| 摘要 | 第3-5页 |
| Abstract | 第5-7页 |
| 中英文缩写对照表 | 第8-14页 |
| 第一章 绪论 | 第14-23页 |
| 1.1 抗冻蛋白 | 第14-16页 |
| 1.1.1 抗冻蛋白的分类 | 第14页 |
| 1.1.2 AFPs的特性 | 第14-15页 |
| 1.1.2.1 热滞活性 | 第14页 |
| 1.1.2.2 抑制重结晶 | 第14页 |
| 1.1.2.3 修饰冰晶形态 | 第14-15页 |
| 1.1.2.4 降低过冷却点 | 第15页 |
| 1.1.2.5 保护细胞膜 | 第15页 |
| 1.1.3 AFPs的结构 | 第15-16页 |
| 1.2 植物抗冻机制 | 第16-18页 |
| 1.2.1 植物的低温驯化及抗寒机制 | 第17页 |
| 1.2.2 植物AFPs的作用机制 | 第17-18页 |
| 1.3 燕麦简介 | 第18-19页 |
| 1.4 AFPs在食品中的应用 | 第19-20页 |
| 1.4.1 AFPs在食品工业中的应用现状 | 第19页 |
| 1.4.2 AFPs在食品工业中的应用前景 | 第19-20页 |
| 1.4.3 AFPs在冷冻面团中的应用现状 | 第20页 |
| 1.5 AFPs的分子模拟技术 | 第20-21页 |
| 1.6 立题意义与研究内容 | 第21-23页 |
| 1.6.1 立题意义 | 第21-22页 |
| 1.6.2 研究内容 | 第22-23页 |
| 第二章 燕麦抗冻蛋白的纯化、鉴定及性质分析 | 第23-35页 |
| 2.1 引言 | 第23页 |
| 2.2 材料与仪器 | 第23页 |
| 2.2.1 主要材料与试剂 | 第23页 |
| 2.2.2 主要仪器与设备 | 第23页 |
| 2.3 实验方法 | 第23-26页 |
| 2.3.1 燕麦籽粒的冷诱导 | 第23-24页 |
| 2.3.2 水分含量及蛋白含量的测定 | 第24页 |
| 2.3.3 THA测定 | 第24页 |
| 2.3.4 燕麦抗冻蛋白的分离纯化 | 第24-25页 |
| 2.3.5 AsAFP相对分子质量分布测定 | 第25页 |
| 2.3.6 AsAFP序列鉴定 | 第25页 |
| 2.3.7 AsAFP的氨基酸组成分析 | 第25页 |
| 2.3.8 AsAFP等电点及相对分子质量预测 | 第25页 |
| 2.3.9 AsAFP二级结构及表面溶剂可及性预测 | 第25页 |
| 2.3.10 数据统计与分析 | 第25-26页 |
| 2.4 结果分析 | 第26-33页 |
| 2.4.1 燕麦组成分析 | 第26页 |
| 2.4.2 AsAFP粗蛋白的THA | 第26-27页 |
| 2.4.3 AsAFP的纯化及电泳分析 | 第27-28页 |
| 2.4.4 AsAFP的THA | 第28-29页 |
| 2.4.5 AsAFP序列鉴定 | 第29-31页 |
| 2.4.6 AsAFP的氨基酸组成分析 | 第31-32页 |
| 2.4.7 AsAFP等电点及相对分子质量预测 | 第32页 |
| 2.4.8 AsAFP的二级结构预测 | 第32-33页 |
| 2.4.9 AsAFP的表面溶剂可及性预测 | 第33页 |
| 2.5 本章小结 | 第33-35页 |
| 第三章 AsAFP与冰晶作用的分子模拟 | 第35-53页 |
| 3.1 引言 | 第35页 |
| 3.2 实验方法 | 第35-36页 |
| 3.2.1 AsAFP的同源建模 | 第35页 |
| 3.2.2 分子对接 | 第35-36页 |
| 3.2.3 分子动力学模拟 | 第36页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第36-52页 |
| 3.3.1 AsAFP的模板搜寻 | 第36页 |
| 3.3.2 AsAFP的序列比对 | 第36-37页 |
| 3.3.3 AsAFP目标模型的搭建 | 第37-38页 |
| 3.3.4 AsAFP模型蛋白的优化 | 第38-39页 |
| 3.3.5 AsAFP模型蛋白的评估 | 第39-42页 |
| 3.3.5.1 模建蛋白的PROCHECK分析 | 第39-40页 |
| 3.3.5.2 模建蛋白的Verify-3D分析 | 第40-41页 |
| 3.3.5.3 模建蛋白的ERRAT的结果分析 | 第41页 |
| 3.3.5.4 优化后的模建蛋白与原模版蛋白的叠合 | 第41-42页 |
| 3.3.6 AsAFP与不同类型冰晶面的分子对接 | 第42-45页 |
| 3.3.7 分子动力学模拟 | 第45-52页 |
| 3.4 本章小结 | 第52-53页 |
| 第四章 冻藏过程中AsAFPs对冷冻面团的影响 | 第53-64页 |
| 4.1 引言 | 第53页 |
| 4.2 材料与仪器 | 第53-54页 |
| 4.2.1 主要材料与试剂 | 第53页 |
| 4.2.2 主要仪器与设备 | 第53-54页 |
| 4.3 实验方法 | 第54-55页 |
| 4.3.1 冷冻面团的制作 | 第54页 |
| 4.3.2 冷冻面团可冻结水的测定 | 第54页 |
| 4.3.3 冷冻面团水分流动性的测定 | 第54页 |
| 4.3.4 冷冻面团旋转流变特性的测定 | 第54页 |
| 4.3.5 冷冻面团发酵流变特性的测定 | 第54-55页 |
| 4.3.6 冷冻面团微观结构的观察 | 第55页 |
| 4.3.7 馒头制品质构的测定 | 第55页 |
| 4.3.8 数据分析 | 第55页 |
| 4.4 结果分析 | 第55-63页 |
| 4.4.1 AsAFPs对冷冻面团可冻结水含量的影响 | 第55-56页 |
| 4.4.2 AsAFPs对冷冻面团水分流动性的影响 | 第56-57页 |
| 4.4.3 AsAFPs对冷冻面团旋转流变特性的影响 | 第57-58页 |
| 4.4.4 AsAFPs对冷冻面团发酵流变特性的影响 | 第58-60页 |
| 4.4.5 AsAFPs对冷冻面团微观结构的影响 | 第60-62页 |
| 4.4.6 AsAFPs对馒头制品质构的影响 | 第62-63页 |
| 4.5 本章小结 | 第63-64页 |
| 第五章 冻藏过程中AsAFPs对面筋蛋白聚集行为及冻融特性影响 | 第64-81页 |
| 5.1 引言 | 第64页 |
| 5.2 材料与仪器 | 第64-65页 |
| 5.2.1 主要材料与试剂 | 第64页 |
| 5.2.2 主要仪器与设备 | 第64-65页 |
| 5.3 实验方法 | 第65-67页 |
| 5.3.1 麦谷蛋白及麦醇溶蛋白的提取 | 第65页 |
| 5.3.2 冻藏条件的确定 | 第65页 |
| 5.3.3 分子排阻色谱分析 | 第65页 |
| 5.3.4 SDS-PAGE分析 | 第65-66页 |
| 5.3.5 自由巯基分析 | 第66页 |
| 5.3.6 面筋蛋白冻结及熔融性质的测定 | 第66页 |
| 5.3.7 面筋蛋白可冻结水含量和熔融特性的测定 | 第66页 |
| 5.3.8 面筋蛋白旋转流变特性的测定 | 第66-67页 |
| 5.3.9 面筋蛋白二级结构的测定 | 第67页 |
| 5.3.10 面筋蛋白微观结构的观察 | 第67页 |
| 5.3.11 数据统计与分析 | 第67页 |
| 5.4 结果分析 | 第67-79页 |
| 5.4.1 AsAFPs对面筋蛋白、麦谷蛋白及麦醇溶蛋白分子量的影响 | 第67-71页 |
| 5.4.2 AsAFPs对面筋蛋白和麦谷蛋白亚基的SDS-PAGE分析 | 第71页 |
| 5.4.3 AsAFPs对面筋蛋白、麦谷蛋白及麦醇溶蛋白自由巯基含量的影响 | 第71-73页 |
| 5.4.4 AsAFPs对面筋蛋白冻融特性的影响 | 第73-74页 |
| 5.4.5 AsAFPs对面筋蛋白玻璃化转变温度的影响 | 第74-75页 |
| 5.4.6 AsAFPs对面筋蛋白熔融特性的影响 | 第75-76页 |
| 5.4.7 AsAFPs对面筋蛋白旋转流变特性的影响 | 第76-77页 |
| 5.4.8 AsAFPs对面筋蛋白二级结构的影响 | 第77-78页 |
| 5.4.9 AsAFPs对面筋蛋白微观结构的影响 | 第78-79页 |
| 5.5 本章小结 | 第79-81页 |
| 主要结论及展望 | 第81-84页 |
| 主要结论 | 第81-83页 |
| 展望 | 第83-84页 |
| 主要创新点 | 第84-85页 |
| 致谢 | 第85-86页 |
| 参考文献 | 第86-97页 |
| 附录：作者在攻读博士学位期间发表的论文 | 第97页 |
