| 致谢 | 第7-8页 |
| 摘要 | 第8-10页 |
| abstract | 第10-11页 |
| 第一章 绪论 | 第18-27页 |
| 1.1 小麦蛋白和大豆蛋白简述 | 第18-19页 |
| 1.1.1 小麦蛋白 | 第18页 |
| 1.1.2 大豆蛋白 | 第18-19页 |
| 1.2 蛋白功能性质 | 第19-21页 |
| 1.2.1 溶解性 | 第19-20页 |
| 1.2.2 凝胶性 | 第20-21页 |
| 1.3 谷氨酰胺转氨酶(TG酶)的作用机理 | 第21-22页 |
| 1.4 蛋白改性技术的研究进展 | 第22-23页 |
| 1.4.1 物理改性 | 第22页 |
| 1.4.2 化学改性 | 第22-23页 |
| 1.4.3 酶法改性 | 第23页 |
| 1.5 蛋白质预处理方法 | 第23-24页 |
| 1.6 蛋白质凝胶化的机理及其应用 | 第24-25页 |
| 1.7 课题研究的目的意义及主要内容 | 第25-27页 |
| 1.7.1 立题依据及意义 | 第25-26页 |
| 1.7.2 主要研究内容 | 第26-27页 |
| 第二章 预处理对小麦面筋蛋白溶解度和结构的影响 | 第27-42页 |
| 2.1 材料与方法 | 第27-31页 |
| 2.1.1 材料与试剂 | 第27-28页 |
| 2.1.2 仪器与设备 | 第28页 |
| 2.1.3 小麦面筋蛋白原料组分的测定 | 第28-29页 |
| 2.1.4 小麦面筋蛋白预处理条件的优化 | 第29页 |
| 2.1.5 溶解度的测定 | 第29页 |
| 2.1.6 蛋白质粒径的测定 | 第29-30页 |
| 2.1.7 表面疏水性的测定 | 第30页 |
| 2.1.8 游离巯基含量的测定 | 第30页 |
| 2.1.9 分子间作用力的测定 | 第30页 |
| 2.1.10 FTIR光谱的测定 | 第30-31页 |
| 2.1.11 数据处理 | 第31页 |
| 2.2 结果与分析 | 第31-41页 |
| 2.2.1 小麦面筋蛋白的基本组成 | 第31页 |
| 2.2.2 小麦面筋蛋白预处理条件的优化 | 第31-35页 |
| 2.2.3 预处理对小麦面筋蛋白溶解度的影响 | 第35-36页 |
| 2.2.4 蛋白质粒径分析 | 第36-37页 |
| 2.2.5 表面疏水性分析 | 第37-38页 |
| 2.2.6 分子间作用力分析 | 第38-40页 |
| 2.2.7 FTIR分析 | 第40-41页 |
| 2.3 本章小结 | 第41-42页 |
| 第三章 预处理对大豆分离蛋白结构及凝胶性质的影响 | 第42-58页 |
| 3.1 材料与方法 | 第42-47页 |
| 3.1.1 材料与试剂 | 第42-43页 |
| 3.1.2 仪器与设备 | 第43-44页 |
| 3.1.3 大豆分离蛋白原料组分的测定 | 第44页 |
| 3.1.4 大豆分离蛋白预处理条件的优化 | 第44页 |
| 3.1.5 大豆分离蛋白凝胶的制备 | 第44页 |
| 3.1.6 溶解度的测定 | 第44-45页 |
| 3.1.7 粒径的测定 | 第45页 |
| 3.1.8 游离巯基含量的测定 | 第45页 |
| 3.1.9 表面疏水性的测定 | 第45页 |
| 3.1.10 分子间作用力的测定 | 第45-46页 |
| 3.1.11 FTIR光谱的测定 | 第46页 |
| 3.1.12 凝胶强度的测定 | 第46页 |
| 3.1.13 持水性的测定 | 第46页 |
| 3.1.14 微观结构观察 | 第46页 |
| 3.1.15 数据处理 | 第46-47页 |
| 3.2 结果与讨论 | 第47-57页 |
| 3.2.1 大豆分离蛋白的基本组成 | 第47页 |
| 3.2.2 大豆分离蛋白预处理条件的优化 | 第47-50页 |
| 3.2.3 预处理对大豆分离蛋白溶解度的影响 | 第50-51页 |
| 3.2.4 蛋白粒径分析 | 第51-53页 |
| 3.2.5 表面疏水性分析 | 第53页 |
| 3.2.6 分子间作用力分析 | 第53-55页 |
| 3.2.7 FTIR分析 | 第55-56页 |
| 3.2.8 凝胶强度和持水性分析 | 第56-57页 |
| 3.2.9 微观结构分析 | 第57页 |
| 3.3 本章小结 | 第57-58页 |
| 第四章 TG酶对预处理前后小麦与大豆蛋白混合凝胶性质的影响 | 第58-73页 |
| 4.1 材料与方法 | 第58-62页 |
| 4.1.1 材料与试剂 | 第58-59页 |
| 4.1.2 仪器与设备 | 第59页 |
| 4.1.3 理化改性小麦与大豆蛋白混合凝胶的制备及优化 | 第59-60页 |
| 4.1.4 凝胶强度的测定 | 第60页 |
| 4.1.5 凝胶持水率的测定 | 第60页 |
| 4.1.6 溶解度的测定 | 第60-61页 |
| 4.1.7 流变性的测定 | 第61页 |
| 4.1.8 游离巯基的测定 | 第61页 |
| 4.1.9 分子间作用力的测定 | 第61页 |
| 4.1.10 FTIR光谱测定 | 第61页 |
| 4.1.11 微观结构测定 | 第61-62页 |
| 4.1.12 数据处理 | 第62页 |
| 4.2 结果与讨论 | 第62-72页 |
| 4.2.1 TG酶对理化改性小麦与大豆蛋白混合凝胶性质影响的条件优化 | 第62-65页 |
| 4.2.2 凝胶强度和持水率分析 | 第65-67页 |
| 4.2.3 溶解度分析 | 第67页 |
| 4.2.4 流变性分析 | 第67-68页 |
| 4.2.5 分子间作用力分析 | 第68-70页 |
| 4.2.6 FTIR分析 | 第70-71页 |
| 4.2.7 微观结构分析 | 第71-72页 |
| 4.3 本章小结 | 第72-73页 |
| 第五章 结论与展望 | 第73-75页 |
| 5.1 结论 | 第73-74页 |
| 5.2 本文创新点 | 第74页 |
| 5.3 展望 | 第74-75页 |
| 参考文献 | 第75-83页 |
| 攻读硕士学位期间的学术活动及成果情况 | 第83-84页 |
