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米渣蛋白的制备及其酶法改性研究

摘要第1-10页
Abstract第10-13页
缩略表第13-14页
第一章 绪论第14-28页
   ·大米蛋白的营养、保健作用第14-15页
   ·大米蛋白的结构特征和性质第15-19页
     ·大米蛋白的分子和亚基组成第15-17页
     ·大米蛋白的存在状态第17-18页
     ·加热和陈化作用对大米蛋白的影响第18-19页
   ·大米蛋白开发利用现状第19-22页
     ·大米蛋白提取技术第19-20页
       ·米粉中蛋白质的提取第19-20页
       ·米渣中蛋白质的提取第20页
     ·大米蛋白的产品开发第20-22页
       ·大米蛋白营养补充剂第20-21页
       ·功能肽的开发第21页
       ·食品添加剂第21-22页
   ·本课题立题意义和研究内容第22-23页
     ·本课题的立题背景和意义第22页
     ·本课题主要研究内容第22-23页
 参考文献第23-28页
第二章 米渣蛋白制备工艺研究第28-44页
   ·前言第28页
   ·实验材料和方法第28-30页
     ·实验材料和主要试剂第28页
     ·主要仪器第28-29页
     ·实验方法第29-30页
       ·原料中四种蛋白组分的提取分离第29页
       ·常规成分分析第29页
       ·温度和pH值对米渣中蛋白和糖溶解性能的影响第29-30页
       ·固液比对米渣蛋白质溶解性能影响第30页
       ·米渣蛋白制备工艺第30页
       ·氨基酸分析第30页
       ·淀粉酶水解过程中糖成分分析第30页
       ·电镜扫描图谱第30页
   ·实验结果和讨论第30-41页
     ·米渣成分含量分析第30-32页
       ·常规成分含量分析第30-31页
       ·米渣中四种蛋白质含量分析第31页
       ·米渣蛋白氨基酸含量分析第31-32页
     ·米渣中蛋白和糖类物质的溶解性能第32-34页
       ·温度和pH对米渣蛋白质溶解度的影响第32-33页
       ·温度和pH对米渣中总糖溶解度的影响第33-34页
       ·固液比对米渣蛋白质和总糖溶解性的影响第34页
     ·米渣蛋白质的制备第34-39页
       ·水洗法脱糖第34-35页
       ·β-淀粉酶和普鲁兰酶脱糖试验研究第35-36页
       ·α-淀粉酶水解脱糖第36-39页
     ·纯化工艺提高蛋白质含量的机理第39-41页
       ·α-淀粉酶水解过程中糖组分分析第39-40页
       ·米渣蛋白提取物的SEM观察第40-41页
   ·本章小结第41-42页
 参考文献第42-44页
第三章 米渣分离蛋白结构特征研究第44-64页
   ·前言第44页
   ·试验材料和方法第44-47页
     ·主要材料和试剂第44-45页
     ·主要仪器第45页
     ·实验方法第45-47页
       ·高效液相色谱(HPLC)测定蛋白质相对分子质量第45页
       ·Sepharose CL-48凝胶柱色谱第45-46页
       ·单糖组成分析第46页
       ·糖与蛋白结合方式研究第46页
       ·十二烷基磺酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)第46页
       ·CD光谱法第46页
       ·红外光谱第46页
       ·氨基酸含量分析第46-47页
   ·实验结果和讨论第47-61页
     ·米渣分离蛋白的相对分子质量(Mr.)第47-50页
       ·HPLC 分析第47-48页
       ·碱性条件下米渣蛋白的凝胶色谱分析第48-49页
       ·加巯基乙醇(ME)时的凝胶色谱第49-50页
     ·米渣分离蛋白的化学结构--蛋白质与糖的结合性质第50-57页
       ·蛋白质与糖的凝胶色谱分析第51-52页
       ·米渣分离蛋白中结合糖的种类第52-54页
       ·蛋白与糖的结合方式第54-55页
       ·红外光谱分析第55-57页
     ·蛋白质的亚基构成(SDS-PAGE)第57-59页
     ·蛋白质二级结构分析-CD光谱第59-61页
   ·本章小结第61页
 参考文献第61-64页
第四章 米渣蛋白的酶法改性研究第64-80页
   ·前言第64页
   ·实验材料和方法第64-66页
     ·实验材料和试剂第64页
     ·仪器和设备第64-65页
     ·实验过程和分析方法第65-66页
       ·不同蛋白酶的催化反应进程第65页
       ·酶反应条件研究第65页
       ·发泡性及发泡稳定性第65页
       ·乳化性和乳化稳定性第65-66页
       ·水解度测定第66页
       ·Superdex 200凝胶色谱第66页
       ·HPLC法测定肽的相对分子质量第66页
   ·试验结果和讨论第66-78页
     ·蛋白酶制剂的选择第66-67页
     ·影响酶反应的因素及酶催化动力学第67-70页
       ·酶浓度对水解反应的影响第67-68页
       ·底物浓度的影响和米氏方程第68-70页
     ·碱性蛋白酶水解条件的优化第70页
     ·两种蛋白酶共同水解条件的研究第70-75页
       ·加酶方式对反应进程的影响第71页
       ·两种酶水解条件的优化第71-75页
     ·不同水解条件的酶水解物表现不同物化性质的原因分析第75-78页
       ·水解度与酶水解物性质间的关系第75-76页
       ·蛋白酶水解物的相对分子质量第76-78页
   ·本章小结第78页
 参考文献第78-80页
第五章 米渣蛋白的酶法水解机理研究第80-98页
   ·前言第80页
   ·试验材料和方法第80-82页
     ·试验材料第80-81页
     ·主要仪器第81页
     ·实验方法第81-82页
       ·蛋白质溶解度测定第81页
       ·水解度(DH)测定第81页
       ·酶水解物凝胶柱色谱分析第81页
       ·酶水解物相对分子质量测定第81-82页
       ·SDS-PAGE分析第82页
       ·糖蛋白的Schiff试剂法染色第82页
       ·糖蛋白的麝香草酚染色第82页
       ·糖与蛋白质的结合方式第82页
       ·氨基酸组成第82页
       ·红外光谱测定第82页
       ·扫描电镜照片第82页
   ·试验结果和讨论第82-94页
     ·反应系统中酶在不溶性蛋白表面和溶液中的分配第82-85页
       ·酶反应中蛋白溶出浓度和水解度关系第83-84页
       ·相同DH而加酶量不同时的多肽组分比较第84-85页
     ·酶水解对蛋白质分子特征的影响第85-90页
       ·可溶物蛋白质的凝胶色谱分析第85-86页
       ·酶水解对蛋白质亚基的影响第86-88页
       ·可溶物和残余物的氨基酸组成分析第88-89页
       ·酶水解对米渣蛋白二级结构的影响-圆二色光谱分析第89-90页
     ·酶水解对RPI糖-蛋白结合性质的影响第90-93页
       ·可溶性蛋白和糖的凝胶色谱分析第90-91页
       ·可溶性蛋白质与糖的结合方式第91页
       ·残余物的糖结合性质-SDS-PAGE对糖蛋白的鉴定第91-92页
       ·可溶物和残余物的红外光谱分析第92-93页
     ·水解后残余物的扫描电镜观察第93-94页
   ·本章小结第94-95页
 参考文献第95-98页
第六章 米渣蛋白酶水解物的应用性质第98-111页
   ·前言第98页
   ·实验材料和方法第98-100页
     ·主要材料第98页
     ·主要仪器第98-99页
     ·实验方法第99-100页
       ·HRPI溶解性能第99页
       ·发泡性及发泡稳定性第99页
       ·乳化活性和乳化稳定性第99页
       ·糖类物质和NaSO对乳化性能的影响第99页
       ·乳化相中蛋白组分的提取第99页
       ·蛋白组分相对分子质量测定第99页
       ·氨基酸分析第99-100页
   ·实验结果和讨论第100-109页
     ·米渣蛋白酶水解物(HRPI)的物化性质第100-104页
       ·pH值对HRPI溶解性的影响第100页
       ·pH值对HRPI发泡性能的影响第100-101页
       ·HRPI的乳化性质研究第101-104页
     ·乳化体系不同相中的蛋白质分子特征第104-109页
       ·在pH8.0乳化体系中的蛋白质分子特征第105-107页
       ·在pH10.0乳化体系中的蛋白质分子特征第107-109页
   ·本章小结第109页
 参考文献第109-111页
论文的主要结论和创新点第111-115页
攻读博士学位期间发表论文情况第115-116页
致谢第116页

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