆蛋白分级分离研究 | 第11-12页 |
| 1.2 大豆蛋白酶解改性 | 第12-13页 |
| 1.3 蛋白的酶解聚集研究 | 第13-16页 |
| 1.3.1 大豆蛋白的酶解聚集 | 第13-15页 |
| 1.3.2 乳清蛋白的酶解聚集 | 第15-16页 |
| 1.4 立题背景及意义 | 第16页 |
| 1.5 主要研究内容 | 第16-18页 |
| 第二章 大豆蛋白及其主要组分的酶解聚集 | 第18-29页 |
| 2.1 前言 | 第18页 |
| 2.2 实验材料与设备 | 第18-19页 |
| 2.2.1 材料与试剂 | 第18页 |
| 2.2.2 主要仪器设备 | 第18-19页 |
| 2.3 实验方法 | 第19-22页 |
| 2.3.1 大豆蛋白原料的制备 | 第19页 |
| 2.3.2 大豆蛋白的酶解 | 第19-20页 |
| 2.3.3 SDS-PAGE电泳 | 第20-21页 |
| 2.3.4 浊度变化测定 | 第21页 |
| 2.3.5 分子量分布测定 | 第21页 |
| 2.3.6 表面疏水性 | 第21页 |
| 2.3.7 Tricine-SDS-PAGE凝胶电泳 | 第21-22页 |
| 2.4 结果与讨论 | 第22-28页 |
| 2.4.1 蛋白原料的纯度鉴定 | 第22-23页 |
| 2.4.2 酶解进程曲线 | 第23-24页 |
| 2.4.3 酶解浊度变化曲线 | 第24-25页 |
| 2.4.4 酶解上清液得率 | 第25页 |
| 2.4.5 分子量分布 | 第25-26页 |
| 2.4.6 表面疏水性分析 | 第26-27页 |
| 2.4.7 Tricine-SDS-PAGE分析 | 第27-28页 |
| 2.5 本章小结 | 第28-29页 |
| 第三章 热变性对大豆蛋白酶解聚集的影响 | 第29-39页 |
| 3.1 前言 | 第29页 |
| 3.2 实验材料与设备 | 第29-30页 |
| 3.2.1 材料与试剂 | 第29-30页 |
| 3.2.2 主要仪器设备 | 第30页 |
| 3.3 实验方法 | 第30-31页 |
| 3.3.1 大豆蛋白原料的制备 | 第30页 |
| 3.3.2 大豆蛋白的预热处理及酶解 | 第30页 |
| 3.3.3 DSC分析 | 第30页 |
| 3.3.4 SDS-PAGE电泳 | 第30页 |
| 3.3.5 浊度变化测定 | 第30-31页 |
| 3.3.6 分子量分布 | 第31页 |
| 3.3.7 Tricine-SDS-PAGE凝胶电泳 | 第31页 |
| 3.4 结果与讨论 | 第31-37页 |
| 3.4.1 热处理对大豆蛋白的结构变化 | 第31-33页 |
| 3.4.2 热处理对酶解聚集的影响 | 第33-36页 |
| 3.4.3 热处理对酶解产物性质的影响 | 第36-37页 |
| 3.5 本章小结 | 第37-39页 |
| 第四章 大豆蛋白酶解聚集机理及其调控 | 第39-47页 |
| 4.1 前言 | 第39-40页 |
| 4.2 实验材料与设备 | 第40页 |
| 4.2.1 材料与试剂 | 第40页 |
| 4.2.2 主要仪器设备 | 第40页 |
| 4.3 实验方法 | 第40-41页 |
| 4.3.1 添加不同物质的酶解样制备 | 第40页 |
| 4.3.2 Tricine-SDS-PAGE | 第40页 |
| 4.3.3 氨基酸分析 | 第40-41页 |
| 4.3.4 巯基含量测定 | 第41页 |
| 4.4 结果与讨论 | 第41-46页 |
| 4.4.1 参与聚集过程的分子间作用力分析 | 第41-44页 |
| 4.4.2 添加物对酶解物性质的影响 | 第44-46页 |
| 4.5 本章小结 | 第46-47页 |
| 主要结论与展望 | 第47-49页 |
| 主要结论 | 第47-48页 |
| 展望 | 第48-49页 |
| 致谢 | 第49-50页 |
| 参考文献 | 第50-57页 |
| 附录：作者在攻读硕士学位期间发表的论文 | 第57页 |