酪蛋白源降血压肽的分离纯化研究
| 摘要 | 第1-5页 |
| Abstract | 第5-9页 |
| 第一章 文献综述 | 第9-21页 |
| ·研究目的和意义 | 第9-10页 |
| ·高血压 | 第10-12页 |
| ·高血压的定义与分类 | 第10-11页 |
| ·高血压的危害 | 第11-12页 |
| ·降血压肽 | 第12-20页 |
| ·降血压肽的作用机制 | 第12-13页 |
| ·降血压肽的制备 | 第13-14页 |
| ·直接提取法 | 第13页 |
| ·体外降解蛋白质法 | 第13-14页 |
| ·微生物发酵法 | 第14页 |
| ·合成法 | 第14页 |
| ·降血压肽的分离纯化 | 第14-16页 |
| ·降血压肽的评价方法 | 第16-18页 |
| ·体外试验 | 第16页 |
| ·动物试验 | 第16-17页 |
| ·临床试验 | 第17-18页 |
| ·结构与功能的关系 | 第18-19页 |
| ·存在的问题及展望 | 第19-20页 |
| ·主要研究内容 | 第20-21页 |
| 第二章 材料与方法 | 第21-35页 |
| ·材料 | 第21-22页 |
| ·原料与主要试剂 | 第21页 |
| ·主要仪器设备 | 第21-22页 |
| ·方法 | 第22-31页 |
| ·ACE体外抑制活性的测定 | 第22-25页 |
| ·原理 | 第22-23页 |
| ·药品的配制 | 第23页 |
| ·测定方法 | 第23-25页 |
| ·蛋白酶活力的测定 | 第25-26页 |
| ·蛋白质含量的测定 | 第26-27页 |
| ·灰分的测定 | 第27页 |
| ·水分的测定 | 第27页 |
| ·半抑制浓度的测定 | 第27-28页 |
| ·水解度的测定-pH-stat法 | 第28-29页 |
| ·酶法制备降血压肽水解条件的优化 | 第29-31页 |
| ·酪蛋白的水解 | 第29-30页 |
| ·酪蛋白最佳用酶的选择 | 第30-31页 |
| ·最佳用酶作用条件的优化 | 第31页 |
| ·最佳用酶最适水解时间的确定 | 第31页 |
| ·降血压肽的分离纯化 | 第31-33页 |
| ·超滤 | 第31-32页 |
| ·凝胶层析法 | 第32页 |
| ·反相高效液相色谱法 | 第32-33页 |
| ·运用分析型C_(18)柱的RP-HPLC | 第32-33页 |
| ·运用半制备型C_(18)柱的RP-HPLC | 第33页 |
| ·分子量及氨基酸序列的测定 | 第33-35页 |
| ·分子量的测定 | 第34页 |
| ·氨基酸序列的测定 | 第34-35页 |
| 第三章 结果与讨论 | 第35-59页 |
| ·体外抑制活性检测方法的研究 | 第35-36页 |
| ·检测方法的选择 | 第35页 |
| ·标准马尿酸图谱 | 第35-36页 |
| ·酶解酪蛋白制备降血压肽 | 第36-44页 |
| ·酪蛋白的一般成分分析 | 第36-37页 |
| ·酪蛋白抑制活性检测 | 第37页 |
| ·蛋白酶活力的测定 | 第37-38页 |
| ·标准曲线的制作 | 第37页 |
| ·酶活力的测定 | 第37-38页 |
| ·水解用酶的选择 | 第38-40页 |
| ·酪蛋白单酶酶解产物的ACE抑制活性 | 第38-39页 |
| ·酪蛋白双酶联用酶解产物的ACE抑制活性 | 第39-40页 |
| ·实验用酶的确定 | 第40页 |
| ·碱性蛋白酶水解酪蛋白条件优化 | 第40-42页 |
| ·最佳用酶水解时间的优化 | 第42页 |
| ·水解物IC_(50)的测定 | 第42-44页 |
| ·降血压肽的分离纯化 | 第44-56页 |
| ·超滤 | 第44-45页 |
| ·凝胶层析法 | 第45-49页 |
| ·Sephadex G-25层析分离 | 第45-48页 |
| ·Sephadex G-15层析分离 | 第48-49页 |
| ·反相高效液相色谱法 | 第49-56页 |
| ·分离降血压肽洗脱条件的选择 | 第49-53页 |
| ·制备降血压肽样品的选择 | 第53-54页 |
| ·RP-HPLC分离纯化降血压肽 | 第54-56页 |
| ·分子量及氨基酸序列的测定 | 第56-59页 |
| 第四章 结论 | 第59-60页 |
| 参考文献 | 第60-64页 |
| 致谢 | 第64-65页 |
| 附录 | 第65页 |
