| 摘要 | 第1-4页 |
| Abstract | 第4-6页 |
| 目录 | 第6-8页 |
| 1 绪论 | 第8-16页 |
| ·大豆蛋白简介 | 第8-9页 |
| ·11S 大豆球蛋白简介 | 第8-9页 |
| ·β-伴大豆球蛋白（7S）简介 | 第9页 |
| ·大豆蛋白的酶水解 | 第9-11页 |
| ·大豆蛋白酶改性 | 第9-10页 |
| ·大豆蛋白肽的应用 | 第10-11页 |
| ·蛋白酶解过程中的聚集 | 第11-13页 |
| ·动物蛋白的酶促聚集 | 第11-12页 |
| ·植物蛋白的酶促聚集 | 第12-13页 |
| ·蛋白及肽聚集的作用力 | 第13-14页 |
| ·共价键（covalent bonds） | 第13页 |
| ·静电相互作用（electrostatic interaction） | 第13页 |
| ·范德华力（Van der Wals forces） | 第13页 |
| ·氢键（hydrogen bond） | 第13页 |
| ·疏水相互作用（hydrophobic interaction） | 第13-14页 |
| ·立题背景及意义 | 第14页 |
| ·主要研究内容 | 第14-16页 |
| 2 实验材料与方法 | 第16-22页 |
| ·材料和设备 | 第16页 |
| ·材料与试剂 | 第16页 |
| ·主要实验仪器 | 第16页 |
| ·实验方法 | 第16-22页 |
| ·大豆蛋白的提取 | 第16-17页 |
| ·大豆蛋白的酶水解过程及其监测 | 第17-18页 |
| ·大豆蛋白酶解物性质 | 第18-20页 |
| ·11S 酶解物中巯基及二硫键的含量及分布 | 第20页 |
| ·对角线电泳 | 第20-21页 |
| ·大豆球蛋白酶解物成分的 MALDI-TOF/TOF-MS 质谱鉴定 | 第21-22页 |
| 3 实验结果与讨论 | 第22-46页 |
| ·7S 与 11S 混合体系酶解过程中聚集行为的研究 | 第22-27页 |
| ·蛋白原料的纯度及性质测定 | 第22-23页 |
| ·三种蛋白酶解时聚集体行为的比较 | 第23页 |
| ·浓度对 SPI 及 7S 聚集的影响 | 第23-24页 |
| ·7S 酶解产物对 11S 聚集的抑制作用 | 第24-27页 |
| ·不同水解条件对 11S 酶解过程中聚集行为的影响 | 第27-31页 |
| ·不同酶种类对聚集的影响 | 第27-28页 |
| ·酶解温度对 11S 聚集的影响 | 第28-29页 |
| ·pH 对 11S 酶解过程中聚集的影响 | 第29页 |
| ·蛋白浓度对聚集的影响 | 第29-31页 |
| ·11S 球蛋白酶解聚集产物性质研究 | 第31-38页 |
| ·水解度对聚集体粒径分布的影响 | 第31-32页 |
| ·水解度对聚集体片段得率的影响 | 第32-33页 |
| ·水解度对聚集体中肽段分子量分布的影响 | 第33-34页 |
| ·水解度对聚集体中氨基酸组成的影响 | 第34-35页 |
| ·11S 酶解产物中可溶性成分以及聚集体疏水性测定 | 第35页 |
| ·水解度对聚集体肽段 C18 柱峰面积加权平均保留时间的影响 | 第35-36页 |
| ·聚集体形成作用力分析 | 第36-38页 |
| ·二硫键连接肽在 11S 酶解聚集过程中的分布 | 第38-46页 |
| ·水解度对总巯基在上清及聚集体中分布的影响 | 第38-41页 |
| ·水溶性肽段和聚集体的非还原/还原 Tricine-SDS-PAGE | 第41-43页 |
| ·封闭巯基 11S 酶解聚集体性质研究 | 第43-44页 |
| ·对角线电泳表征水溶性肽段和聚集体中的二硫键 | 第44-45页 |
| ·质谱鉴定对角线电泳特征点 | 第45-46页 |
| 主要结论及展望 | 第46-48页 |
| 主要结论 | 第46-47页 |
| 展望 | 第47-48页 |
| 致谢 | 第48-49页 |
| 参考文献 | 第49-53页 |
| 附录Ⅰ：作者在攻读硕士学位期间发表的论文 | 第53-54页 |
| 附录Ⅱ：论文中部分实验结果 | 第54-57页 |
