| 摘要 | 第4-6页 |
| Abstract | 第6-7页 |
| 主要符号表 | 第13-14页 |
| 第1章 前言 | 第14-26页 |
| 1.1 卡拉胶 | 第14-17页 |
| 1.1.1 卡拉胶的来源 | 第14页 |
| 1.1.2 卡拉胶的结构与分类 | 第14-15页 |
| 1.1.3 卡拉胶的理化性质 | 第15-17页 |
| 1.1.4 卡拉胶的应用 | 第17页 |
| 1.2 卡拉胶寡糖 | 第17-20页 |
| 1.2.1 卡拉胶寡糖的制备方法 | 第17-18页 |
| 1.2.2 卡拉胶寡糖的分离纯化及其鉴定 | 第18-19页 |
| 1.2.3 卡拉胶寡糖的生物活性 | 第19-20页 |
| 1.3 卡拉胶酶 | 第20-24页 |
| 1.3.1 卡拉胶酶的来源 | 第20-21页 |
| 1.3.2 卡拉胶酶的分类及酶解机制 | 第21-24页 |
| 1.3.3 卡拉胶酶的应用 | 第24页 |
| 1.4 本课题的研究内容及意义 | 第24-26页 |
| 1.4.1 本课题的目的和意义 | 第24-25页 |
| 1.4.2 本课题的研究内容 | 第25-26页 |
| 第2章 κ-卡拉胶酶的分离纯化及其结构建模 | 第26-44页 |
| 2.1 材料与仪器 | 第26-29页 |
| 2.1.1 产酶菌株 | 第26页 |
| 2.1.2 培养基 | 第26-27页 |
| 2.1.3 主要试剂 | 第27页 |
| 2.1.4 主要仪器 | 第27-28页 |
| 2.1.5 主要溶液的配制 | 第28-29页 |
| 2.2 试验方法 | 第29-32页 |
| 2.2.1 菌种的活化与培养 | 第29页 |
| 2.2.2 κ-卡拉胶酶粗酶液的制备 | 第29页 |
| 2.2.3 κ-卡拉胶酶活力的测定 | 第29-30页 |
| 2.2.4 蛋白浓度的测定 | 第30-31页 |
| 2.2.5 κ-卡拉胶酶的分离纯化 | 第31页 |
| 2.2.6 κ-卡拉胶酶的质谱分析 | 第31-32页 |
| 2.2.7 κ-卡拉胶酶的空间结构分析 | 第32页 |
| 2.3 结果与分析 | 第32-43页 |
| 2.3.1 标准曲线的制作 | 第32-33页 |
| 2.3.2 κ-卡拉胶酶的分离纯化 | 第33-36页 |
| 2.3.3 κ-卡拉胶酶的MALDI TOF/TOF质谱分析 | 第36-40页 |
| 2.3.4 κ-卡拉胶酶的同源模建及结构分析 | 第40-43页 |
| 2.4 本章小结 | 第43-44页 |
| 第3章 κ-卡拉胶酶酶学性质研究 | 第44-54页 |
| 3.1 材料与仪器 | 第44-46页 |
| 3.1.1 产酶菌株 | 第44页 |
| 3.1.2 培养基 | 第44页 |
| 3.1.3 主要试剂 | 第44-45页 |
| 3.1.4 主要仪器 | 第45页 |
| 3.1.5 主要溶液的配制 | 第45-46页 |
| 3.2 试验方法 | 第46-47页 |
| 3.2.1 κ-卡拉胶酶粗酶液的制备 | 第46页 |
| 3.2.2 κ-卡拉胶酶纯酶液的制备 | 第46页 |
| 3.2.3 κ-卡拉胶酶活力的测定 | 第46页 |
| 3.2.4 温度对 κ-卡拉胶酶的活性及稳定性的影响 | 第46-47页 |
| 3.2.5 pH对 κ-卡拉胶酶活性及稳定性的影响 | 第47页 |
| 3.2.6 金属离子对 κ-卡拉胶酶活性的影响 | 第47页 |
| 3.2.7 蛋白抑制剂、变性剂及表面活性剂对 κ-卡拉胶酶活性的影响 | 第47页 |
| 3.2.8 κ-卡拉胶酶的底物特异性 | 第47页 |
| 3.2.9 κ-卡拉胶酶的酶促反应动力学参数 | 第47页 |
| 3.3 结果与分析 | 第47-53页 |
| 3.3.1 温度对 κ-卡拉胶酶活性及稳定性的影响 | 第47-48页 |
| 3.3.2 pH对 κ-卡拉胶酶活性及稳定性的影响 | 第48-49页 |
| 3.3.3 金属离子对 κ-卡拉胶酶活性的影响 | 第49-51页 |
| 3.3.4 蛋白酶抑制剂、变性剂及表面活性剂对 κ-卡拉胶酶活性的影响 | 第51页 |
| 3.3.5 κ-卡拉胶酶的底物特异性 | 第51-52页 |
| 3.3.6 κ-卡拉胶酶的酶促反应动力学参数 | 第52-53页 |
| 3.4 本章小结 | 第53-54页 |
| 第4章 超顺磁纳米粒子固定化 κ-卡拉胶酶及其表征 | 第54-70页 |
| 4.1 材料和仪器 | 第54-56页 |
| 4.1.1 产酶菌株 | 第54页 |
| 4.1.2 培养基 | 第54页 |
| 4.1.3 主要试剂 | 第54-55页 |
| 4.1.4 主要仪器 | 第55-56页 |
| 4.1.5 主要溶液的配制 | 第56页 |
| 4.2 试验方法 | 第56-59页 |
| 4.2.1 κ-卡拉胶酶粗酶液的制备 | 第56页 |
| 4.2.2 超顺磁纳米粒子的制备 | 第56页 |
| 4.2.3 κ-卡拉胶酶的固定化 | 第56页 |
| 4.2.4 κ-卡拉胶酶活力的测定 | 第56-57页 |
| 4.2.5 κ-卡拉胶酶固定化工艺的优化 | 第57-58页 |
| 4.2.6 CMNPs及 κ-卡拉胶酶-CMNPs的表征 | 第58-59页 |
| 4.3 结果和分析 | 第59-69页 |
| 4.3.1 戊二醛浓度对 κ-卡拉胶酶固定化的影响 | 第59-60页 |
| 4.3.2 游离酶浓度对 κ-卡拉胶酶固定化的影响 | 第60页 |
| 4.3.3 交联时间对 κ-卡拉胶酶固定化的影响 | 第60-61页 |
| 4.3.4 固定时间对 κ-卡拉胶酶固定化的影响 | 第61页 |
| 4.3.5 固定温度对 κ-卡拉胶酶固定化的影响 | 第61-62页 |
| 4.3.6 SEM分析 | 第62-63页 |
| 4.3.7 TEM分析 | 第63-64页 |
| 4.3.8 磁性能分析 | 第64-65页 |
| 4.3.9 FTIR分析 | 第65-66页 |
| 4.3.10 XRD分析 | 第66-67页 |
| 4.3.11 元素分析及热重分析 | 第67-68页 |
| 4.3.12 在水相中的稳定性分析 | 第68页 |
| 4.3.13 在水相中的粒径分布 | 第68-69页 |
| 4.4 本章小结 | 第69-70页 |
| 第5章 固定化 κ-卡拉胶酶酶学性质及酶解产物 | 第70-81页 |
| 5.1 材料和仪器 | 第70-72页 |
| 5.1.1 产酶菌株 | 第70页 |
| 5.1.2 培养基 | 第70-71页 |
| 5.1.3 主要试剂 | 第71页 |
| 5.1.4 主要仪器 | 第71-72页 |
| 5.1.5 主要溶液的配制 | 第72页 |
| 5.2 试验方法 | 第72-73页 |
| 5.2.1 κ-卡拉胶酶粗酶液的制备 | 第72页 |
| 5.2.2 固定化 κ-卡拉胶酶的制备 | 第72页 |
| 5.2.3 酶活力的测定 | 第72页 |
| 5.2.4 固定化 κ-卡拉胶酶的酶学性质 | 第72-73页 |
| 5.2.5 固定化 κ-卡拉胶酶的酶解产物 | 第73页 |
| 5.3 结果与分析 | 第73-80页 |
| 5.3.1 温度对固定化 κ-卡拉胶酶活性及稳定性的影响 | 第73-75页 |
| 5.3.2 pH对固定化 κ-卡拉胶酶活性及稳定性的影响 | 第75-76页 |
| 5.3.3 固定化 κ-卡拉胶酶的重复利用性 | 第76-77页 |
| 5.3.4 固定化 κ-卡拉胶酶储存稳定性 | 第77页 |
| 5.3.5 固定化 κ-卡拉胶酶的反应动力学参数 | 第77-78页 |
| 5.3.6 固定化 κ-卡拉胶酶的酶解产物 | 第78-80页 |
| 5.4 本章小结 | 第80-81页 |
| 第6章 结论与展望 | 第81-83页 |
| 6.1 结论 | 第81-82页 |
| 6.2 展望 | 第82-83页 |
| 致谢 | 第83-84页 |
| 参考文献 | 第84-92页 |
| 在学期间发表的学术论文 | 第92页 |
