| 摘要 | 第3-5页 |
| Abstract | 第5-7页 |
| 缩写符号说明 | 第8-13页 |
| 第一章 绪论 | 第13-25页 |
| 1.1 我国Cd污染稻米的现状 | 第13页 |
| 1.2 Cd在大米中的存在形式 | 第13-14页 |
| 1.3 米蛋白结构及组成 | 第14-17页 |
| 1.3.1 清蛋白结构及组成 | 第14-15页 |
| 1.3.2 球蛋白结构及组成 | 第15页 |
| 1.3.3 醇溶蛋白结构及组成 | 第15页 |
| 1.3.4 谷蛋白结构及组成 | 第15-16页 |
| 1.3.5 碱提蛋白 | 第16页 |
| 1.3.6 酶提蛋白 | 第16-17页 |
| 1.4 蛋白与Cd结合机制的研究 | 第17-23页 |
| 1.4.1 蛋白质与金属离子结合的基础特性 | 第17-18页 |
| 1.4.2 蛋白质与金属离子结合构象的表征与分子动力学模拟 | 第18-19页 |
| 1.4.3 蛋白与Cd结合的分子学机制 | 第19-22页 |
| 1.4.4 影响蛋白质与Cd结合的因素 | 第22-23页 |
| 1.5 立项依据、研究内容及研究意义 | 第23-25页 |
| 1.5.1 立项依据 | 第23页 |
| 1.5.2 研究内容 | 第23-24页 |
| 1.5.3 研究意义 | 第24-25页 |
| 第二章 Cd在大米中的存在形式及与蛋白结合的热力学特征 | 第25-41页 |
| 2.1 引言 | 第25-27页 |
| 2.2 材料及仪器 | 第27页 |
| 2.2.1 材料 | 第27页 |
| 2.2.2 主要仪器和设备 | 第27页 |
| 2.3 实验方法 | 第27-30页 |
| 2.3.1 糙米的碾磨及碾磨程度的划分 | 第27页 |
| 2.3.2 不同米蛋白的提取方法 | 第27-28页 |
| 2.3.3 米蛋白与Cd结合反应方法及动力学、等温吸附模型建立 | 第28-30页 |
| 2.3.4 Cd浓度的测定 | 第30页 |
| 2.3.5 理化指标测定 | 第30页 |
| 2.3.6 扫描电镜(SEM) | 第30页 |
| 2.3.7 氨基酸分析 | 第30页 |
| 2.3.8 数据处理 | 第30页 |
| 2.4 结果与讨论 | 第30-40页 |
| 2.4.1 Cd和蛋白在糙米各层中的分布 | 第30-31页 |
| 2.4.2 Cd在不同米蛋白中的分布 | 第31-32页 |
| 2.4.3 Cd与不同米蛋白吸附动力学研究 | 第32-36页 |
| 2.4.4 Cd与不同米蛋白结合的吸附等温线 | 第36-39页 |
| 2.4.5 Cd与不同大米蛋白吸附热力学分析 | 第39页 |
| 2.4.6 不同米蛋白的氨基酸组成与Cd结合量的相关性分析 | 第39-40页 |
| 2.5 本章小结 | 第40-41页 |
| 第三章 米蛋白与Cd结合的典型分子机制 | 第41-59页 |
| 3.1 引言 | 第41-42页 |
| 3.2 材料及仪器 | 第42页 |
| 3.2.1 材料 | 第42页 |
| 3.2.2 主要仪器和设备 | 第42页 |
| 3.3 实验方法 | 第42-45页 |
| 3.3.1 米蛋白各组分及醇溶蛋白-Cd结合物制备 | 第42页 |
| 3.3.2 十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰氨凝胶电泳(SDS-PAGE) | 第42页 |
| 3.3.3 体积排阻色谱(HPSEC) | 第42-43页 |
| 3.3.4 蛋白质结构定性分析 | 第43-44页 |
| 3.3.5 分子动力学模拟 | 第44-45页 |
| 3.3.6 远紫外圆二色谱(Far-UVCD) | 第45页 |
| 3.3.7 X-射线光电子能谱分析(XPS) | 第45页 |
| 3.3.8 荧光光谱分析 | 第45页 |
| 3.3.9 数据处理 | 第45页 |
| 3.4 结果与讨论 | 第45-58页 |
| 3.4.1 醇溶蛋白的分离及纯度鉴定 | 第45-46页 |
| 3.4.2 醇溶蛋白的亚基结构分析 | 第46-53页 |
| 3.4.3 亚基Q0D840与Cd结合的分子动力学模拟 | 第53-55页 |
| 3.4.4 醇溶蛋白-Cd结合物的分子结构表征 | 第55-58页 |
| 3.5 本章小结 | 第58-59页 |
| 第四章 米蛋白-Cd结合物的解离规律 | 第59-69页 |
| 4.1 引言 | 第59-60页 |
| 4.2 材料及仪器 | 第60页 |
| 4.2.1 材料 | 第60页 |
| 4.2.2 主要仪器和设备 | 第60页 |
| 4.3 实验方法 | 第60-62页 |
| 4.3.1 米蛋白与Cd的结合反应 | 第60-61页 |
| 4.3.2 pH对米蛋白-Cd结合物的影响 | 第61页 |
| 4.3.3 离子强度对米蛋白-Cd结合物的影响 | 第61页 |
| 4.3.4 配位体对米蛋白-Cd结合物的影响 | 第61页 |
| 4.3.5 金属离子对米蛋白-Cd结合物的影响 | 第61页 |
| 4.3.6 金属离子的测定 | 第61页 |
| 4.3.7 数据处理 | 第61-62页 |
| 4.4 结果与讨论 | 第62-68页 |
| 4.4.1 酸效应对米蛋白与Cd结合的影响 | 第62-63页 |
| 4.4.2 离子强度对米蛋白与Cd结合的影响 | 第63-64页 |
| 4.4.3 不同配位体对米蛋白与Cd结合的影响 | 第64-66页 |
| 4.4.4 不同金属离子对米蛋白与Cd结合的影响 | 第66-68页 |
| 4.5 本章小结 | 第68-69页 |
| 第五章 米蛋白的Cd脱除工艺及蛋白理化功能性质变化 | 第69-83页 |
| 5.1 引言 | 第69-70页 |
| 5.2 材料及仪器 | 第70页 |
| 5.2.1 材料 | 第70页 |
| 5.2.2 仪器 | 第70页 |
| 5.3 实验方法 | 第70-73页 |
| 5.3.1 不同细度米蛋白的制备 | 第70页 |
| 5.3.2 米蛋白酸浸除Cd工艺优化及样品制备 | 第70-71页 |
| 5.3.3 米蛋白EDTA螯合除Cd工艺优化及样品制备 | 第71页 |
| 5.3.4 粒度分析方法 | 第71页 |
| 5.3.5 Cd浓度的测定 | 第71页 |
| 5.3.6 EDTA-2Na的测定 | 第71页 |
| 5.3.7 理化成分的测定 | 第71页 |
| 5.3.8 矿物元素分析 | 第71页 |
| 5.3.9 氨基酸分析 | 第71-72页 |
| 5.3.10 乳化性和起泡性测定 | 第72页 |
| 5.3.11 持水性和持油性测定 | 第72页 |
| 5.3.12 体外消化性的测定 | 第72-73页 |
| 5.3.13 数据处理 | 第73页 |
| 5.4 结果与讨论 | 第73-82页 |
| 5.4.1 粉碎时间对米蛋白粒径的影响 | 第73-74页 |
| 5.4.2 米蛋白酸浸除Cd的影响因素 | 第74-78页 |
| 5.4.3 米蛋白EDTA螯合除Cd的影响因素 | 第78-79页 |
| 5.4.4 不同除Cd方法对米蛋白理化成分和氨基酸组成的影响 | 第79-80页 |
| 5.4.5 不同除Cd方法对米蛋白功能特性的影响 | 第80-81页 |
| 5.4.6 不同除Cd方法对米蛋白体外消化性的影响 | 第81-82页 |
| 5.5 本章小结 | 第82-83页 |
| 主要结论与展望 | 第83-84页 |
| 主要结论 | 第83页 |
| 展望 | 第83-84页 |
| 论文创新点 | 第84-85页 |
| 参考文献 | 第85-97页 |
| 致谢 | 第97-98页 |
| 附录:作者在攻读博士学位期间相关成果清单 | 第98页 |
