| 摘要 | 第1-5页 |
| ABSTRACT | 第5-9页 |
| 第一章 前言 | 第9-16页 |
| ·抗冻蛋白的特性 | 第9-10页 |
| ·改变冰晶的形态 | 第9-10页 |
| ·热滞活性 | 第10页 |
| ·抑制重结晶 | 第10页 |
| ·抗冻活性的分析 | 第10-11页 |
| ·微量渗透压法 | 第10-11页 |
| ·差示量热扫描仪（DSC） | 第11页 |
| ·显微镜观察 | 第11页 |
| ·冰点渗透压法 | 第11页 |
| ·抗冻蛋白结构与其抗冻活性的关系 | 第11-14页 |
| ·鱼类抗冻蛋白 | 第11-12页 |
| ·昆虫抗冻蛋白的结构与抗冻活性的关系 | 第12-13页 |
| ·植物抗冻蛋白的结构与其吸附冰晶的关系 | 第13-14页 |
| ·国内外抗冻蛋白研究的进展及概况 | 第14页 |
| ·抗冻蛋白的发现 | 第14页 |
| ·抗冻蛋白的机理研究进展 | 第14页 |
| ·抗冻蛋白的应用 | 第14-15页 |
| ·本课题研究的目的及意义 | 第15-16页 |
| 第二章 大豆粉具抗冻活性蛋白组分的制备 | 第16-30页 |
| ·引言 | 第16页 |
| ·实验试剂及仪器 | 第16-17页 |
| ·实验材料 | 第16页 |
| ·实验仪器 | 第16-17页 |
| ·SDS-PAGE试剂的配制 | 第17页 |
| ·试验方法 | 第17-20页 |
| ·大豆粉主要成分分析 | 第17页 |
| ·抗冻蛋白提取率的测定 | 第17页 |
| ·具抗冻活性的蛋白组分提取工艺的研究 | 第17-19页 |
| ·具抗冻活性的蛋白组分的分子量范围测定 | 第19-20页 |
| ·具抗冻活性的蛋白组分抗冻活性的鉴定 | 第20页 |
| ·结果与分析 | 第20-29页 |
| ·大豆粉的主要组成成分 | 第20-21页 |
| ·单因素实验结果与分析 | 第21-24页 |
| ·正交优化提取工艺的结果与分析 | 第24-26页 |
| ·SDS-PAGE测定抗冻蛋白组分的分子量范围 | 第26-27页 |
| ·蛋白组分抗冻活性的鉴定 | 第27-29页 |
| ·讨论 | 第29页 |
| ·本章小结 | 第29-30页 |
| 第三章 酶解具抗冻活性的蛋白组分 | 第30-43页 |
| ·引言 | 第30页 |
| ·实验试剂及仪器 | 第30-31页 |
| ·实验材料 | 第30页 |
| ·实验仪器 | 第30页 |
| ·Tricine SDS-PAGE试剂的配制 | 第30-31页 |
| ·实验方法 | 第31-34页 |
| ·碱性蛋白酶的酶活测定 | 第31-32页 |
| ·水解度（DH）的测定 | 第32页 |
| ·样品预处理 | 第32页 |
| ·酶解工艺流程 | 第32-33页 |
| ·单因素试验对酶解过程热滞活性影响的研究 | 第33-34页 |
| ·正交试验对酶解过程抗冻多肽热滞活性影响的研究 | 第34页 |
| ·酶解后所得产物的分子量范围测定 | 第34页 |
| ·酶解后所得产物抗冻活性的鉴定 | 第34页 |
| ·结果与分析 | 第34-42页 |
| ·碱性蛋白酶酶活的测定结果 | 第34-35页 |
| ·单因素实验结果与分析 | 第35-38页 |
| ·正交试验的结果与分析 | 第38-39页 |
| ·所制备抗冻多肽Tricine SDS-PAGE电泳结果 | 第39-40页 |
| ·所制备抗冻多肽抗冻活性的鉴定结果 | 第40-42页 |
| ·讨论 | 第42页 |
| ·本章小结 | 第42-43页 |
| 第四章 总结与展望 | 第43-44页 |
| 参考文献 | 第44-51页 |
| 论文、参加科研情况说明以及学位论文使用授权说明 | 第51-52页 |
| 致谢 | 第52-53页 |