| 摘要 | 第4-5页 |
| Abstract | 第5页 |
| 第1章 绪论 | 第9-20页 |
| 1.1 蛋白质淀粉样纤维自组装 | 第9-11页 |
| 1.1.1 自组装的概念 | 第9页 |
| 1.1.2 蛋白质的自组装 | 第9-10页 |
| 1.1.3 蛋白质淀粉样纤维自组装 | 第10页 |
| 1.1.4 影响蛋白质淀粉样纤维形成的因素 | 第10页 |
| 1.1.5 蛋白质淀粉样纤维形成的分析方法 | 第10-11页 |
| 1.2 β-乳球蛋白纤维 | 第11-14页 |
| 1.2.1 β-乳球蛋白的结构与性质 | 第11-13页 |
| 1.2.2 β-乳球蛋白纤维的形成机理 | 第13-14页 |
| 1.2.3 β-乳球蛋白凝胶研究进展 | 第14页 |
| 1.3 λ-卡拉胶简介 | 第14-15页 |
| 1.3.1 λ-卡拉胶的结构与性质 | 第14-15页 |
| 1.3.2 λ-卡拉胶的应用现状 | 第15页 |
| 1.4 蛋白质与多糖相互作用 | 第15-18页 |
| 1.4.1 蛋白质与多糖相互作用 | 第15-16页 |
| 1.4.2 蛋白质与多糖相互作用影响因素 | 第16-17页 |
| 1.4.2.1 pH | 第16页 |
| 1.4.2.2 离子强度 | 第16页 |
| 1.4.2.3 多糖电荷密度 | 第16页 |
| 1.4.2.4 多糖类型 | 第16-17页 |
| 1.4.2.5 分子柔顺性 | 第17页 |
| 1.4.3 蛋白质与多糖相互作用在食品中的应用 | 第17-18页 |
| 1.4.3.1 乳液稳定性 | 第17页 |
| 1.4.3.2 凝胶性 | 第17页 |
| 1.4.3.3 蛋白质回收和分离提纯 | 第17页 |
| 1.4.3.4 用作食品材料开发 | 第17页 |
| 1.4.3.5 稳定蛋白质 | 第17-18页 |
| 1.4.3.6 微胶囊化 | 第18页 |
| 1.5 研究意义与内容 | 第18-20页 |
| 1.5.1 研究目的与意义 | 第18页 |
| 1.5.2 研究内容 | 第18-20页 |
| 第2章 β-乳球蛋白纤维的制备及表征 | 第20-31页 |
| 2.1 引言 | 第20页 |
| 2.2 实验材料与仪器设备 | 第20-21页 |
| 2.2.1 实验材料 | 第20页 |
| 2.2.2 试剂 | 第20-21页 |
| 2.2.3 仪器与设备 | 第21页 |
| 2.3 实验方法 | 第21-24页 |
| 2.3.1 β-乳球蛋白的纯化 | 第21页 |
| 2.3.2 β-乳球蛋白纤维的制备 | 第21-22页 |
| 2.3.3 β-乳球蛋白纤维转换率的测定 | 第22页 |
| 2.3.4 荧光分光光度计实验 | 第22-23页 |
| 2.3.5 原子力显微镜实验 | 第23页 |
| 2.3.6 ξ-电位实验 | 第23-24页 |
| 2.3.7 氨基酸分析实验 | 第24页 |
| 2.3.8 流变实验 | 第24页 |
| 2.4 实验结果与分析 | 第24-29页 |
| 2.4.1 纤维转化率 | 第24-25页 |
| 2.4.2 β-乳球蛋白纤维的形成动力学 | 第25页 |
| 2.4.3 β-乳球蛋白纤维的形貌 | 第25-26页 |
| 2.4.4 纤维形成过程中 ζ-电位的变化 | 第26-27页 |
| 2.4.5 纤维形成过程中氨基酸组分的变化 | 第27-28页 |
| 2.4.6 温度对纤维凝胶的影响 | 第28-29页 |
| 2.5 本章小结 | 第29-31页 |
| 第3章 TG酶诱导 β-乳球蛋白纤维凝胶行为研究 | 第31-45页 |
| 3.1 引言 | 第31页 |
| 3.2 实验材料与仪器设备 | 第31-32页 |
| 3.2.1 材料 | 第31页 |
| 3.2.2 试剂 | 第31-32页 |
| 3.2.3 仪器与设备 | 第32页 |
| 3.3 实验方法 | 第32-33页 |
| 3.3.1 β-乳球蛋白及其纤维酶促凝胶的制备 | 第32页 |
| 3.3.2 流变学实验 | 第32页 |
| 3.3.3 凝胶微结构的表征 | 第32-33页 |
| 3.4 实验结果与分析 | 第33-44页 |
| 3.4.1 DTT和TG酶在 β-乳球蛋白及其纤维凝胶中的作用 | 第33-35页 |
| 3.4.2 DTT和TG酶诱导不同浓度 β-乳球蛋白凝胶 | 第35-38页 |
| 3.4.3 DTT和TG酶诱导不同浓度 β-乳球蛋白纤维凝胶 | 第38-41页 |
| 3.4.4 临界凝胶浓度 | 第41-43页 |
| 3.4.5 凝胶微结构 | 第43-44页 |
| 3.5 本章小结 | 第44-45页 |
| 第4章 β-乳球蛋白及其纤维与 λ-卡拉胶相互作用 | 第45-56页 |
| 4.1 引言 | 第45页 |
| 4.2 实验材料与仪器设备 | 第45-46页 |
| 4.2.1 实验材料 | 第45页 |
| 4.2.2 试剂 | 第45-46页 |
| 4.2.3 仪器与设备 | 第46页 |
| 4.3 实验方法 | 第46-47页 |
| 4.3.1 ζ-电位实验 | 第46页 |
| 4.3.2 GDL在线酸化实验 | 第46页 |
| 4.3.3 浊度实验 | 第46-47页 |
| 4.3.4 流变实验 | 第47页 |
| 4.4 实验结果与讨论 | 第47-55页 |
| 4.4.1 β-乳球蛋白与纤维电荷量比较 | 第47-48页 |
| 4.4.2 β-乳球蛋白及其纤维与 λ-卡拉胶混合体系的浊度 | 第48-49页 |
| 4.4.3 β-乳球蛋白及其纤维与 λ-卡拉胶混合体系的复合粘度 | 第49-50页 |
| 4.4.4 NaCl对 β-乳球蛋白纤维/λ-卡拉胶混合体系粘度的影响 | 第50-51页 |
| 4.4.5 尿素对 β-乳球蛋白纤维/λ-卡拉胶混合体系粘度的影响 | 第51-52页 |
| 4.4.6 SDS对 β-乳球蛋白纤维/λ-卡拉胶混合体系粘度的影响 | 第52-53页 |
| 4.4.7 混合浓度对混合体系粘弹性的影响 | 第53-55页 |
| 4.5 本章小结 | 第55-56页 |
| 第5章 结论与展望 | 第56-58页 |
| 5.1 结论 | 第56页 |
| 5.2 创新点 | 第56-57页 |
| 5.3 展望 | 第57-58页 |
| 参考文献 | 第58-63页 |
| 致谢 | 第63-64页 |
| 附录 攻读硕士期间发表的论文与专利 | 第64页 |
