| 摘要 | 第1-4页 |
| Abstract | 第4-8页 |
| 1 文献综述 | 第8-21页 |
| ·乳链菌肽概述 | 第8-12页 |
| ·乳酸菌及其产生的细菌素 | 第8-9页 |
| ·乳链菌肽的分子结构与生物合成 | 第9-11页 |
| ·乳链菌肽的应用 | 第11-12页 |
| ·乳链菌肽的抗性机制 | 第12页 |
| ·乳链菌肽产生菌的免疫机制 | 第12页 |
| ·乳链菌肽非产生菌的抗性机制 | 第12页 |
| ·末端特异性蛋白酶的研究进展 | 第12-14页 |
| ·蛋白酶(protease)简介 | 第13页 |
| ·末端特异性蛋白的研究进展 | 第13-14页 |
| ·融合蛋白的表达及纯化 | 第14-16页 |
| ·大肠杆菌表达系统的特点 | 第14页 |
| ·提高可溶性表达的方法 | 第14-15页 |
| ·融合蛋白的表达和纯化 | 第15-16页 |
| ·蛋白质相互作用的研究技术简介 | 第16-21页 |
| ·蛋白质相互作用的研究方法 | 第16-18页 |
| ·表面等离子共振技术在检测蛋白质相互作用中的应用 | 第18-21页 |
| 2 引言 | 第21-22页 |
| 3 NSR 核心功能区域的确定 | 第22-46页 |
| ·NSR 不同截短突变体在大肠杆菌中的表达及纯化 | 第24-40页 |
| ·理论分析 | 第24-26页 |
| ·试验分析 | 第26-40页 |
| ·NSR 不同的截短突变体降解 Nisin 的活性检测 | 第40-46页 |
| ·理论分析 | 第40页 |
| ·试验分析 | 第40-46页 |
| 4 NSR 与底物结合活性能力的研究 | 第46-59页 |
| ·Ser236 点突变后的nsr 截短突变体在大肠杆菌中的融合表达及纯化 | 第47-53页 |
| ·理论分析 | 第47页 |
| ·试验分析 | 第47-53页 |
| ·Ser236 点突变后的 nsr 截短突变体体外结合 Nisin 的活性检测 | 第53-59页 |
| ·理论分析 | 第53-54页 |
| ·试验分析 | 第54-59页 |
| 5 结果 | 第59-60页 |
| ·NSR核心功能区域的确定 | 第59页 |
| ·NSR 与底物结合活性能力的研究 | 第59-60页 |
| 6 讨论 | 第60-62页 |
| ·末端特异性蛋白酶 | 第60-61页 |
| ·酶的活性中心 | 第60页 |
| ·酶活中心保守氨基酸 | 第60页 |
| ·酶的结合中心 | 第60-61页 |
| ·表面等离子共振技术 | 第61-62页 |
| ·生物分子的固定 | 第61页 |
| ·动力学计算与平衡分析 | 第61-62页 |
| 参考文献 | 第62-69页 |
| 致谢 | 第69-70页 |
| 作者简介 | 第70页 |
| 在读期间发表的学术论文 | 第70页 |
