摘要 | 第1-10页 |
Abstract | 第10-13页 |
缩略表 | 第13-14页 |
第一章 绪论 | 第14-28页 |
·大米蛋白的营养、保健作用 | 第14-15页 |
·大米蛋白的结构特征和性质 | 第15-19页 |
·大米蛋白的分子和亚基组成 | 第15-17页 |
·大米蛋白的存在状态 | 第17-18页 |
·加热和陈化作用对大米蛋白的影响 | 第18-19页 |
·大米蛋白开发利用现状 | 第19-22页 |
·大米蛋白提取技术 | 第19-20页 |
·米粉中蛋白质的提取 | 第19-20页 |
·米渣中蛋白质的提取 | 第20页 |
·大米蛋白的产品开发 | 第20-22页 |
·大米蛋白营养补充剂 | 第20-21页 |
·功能肽的开发 | 第21页 |
·食品添加剂 | 第21-22页 |
·本课题立题意义和研究内容 | 第22-23页 |
·本课题的立题背景和意义 | 第22页 |
·本课题主要研究内容 | 第22-23页 |
参考文献 | 第23-28页 |
第二章 米渣蛋白制备工艺研究 | 第28-44页 |
·前言 | 第28页 |
·实验材料和方法 | 第28-30页 |
·实验材料和主要试剂 | 第28页 |
·主要仪器 | 第28-29页 |
·实验方法 | 第29-30页 |
·原料中四种蛋白组分的提取分离 | 第29页 |
·常规成分分析 | 第29页 |
·温度和pH值对米渣中蛋白和糖溶解性能的影响 | 第29-30页 |
·固液比对米渣蛋白质溶解性能影响 | 第30页 |
·米渣蛋白制备工艺 | 第30页 |
·氨基酸分析 | 第30页 |
·淀粉酶水解过程中糖成分分析 | 第30页 |
·电镜扫描图谱 | 第30页 |
·实验结果和讨论 | 第30-41页 |
·米渣成分含量分析 | 第30-32页 |
·常规成分含量分析 | 第30-31页 |
·米渣中四种蛋白质含量分析 | 第31页 |
·米渣蛋白氨基酸含量分析 | 第31-32页 |
·米渣中蛋白和糖类物质的溶解性能 | 第32-34页 |
·温度和pH对米渣蛋白质溶解度的影响 | 第32-33页 |
·温度和pH对米渣中总糖溶解度的影响 | 第33-34页 |
·固液比对米渣蛋白质和总糖溶解性的影响 | 第34页 |
·米渣蛋白质的制备 | 第34-39页 |
·水洗法脱糖 | 第34-35页 |
·β-淀粉酶和普鲁兰酶脱糖试验研究 | 第35-36页 |
·α-淀粉酶水解脱糖 | 第36-39页 |
·纯化工艺提高蛋白质含量的机理 | 第39-41页 |
·α-淀粉酶水解过程中糖组分分析 | 第39-40页 |
·米渣蛋白提取物的SEM观察 | 第40-41页 |
·本章小结 | 第41-42页 |
参考文献 | 第42-44页 |
第三章 米渣分离蛋白结构特征研究 | 第44-64页 |
·前言 | 第44页 |
·试验材料和方法 | 第44-47页 |
·主要材料和试剂 | 第44-45页 |
·主要仪器 | 第45页 |
·实验方法 | 第45-47页 |
·高效液相色谱(HPLC)测定蛋白质相对分子质量 | 第45页 |
·Sepharose CL-48凝胶柱色谱 | 第45-46页 |
·单糖组成分析 | 第46页 |
·糖与蛋白结合方式研究 | 第46页 |
·十二烷基磺酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE) | 第46页 |
·CD光谱法 | 第46页 |
·红外光谱 | 第46页 |
·氨基酸含量分析 | 第46-47页 |
·实验结果和讨论 | 第47-61页 |
·米渣分离蛋白的相对分子质量(Mr.) | 第47-50页 |
·HPLC 分析 | 第47-48页 |
·碱性条件下米渣蛋白的凝胶色谱分析 | 第48-49页 |
·加巯基乙醇(ME)时的凝胶色谱 | 第49-50页 |
·米渣分离蛋白的化学结构--蛋白质与糖的结合性质 | 第50-57页 |
·蛋白质与糖的凝胶色谱分析 | 第51-52页 |
·米渣分离蛋白中结合糖的种类 | 第52-54页 |
·蛋白与糖的结合方式 | 第54-55页 |
·红外光谱分析 | 第55-57页 |
·蛋白质的亚基构成(SDS-PAGE) | 第57-59页 |
·蛋白质二级结构分析-CD光谱 | 第59-61页 |
·本章小结 | 第61页 |
参考文献 | 第61-64页 |
第四章 米渣蛋白的酶法改性研究 | 第64-80页 |
·前言 | 第64页 |
·实验材料和方法 | 第64-66页 |
·实验材料和试剂 | 第64页 |
·仪器和设备 | 第64-65页 |
·实验过程和分析方法 | 第65-66页 |
·不同蛋白酶的催化反应进程 | 第65页 |
·酶反应条件研究 | 第65页 |
·发泡性及发泡稳定性 | 第65页 |
·乳化性和乳化稳定性 | 第65-66页 |
·水解度测定 | 第66页 |
·Superdex 200凝胶色谱 | 第66页 |
·HPLC法测定肽的相对分子质量 | 第66页 |
·试验结果和讨论 | 第66-78页 |
·蛋白酶制剂的选择 | 第66-67页 |
·影响酶反应的因素及酶催化动力学 | 第67-70页 |
·酶浓度对水解反应的影响 | 第67-68页 |
·底物浓度的影响和米氏方程 | 第68-70页 |
·碱性蛋白酶水解条件的优化 | 第70页 |
·两种蛋白酶共同水解条件的研究 | 第70-75页 |
·加酶方式对反应进程的影响 | 第71页 |
·两种酶水解条件的优化 | 第71-75页 |
·不同水解条件的酶水解物表现不同物化性质的原因分析 | 第75-78页 |
·水解度与酶水解物性质间的关系 | 第75-76页 |
·蛋白酶水解物的相对分子质量 | 第76-78页 |
·本章小结 | 第78页 |
参考文献 | 第78-80页 |
第五章 米渣蛋白的酶法水解机理研究 | 第80-98页 |
·前言 | 第80页 |
·试验材料和方法 | 第80-82页 |
·试验材料 | 第80-81页 |
·主要仪器 | 第81页 |
·实验方法 | 第81-82页 |
·蛋白质溶解度测定 | 第81页 |
·水解度(DH)测定 | 第81页 |
·酶水解物凝胶柱色谱分析 | 第81页 |
·酶水解物相对分子质量测定 | 第81-82页 |
·SDS-PAGE分析 | 第82页 |
·糖蛋白的Schiff试剂法染色 | 第82页 |
·糖蛋白的麝香草酚染色 | 第82页 |
·糖与蛋白质的结合方式 | 第82页 |
·氨基酸组成 | 第82页 |
·红外光谱测定 | 第82页 |
·扫描电镜照片 | 第82页 |
·试验结果和讨论 | 第82-94页 |
·反应系统中酶在不溶性蛋白表面和溶液中的分配 | 第82-85页 |
·酶反应中蛋白溶出浓度和水解度关系 | 第83-84页 |
·相同DH而加酶量不同时的多肽组分比较 | 第84-85页 |
·酶水解对蛋白质分子特征的影响 | 第85-90页 |
·可溶物蛋白质的凝胶色谱分析 | 第85-86页 |
·酶水解对蛋白质亚基的影响 | 第86-88页 |
·可溶物和残余物的氨基酸组成分析 | 第88-89页 |
·酶水解对米渣蛋白二级结构的影响-圆二色光谱分析 | 第89-90页 |
·酶水解对RPI糖-蛋白结合性质的影响 | 第90-93页 |
·可溶性蛋白和糖的凝胶色谱分析 | 第90-91页 |
·可溶性蛋白质与糖的结合方式 | 第91页 |
·残余物的糖结合性质-SDS-PAGE对糖蛋白的鉴定 | 第91-92页 |
·可溶物和残余物的红外光谱分析 | 第92-93页 |
·水解后残余物的扫描电镜观察 | 第93-94页 |
·本章小结 | 第94-95页 |
参考文献 | 第95-98页 |
第六章 米渣蛋白酶水解物的应用性质 | 第98-111页 |
·前言 | 第98页 |
·实验材料和方法 | 第98-100页 |
·主要材料 | 第98页 |
·主要仪器 | 第98-99页 |
·实验方法 | 第99-100页 |
·HRPI溶解性能 | 第99页 |
·发泡性及发泡稳定性 | 第99页 |
·乳化活性和乳化稳定性 | 第99页 |
·糖类物质和NaSO对乳化性能的影响 | 第99页 |
·乳化相中蛋白组分的提取 | 第99页 |
·蛋白组分相对分子质量测定 | 第99页 |
·氨基酸分析 | 第99-100页 |
·实验结果和讨论 | 第100-109页 |
·米渣蛋白酶水解物(HRPI)的物化性质 | 第100-104页 |
·pH值对HRPI溶解性的影响 | 第100页 |
·pH值对HRPI发泡性能的影响 | 第100-101页 |
·HRPI的乳化性质研究 | 第101-104页 |
·乳化体系不同相中的蛋白质分子特征 | 第104-109页 |
·在pH8.0乳化体系中的蛋白质分子特征 | 第105-107页 |
·在pH10.0乳化体系中的蛋白质分子特征 | 第107-109页 |
·本章小结 | 第109页 |
参考文献 | 第109-111页 |
论文的主要结论和创新点 | 第111-115页 |
攻读博士学位期间发表论文情况 | 第115-116页 |
致谢 | 第116页 |