摘要 | 第1-6页 |
Abstract | 第6-11页 |
1 绪论 | 第11-19页 |
·转谷氨酰胺酶的研究进展 | 第11-13页 |
·转谷氨酰胺酶的来源 | 第11页 |
·转谷氨酰胺酶作用机理 | 第11-12页 |
·转谷氨酰胺酶在食物蛋白中的应用 | 第12-13页 |
·大豆蛋白研究进展 | 第13-16页 |
·大豆蛋白组成 | 第13页 |
·大豆蛋白的功能特性及营养价值 | 第13-14页 |
·大豆蛋白改性研究进展 | 第14-16页 |
·蛋白质组学研究概况 | 第16-17页 |
·蛋白质组学概念 | 第16页 |
·蛋白质组学主要研究内容 | 第16-17页 |
·蛋白质组学在食品研究中的应用 | 第17页 |
·研究目的意义及主要研究内容 | 第17-19页 |
·课题来源 | 第17页 |
·研究意义 | 第17-18页 |
·研究内容 | 第18-19页 |
2 转谷氨酰胺酶聚合改性大豆11S球蛋白水解物研究 | 第19-31页 |
·引言 | 第19页 |
·实验材料、试剂和设备 | 第19-21页 |
·实验材料与试剂 | 第19-20页 |
·实验仪器与设备 | 第20-21页 |
·实验方法 | 第21-25页 |
·大豆11S球蛋白制备 | 第21页 |
·转谷氨酰胺酶活力测定 | 第21-22页 |
·碱性蛋白酶酶活测定 | 第22页 |
·酶法改性蛋白 | 第22-23页 |
·SDS-PAGE电泳测定改性后大豆11S球蛋白相对光密度 | 第23-25页 |
·结果与讨论 | 第25-30页 |
·L-谷氨酸γ-单羟肟酸标准曲线及其方程 | 第25页 |
·碱性蛋白酶酶活标准曲线及方程 | 第25-26页 |
·大豆11S球蛋白电泳图 | 第26-27页 |
·加酶量对TGase改性大豆11S球蛋白聚合的影响 | 第27页 |
·离子强度对TGase改性大豆11S球蛋白聚合的影响 | 第27-28页 |
·pH对TGase改性大豆11S球蛋白聚合的影响 | 第28-29页 |
·反应温度对TGase改性大豆11S球蛋白聚合的影响 | 第29-30页 |
·本章小结 | 第30-31页 |
3 TGase对大豆11S球蛋白溶解性和乳化性的改性研究 | 第31-50页 |
·引言 | 第31页 |
·实验材料、试剂和仪器设备 | 第31-32页 |
·实验材料与试剂 | 第31页 |
·实验仪器与设备 | 第31-32页 |
·实验方法 | 第32-33页 |
·改性大豆11S球蛋白制备 | 第32页 |
·溶解性测定 | 第32页 |
·乳化性及乳化稳定性测定 | 第32页 |
·改性大豆11S球蛋白溶解性响应曲面优化 | 第32-33页 |
·改性大豆11S球蛋白乳化性响应曲面优化 | 第33页 |
·结果与讨论 | 第33-49页 |
·改性大豆11S球蛋白溶解性单因素试验 | 第33-36页 |
·改性大豆11S球蛋白溶解性响应曲面优化结果 | 第36-41页 |
·改性前后大豆11S球蛋白溶解性对比分析 | 第41页 |
·改性大豆11S球蛋白乳化性单因素实验 | 第41-44页 |
·改性大豆11S球蛋白乳化性的响应曲面优化结果 | 第44-48页 |
·改性前后大豆11S球蛋白乳化性对比分析 | 第48-49页 |
·本章小结 | 第49-50页 |
4 改性前后大豆11S球蛋白差异蛋白质组研究 | 第50-59页 |
·引言 | 第50页 |
·实验试剂与仪器 | 第50-51页 |
·实验试剂 | 第50-51页 |
·实验仪器与设备 | 第51页 |
·实验方法 | 第51-55页 |
·改性大豆11S球蛋白前处理 | 第51-53页 |
·第一向等点聚焦IEF | 第53页 |
·第二向SDS-PAGE | 第53页 |
·染色 | 第53页 |
·双向凝胶电泳图谱分析 | 第53-54页 |
·部分差异点质谱鉴定 | 第54页 |
·MALDI-TOF-MS分析 | 第54页 |
·目标蛋白的鉴定 | 第54-55页 |
·结果与讨论 | 第55-57页 |
·Bradford法标准曲线及方程 | 第55页 |
·双向电泳图谱及数据分析 | 第55-56页 |
·MALDI-TOF-MS分析结果 | 第56-57页 |
·本章小结 | 第57-59页 |
结论 | 第59-60页 |
参考文献 | 第60-64页 |
攻读学位期间发表的学术论文 | 第64-65页 |
致谢 | 第65页 |