| 摘要 | 第4-6页 |
| Abstract | 第6-8页 |
| 主要符号表 | 第12-13页 |
| 第1章 引言 | 第13-19页 |
| 1.1 鲍鱼 | 第13-14页 |
| 1.2 蛋白酶 | 第14-16页 |
| 1.2.1 组织蛋白酶L | 第14-15页 |
| 1.2.2 肌原纤维结合型蛋白酶 | 第15-16页 |
| 1.3 丝氨酸蛋白酶抑制剂 | 第16-17页 |
| 1.4 研究内容与意义 | 第17-19页 |
| 第2章 材料与方法 | 第19-33页 |
| 2.1 材料与试剂 | 第19页 |
| 2.1.1 原料 | 第19页 |
| 2.1.2 试剂 | 第19页 |
| 2.2 溶液配制方法 | 第19-22页 |
| 2.2.1 缓冲液的配制 | 第19-20页 |
| 2.2.2 SDS-PAGE配制所需溶液 | 第20-21页 |
| 2.2.3 普通银染 | 第21页 |
| 2.2.4 质谱银染 | 第21-22页 |
| 2.3 主要仪器 | 第22页 |
| 2.4 实验方法 | 第22-33页 |
| 2.4.1 鲍鱼副肌球蛋白（Paramyosin，PM） | 第22-23页 |
| 2.4.2 鲍鱼胶原蛋白 | 第23-24页 |
| 2.4.3 蛋白酶活性及抑制剂活性的测定 | 第24-25页 |
| 2.4.4 蛋白浓度的测定 | 第25页 |
| 2.4.5 SDS-PAGE | 第25-26页 |
| 2.4.6 冷藏过程中鲍鱼肌肉质地参数及其蛋白酶活性变化 | 第26-27页 |
| 2.4.7 组织蛋白酶L的分离纯化 | 第27-29页 |
| 2.4.8 组织蛋白酶L的性质分析 | 第29-30页 |
| 2.4.9 鲍鱼肌原纤维结合型蛋白酶的探究 | 第30-31页 |
| 2.4.10 鲍鱼肌肉丝氨酸蛋白酶抑制剂（HhTI）的分离纯化 | 第31-32页 |
| 2.4.11 鲍鱼肌肉丝氨酸蛋白酶抑制剂（HhTI）的性质分析 | 第32-33页 |
| 第3章 结果与分析 | 第33-60页 |
| 3.1 鲍鱼副肌球蛋白（Paramyosin，PM） | 第33-36页 |
| 3.1.1 PM的分离纯化及质谱鉴定 | 第33-35页 |
| 3.1.2 PM的热稳定性分析 | 第35-36页 |
| 3.2 鲍鱼胶原蛋白 | 第36-41页 |
| 3.2.1 鲍鱼胶原蛋白的提取及鉴定 | 第36-38页 |
| 3.2.2 PSC1热稳定性分析 | 第38-39页 |
| 3.2.3 鲍鱼PSC1傅立叶红外光谱分析 | 第39-40页 |
| 3.2.4 鲍鱼腹足酶促溶性胶原蛋白抗体的制备 | 第40-41页 |
| 3.3 冷藏过程中鲍鱼肌肉质地参数及蛋白酶活性变化 | 第41-43页 |
| 3.3.1 冷藏过程中鲍鱼肌肉质地参数（TPA）的测定 | 第41-42页 |
| 3.3.2 鲍鱼肌肉冷藏过程中酶活力的测定 | 第42-43页 |
| 3.4 鲍鱼肌肉组织蛋白酶L（CL）的分离纯化 | 第43-51页 |
| 3.4.1 CL的分离纯化 | 第43-45页 |
| 3.4.2 CL的性质分析 | 第45-51页 |
| 3.5 鲍鱼肌原纤维结合型蛋白酶的探究 | 第51-54页 |
| 3.5.1 不同蛋白酶抑制剂对肌原纤维自身降解的影响 | 第51页 |
| 3.5.2 不同加热温度对肌原纤维自身降解的影响 | 第51-52页 |
| 3.5.3 不同金属离子对肌原纤维自身降解的影响 | 第52-53页 |
| 3.5.4 肌原纤维自身降解作用的季节性变化探究 | 第53-54页 |
| 3.6 鲍鱼肌肉丝氨酸蛋白酶抑制剂（HhTI）的分离纯化 | 第54-60页 |
| 3.6.1 HhTI的分离纯化 | 第54-56页 |
| 3.6.2 HhTI的性质分析 | 第56-60页 |
| 第4章 讨论 | 第60-66页 |
| 4.1 结构蛋白 | 第60-62页 |
| 4.1.1 副肌球蛋白 | 第60-61页 |
| 4.1.2 胶原蛋白 | 第61-62页 |
| 4.2 蛋白酶 | 第62-64页 |
| 4.2.1 组织蛋白酶L | 第62-63页 |
| 4.2.2 肌原纤维结合型蛋白酶 | 第63-64页 |
| 4.3 丝氨酸蛋白酶抑制剂 | 第64-66页 |
| 第5章 结论、创新点与展望 | 第66-68页 |
| 5.1 结论 | 第66-67页 |
| 5.2 创新点 | 第67页 |
| 5.3 展望 | 第67-68页 |
| 致谢 | 第68-69页 |
| 参考文献 | 第69-78页 |
| 在学期间发表的学术论文 | 第78页 |
