| 摘要 | 第3-5页 |
| Abstract | 第5-6页 |
| 第一章 绪论 | 第10-19页 |
| 1.1 啤酒 | 第10页 |
| 1.2 啤酒泡沫 | 第10-11页 |
| 1.2.1 啤酒泡沫概述 | 第10页 |
| 1.2.2 啤酒泡沫的形成原理 | 第10页 |
| 1.2.3 啤酒泡沫的特征 | 第10页 |
| 1.2.4 啤酒泡沫的稳定性 | 第10-11页 |
| 1.3 啤酒蛋白质 | 第11-17页 |
| 1.3.1 啤酒蛋白质研究进展 | 第11-12页 |
| 1.3.2 啤酒蛋白质分离与制备方法研究进展 | 第12-13页 |
| 1.3.3 啤酒蛋白质结构研究进展 | 第13-15页 |
| 1.3.4 啤酒蛋白质性质研究进展 | 第15-17页 |
| 1.4 立题背景与立题意义 | 第17页 |
| 1.5 研究目标与研究内容 | 第17-19页 |
| 1.5.1 研究目标 | 第17页 |
| 1.5.2 研究内容 | 第17-19页 |
| 第二章 超声振荡法测定啤酒泡沫稳定性评价指标的建立 | 第19-30页 |
| 2.1 前言 | 第19页 |
| 2.2 材料与方法 | 第19-22页 |
| 2.2.1 主要试剂与仪器 | 第19页 |
| 2.2.2 超声振荡法测定啤酒泡沫泡持值 | 第19-20页 |
| 2.2.3 超声振荡法测定啤酒泡沫泡持值影响因素的研究 | 第20-21页 |
| 2.2.4 响应面分析对超声振荡法测定条件的优化 | 第21页 |
| 2.2.5 超声振荡法与国标秒表法、国标仪器法的比较 | 第21-22页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第22-28页 |
| 2.3.1 啤酒样品体积对超声振荡法测定的影响 | 第22-23页 |
| 2.3.2 样品预处理温度对超声振荡法测定的影响 | 第23页 |
| 2.3.3 超声振荡频率对超声振荡法测定的影响 | 第23-24页 |
| 2.3.4 超声振荡时间对超声振荡法测定的影响 | 第24-25页 |
| 2.3.5 响应面分析对超声振荡法测定条件的优化 | 第25-28页 |
| 2.3.6 超声振荡法与国标秒表法、国标仪器法的比较 | 第28页 |
| 2.4 本章小结 | 第28-30页 |
| 第三章 蛋白质与泡沫稳定性关系研究 | 第30-45页 |
| 3.1 前言 | 第30页 |
| 3.2 材料与方法 | 第30-34页 |
| 3.2.1 主要试剂与仪器 | 第30-31页 |
| 3.2.2 啤酒与泡沫蛋白质样品制备 | 第31页 |
| 3.2.3 啤酒与泡沫疏水性分析 | 第31-32页 |
| 3.2.4 啤酒与泡沫蛋白质水解氨基酸分析 | 第32页 |
| 3.2.5 啤酒与泡沫蛋白质理论疏水值分析 | 第32-33页 |
| 3.2.6 光密度法分析啤酒与泡沫蛋白质Z相对含量 | 第33页 |
| 3.2.7 啤酒与泡沫蛋白质Z免疫学分析 | 第33-34页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第34-43页 |
| 3.3.1 啤酒泡沫泡持值分析 | 第34页 |
| 3.3.2 啤酒与泡沫蛋白质分析 | 第34-36页 |
| 3.3.3 啤酒与泡沫疏水性分析 | 第36-37页 |
| 3.3.4 啤酒与泡沫蛋白质水解氨基酸分析 | 第37-40页 |
| 3.3.5 蛋白质Z与泡沫稳定性相关性分析 | 第40-43页 |
| 3.4 本章小结 | 第43-45页 |
| 第四章 酿造过程中蛋白质Z结构特性研究 | 第45-65页 |
| 4.1 前言 | 第45页 |
| 4.2 材料与方法 | 第45-49页 |
| 4.2.1 主要试剂与仪器 | 第45-46页 |
| 4.2.2 麦芽水溶液、糖化液、麦汁、发酵液的制备 | 第46-47页 |
| 4.2.3 蛋白质Z的纯化与鉴定 | 第47-48页 |
| 4.2.4 蛋白质Z二级结构分析 | 第48页 |
| 4.2.5 麦芽蛋白质Z结构稳定性分析 | 第48-49页 |
| 4.3 结果与讨论 | 第49-63页 |
| 4.3.1 蛋白质Z纯化条件的确定 | 第49-51页 |
| 4.3.2 蛋白质Z质谱分析 | 第51-52页 |
| 4.3.3 麦芽蛋白质Z二级结构分析 | 第52-53页 |
| 4.3.4 糖化过程蛋白质Z二级结构研究 | 第53-58页 |
| 4.3.5 煮沸过程蛋白质Z二级结构研究 | 第58-60页 |
| 4.3.6 发酵过程蛋白质Z二级结构研究 | 第60-61页 |
| 4.3.7 麦芽蛋白质Z结构稳定性分析 | 第61-63页 |
| 4.4 本章小结 | 第63-65页 |
| 第五章 蛋白质Z的毕赤酵母克隆表达与结构特性研究 | 第65-83页 |
| 5.1 前言 | 第65页 |
| 5.2 材料与方法 | 第65-72页 |
| 5.2.1 主要试剂与仪器 | 第65-66页 |
| 5.2.2 菌株、质粒、引物 | 第66-67页 |
| 5.2.3 菌体培养与感受态制备 | 第67-68页 |
| 5.2.4 基因组提取与重组质粒构建 | 第68-71页 |
| 5.2.5 重组蛋白质Z表达、纯化与鉴定 | 第71页 |
| 5.2.6 重组蛋白质Z二级结构分析 | 第71页 |
| 5.2.7 重组蛋白质Z结构稳定性分析 | 第71-72页 |
| 5.3 结果与讨论 | 第72-81页 |
| 5.3.1 麦芽蛋白质Z基因Paz1的克隆 | 第72-74页 |
| 5.3.2 重组蛋白质Z的诱导表达 | 第74-75页 |
| 5.3.3 重组蛋白质Z的纯化与鉴定 | 第75-77页 |
| 5.3.4 重组蛋白质Z二级结构分析 | 第77-79页 |
| 5.3.5 重组蛋白质Z结构稳定性分析 | 第79-81页 |
| 5.4 本章小结 | 第81-83页 |
| 第六章 蛋白质Z的糖基化与糖化修饰研究 | 第83-93页 |
| 6.1 前言 | 第83页 |
| 6.2 材料与方法 | 第83-85页 |
| 6.2.1 主要试剂与仪器 | 第83-84页 |
| 6.2.2 麦芽蛋白质Z与重组蛋白质Z理化特性分析 | 第84页 |
| 6.2.3 麦芽蛋白质Z与重组蛋白质Z糖修饰研究 | 第84-85页 |
| 6.2.4 麦芽蛋白质Z与重组蛋白质Z啤酒泡沫稳定能力分析 | 第85页 |
| 6.3 结果与讨论 | 第85-92页 |
| 6.3.1 麦芽蛋白质Z与重组蛋白质Z理化特性分析 | 第85-87页 |
| 6.3.2 麦芽蛋白质Z与重组蛋白质Z糖基化分析 | 第87-89页 |
| 6.3.3 麦芽蛋白质Z与重组蛋白质Z糖化修饰研究 | 第89-91页 |
| 6.3.4 麦芽蛋白质Z与重组蛋白质Z啤酒泡沫稳定能力分析 | 第91-92页 |
| 6.4 本章小结 | 第92-93页 |
| 主要结论与展望 | 第93-95页 |
| 主要结论 | 第93-94页 |
| 展望 | 第94-95页 |
| 创新点 | 第95-96页 |
| 致谢 | 第96-98页 |
| 参考文献 | 第98-104页 |
| 附录Ⅰ：作者在攻读博士学位期间发表的论文 | 第104-105页 |
| 附录Ⅱ：附表 | 第105-108页 |
