摘要 | 第1-7页 |
关键词 | 第7-8页 |
ABSTRACT | 第8-9页 |
KEY WORDS | 第9-10页 |
缩略表 | 第10-11页 |
前言 | 第11-14页 |
第一章 大豆11S和7S球蛋白的提取与分离 | 第14-23页 |
1. 材料和方法 | 第14-19页 |
1.1 实验材料 | 第14页 |
1.2 主要试剂 | 第14-15页 |
1.3 仪器设备 | 第15页 |
1.4 实验方法 | 第15-18页 |
1.5 测定方法 | 第18-19页 |
2. 结果与分析 | 第19-22页 |
2.1 不同缓冲溶液对 Thanh法总蛋白提取率的影响 | 第19页 |
2.2 Thanh法总蛋白提取条件的正交优化 | 第19-20页 |
2.3 Thanh法、Saio法和 Nagano法提取总蛋白的比较 | 第20-22页 |
3. 讨论 | 第22-23页 |
第二章 大豆11S和7S球蛋白的纯化及鉴定 | 第23-33页 |
1. 材料与方法 | 第23-27页 |
1.1 实验材料 | 第23页 |
1.2 层析材料 | 第23页 |
1.3 主要试剂 | 第23-24页 |
1.4 仪器设备 | 第24页 |
1.5 实验方法 | 第24-27页 |
1.6 测定方法 | 第27页 |
2. 结果与分析 | 第27-32页 |
2.1 纯化蛋白质的总蛋白含量 | 第27-28页 |
2.2 纯化蛋白的 SDS-PAGE电泳 | 第28-29页 |
2.3 11S和7S球蛋白的 SDS-PAGE电泳 | 第29-30页 |
2.4 凝胶过滤图谱 | 第30-32页 |
3. 讨论 | 第32-33页 |
第三章 大豆11S和7S球蛋白分子构象的研究 | 第33-41页 |
1. 材料与方法 | 第33-34页 |
1.1 实验材料 | 第33页 |
1.2 主要试剂 | 第33页 |
1.3 仪器设备 | 第33页 |
1.4 实验方法 | 第33-34页 |
2. 结果与分析 | 第34-40页 |
2.1 红外图谱分析 | 第34-37页 |
2.2 原子力显微镜观察(AFM) | 第37-38页 |
2.3 蛋白质的园二色性的分析 | 第38-39页 |
2.4 蛋白质的 DSC分析 | 第39-40页 |
3. 讨论 | 第40-41页 |
第四章 大豆11S和7S球蛋白功能特性的研究 | 第41-49页 |
1. 材料和方法 | 第41-43页 |
1.1 实验材料 | 第41页 |
1.2 主要试剂 | 第41页 |
1.3 仪器设备 | 第41页 |
1.4 实验方法 | 第41-42页 |
1.5 测定方法 | 第42-43页 |
2. 结果与分析 | 第43-48页 |
2.1 蛋白质持水性的比较 | 第43页 |
2.2 蛋白质的乳化性及稳定性比较 | 第43-44页 |
2.3 蛋白质吸油性的比较 | 第44-45页 |
2.4 加热温度对蛋白质凝胶特性的影响 | 第45-46页 |
2.5 pH值对蛋白质凝胶特性的影响 | 第46-47页 |
2.6 NaCl离子强度对蛋白质凝胶特性的影响 | 第47-48页 |
3. 讨论 | 第48-49页 |
第五章 大豆7S球蛋白改性研究 | 第49-60页 |
1. 材料与方法 | 第49-50页 |
1.1 实验材料 | 第49页 |
1.2 主要试剂 | 第49-50页 |
1.3 仪器设备 | 第50页 |
1.4 方法 | 第50页 |
2. 结果与分析 | 第50-59页 |
2.1 乙酰化改性 | 第50-53页 |
2.2 磷酸化作用 | 第53-55页 |
2.3 木瓜蛋白酶改性 | 第55-57页 |
2.4 As1.398地衣芽孢杆菌蛋白酶改性 | 第57-59页 |
3. 讨论 | 第59-60页 |
第六章 大豆11S和7S球蛋白与淀粉交互作用的研究 | 第60-71页 |
1. 材料与方法 | 第60-61页 |
1.1 实验材料 | 第60页 |
1.2 仪器设备 | 第60-61页 |
1.3 方法 | 第61页 |
2. 结果与分析 | 第61-69页 |
2.1 蛋白质与淀粉共存体系的凝胶质构特性的测定 | 第61-64页 |
2.2 蛋白质与淀粉共存体系的热变性 | 第64-66页 |
2.3 蛋白质与淀粉共存体系的流变性 | 第66-69页 |
3. 讨论 | 第69-71页 |
参考文献 | 第71-78页 |
致谢 | 第78页 |