| 摘要 | 第4-5页 |
| Abstract | 第5-6页 |
| 主要符号表 | 第10-11页 |
| 第一章 绪论 | 第11-22页 |
| 1.1 食品多糖和蛋白质乳化特性研究现状 | 第11-16页 |
| 1.1.1 多糖和蛋白质型乳化剂种类 | 第11-12页 |
| 1.1.2 多糖和蛋白质的油-水界面乳化膜特征 | 第12-16页 |
| 1.2 食品多糖与蛋白质相互作用 | 第16-19页 |
| 1.2.1 可逆和不可逆相互作用 | 第16-17页 |
| 1.2.2 多糖/蛋白质相互作用对界面乳化性的影响 | 第17-19页 |
| 1.3 玉米纤维胶的研究现状 | 第19页 |
| 1.3.1 玉米纤维胶的结构和理化特性 | 第19页 |
| 1.3.2 玉米纤维胶的乳化特性及与蛋白质/多糖相互作用 | 第19页 |
| 1.4 本论文的立题依据及研究内容 | 第19-22页 |
| 1.4.1 立题依据 | 第19-20页 |
| 1.4.2 主要研究内容 | 第20-21页 |
| 1.4.3 研究技术路线 | 第21-22页 |
| 第二章 玉米纤维胶与牛血清白蛋白酶促交联物制备及其乳化稳定性 | 第22-40页 |
| 2.1 前言 | 第22页 |
| 2.2 材料与方法 | 第22-26页 |
| 2.2.1 实验材料 | 第22-23页 |
| 2.2.2 CFG分离提取 | 第23页 |
| 2.2.3 CFG组成成分分析 | 第23-24页 |
| 2.2.4 CFG溶液制备 | 第24页 |
| 2.2.5 CFG-BSA酶促共聚物制备 | 第24页 |
| 2.2.6 酪氨酸和赖氨酸含量测定 | 第24页 |
| 2.2.7 紫外-可见光吸收光谱分析 | 第24-25页 |
| 2.2.8 傅里叶变换红外光谱分析(FTIR) | 第25页 |
| 2.2.9 SDS-PAGE凝胶电泳 | 第25页 |
| 2.2.10 乳液制备 | 第25页 |
| 2.2.11 乳液粒径及Zeta电位分析 | 第25页 |
| 2.2.12 乳液絮凝和聚集/絮凝指数测定 | 第25-26页 |
| 2.2.13 乳液稳定性评价 | 第26页 |
| 2.2.14 数据统计与分析 | 第26页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第26-39页 |
| 2.3.1 CFG化学组成分析 | 第26-27页 |
| 2.3.2 最佳酶促交联反应条件 | 第27-30页 |
| 2.3.3 分子间共聚物形成验证 | 第30-32页 |
| 2.3.4 共聚物交联系数 | 第32-34页 |
| 2.3.5 乳液稳定评价 | 第34-39页 |
| 2.4 本章小结 | 第39-40页 |
| 第三章 CFG-BSA酶促共聚物的微观结构分析及交联机制 | 第40-52页 |
| 3.1 前言 | 第40页 |
| 3.2 材料与方法 | 第40-42页 |
| 3.2.1 实验材料 | 第40页 |
| 3.2.2 CFG-BSA酶促共聚物的制备 | 第40页 |
| 3.2.3 远紫外区圆二色谱(CD) | 第40-41页 |
| 3.2.4 高效尺寸排阻色谱分析(HPSEC) | 第41-42页 |
| 3.2.5 扫描电子显微镜分析 | 第42页 |
| 3.2.6 透射电子显微镜分析 | 第42页 |
| 3.3 结果和讨论 | 第42-51页 |
| 3.3.1 CFG-BSA酶促共聚物中蛋白质二级结构变化 | 第42-43页 |
| 3.3.2 CFG-BSA酶促共聚物的分子量分布 | 第43-46页 |
| 3.3.3 CFG-BSA酶促共聚物微观结构 | 第46-49页 |
| 3.3.4 反应机理推测 | 第49-51页 |
| 3.4 结论 | 第51-52页 |
| 第四章 CFG-BSA酶促共聚物在油-水界面的吸附机制 | 第52-64页 |
| 4.1 前言 | 第52页 |
| 4.2 材料与方法 | 第52-54页 |
| 4.2.1 实验材料 | 第52页 |
| 4.2.2 CFG-BSA酶促共聚物的制备 | 第52页 |
| 4.2.3 水包油乳状液制备 | 第52-53页 |
| 4.2.4 界面吸附蛋白质/多糖分离及含量测定 | 第53页 |
| 4.2.5 共聚物界面张力测定 | 第53页 |
| 4.2.6 SDS-PAGE凝胶电泳法分析界面组成 | 第53页 |
| 4.2.7 激光共聚焦观察乳液界面 | 第53-54页 |
| 4.2.8 共聚物界面膜厚度测定 | 第54页 |
| 4.3 结果和讨论 | 第54-62页 |
| 4.3.1 CFG-BSA酶促共聚物在乳液液滴表面的组成及分布 | 第54-59页 |
| 4.3.2 CFG-BSA酶促共聚物界面膜厚度分析 | 第59-61页 |
| 4.3.3 CFG-BSA酶促共聚物界面膜模型 | 第61-62页 |
| 4.4 结论 | 第62-64页 |
| 第五章 CFG与酪蛋白酸钠酶促共价交联物制备及界面特性 | 第64-74页 |
| 5.1 前言 | 第64页 |
| 5.2 材料和方法 | 第64-66页 |
| 5.2.1 材料 | 第64页 |
| 5.2.2 CFG酸水解及水解程度测定 | 第64-65页 |
| 5.2.3 CFG-NaCAS酶促共价交联物制备 | 第65页 |
| 5.2.4 高效尺寸排阻色谱 | 第65页 |
| 5.2.5 界面张力测定 | 第65-66页 |
| 5.2.6 界面渗透/重排速率计算 | 第66页 |
| 5.3 结果与讨论 | 第66-73页 |
| 5.3.1 CFG酸水解条件测定 | 第66页 |
| 5.3.2 水解/未水解CFG-NaCAS共聚物分子量分布 | 第66-70页 |
| 5.3.3 水解/未水解CFG-NaCAS共聚物界面张力及吸附常数 | 第70-72页 |
| 5.3.4 水解/未水解CFG-NaCAS共聚物界面膨胀模量 | 第72-73页 |
| 5.4 结论 | 第73-74页 |
| 第六章 全文总结与展望 | 第74-76页 |
| 6.1 结论 | 第74-75页 |
| 6.2 创新点 | 第75页 |
| 6.3 展望 | 第75-76页 |
| 参考文献 | 第76-89页 |
| 致谢 | 第89-90页 |
| 个人简历 | 第90-91页 |
