| 中英文缩略语对照表 | 第3-4页 |
| 摘要 | 第4-6页 |
| Abstract | 第6-7页 |
| 第一章 绪论 | 第12-33页 |
| 1.1 卡拉胶概述 | 第12-21页 |
| 1.1.1 卡拉胶的来源 | 第12页 |
| 1.1.2 卡拉胶的结构与分类 | 第12-14页 |
| 1.1.3 卡拉胶的命名 | 第14页 |
| 1.1.4 卡拉胶的理化性质 | 第14-16页 |
| 1.1.5 卡拉胶的凝胶特性 | 第16页 |
| 1.1.6 卡拉胶的生物活性 | 第16-18页 |
| 1.1.7 卡拉胶的安全性和质量标准 | 第18页 |
| 1.1.8 卡拉胶的应用 | 第18-21页 |
| 1.2 卡拉胶的生产概述 | 第21-24页 |
| 1.2.1 卡拉胶的生产原料 | 第21-22页 |
| 1.2.2 卡拉胶产业现状 | 第22页 |
| 1.2.3 卡拉胶的生产技术状况 | 第22-24页 |
| 1.3 硫酸化酶研究进展 | 第24页 |
| 1.4 立题意义与背景 | 第24-25页 |
| 1.5 主要研究内容 | 第25页 |
| 参考文献 | 第25-33页 |
| 第二章 D-半乳糖-6-硫酸化酶的提取及稳定性研究 | 第33-51页 |
| 2.1 前言 | 第33-34页 |
| 2.2 材料与仪器 | 第34页 |
| 2.3 实验方法 | 第34-37页 |
| 2.3.1 底物卡拉胶的制备 | 第34页 |
| 2.3.2 硫酸化酶提取原料的筛选 | 第34页 |
| 2.3.3 异枝麒麟菜中可溶性组分与颗粒性组分的制备 | 第34-35页 |
| 2.3.4 细胞破碎方法的选择 | 第35页 |
| 2.3.5 提取溶液的选择 | 第35页 |
| 2.3.6 Tris-HCl 缓冲液提取异枝麒麟菜硫酸化酶 | 第35页 |
| 2.3.7 pH 值对硫酸化酶长期稳定性的影响 | 第35页 |
| 2.3.8 不同添加剂对硫酸化酶冻干稳定性的影响 | 第35页 |
| 2.3.9 长期稳定性测定 | 第35页 |
| 2.3.10 热稳定性测定 | 第35-36页 |
| 2.3.11 硫酸化酶酶活的测定 | 第36页 |
| 2.3.12 蛋白质含量的测定 | 第36-37页 |
| 2.4 结果分析 | 第37-46页 |
| 2.4.1 不同红藻中硫酸化酶的活力 | 第37-38页 |
| 2.4.2 不同细胞破碎方法的比较 | 第38-39页 |
| 2.4.3 不同提取缓冲液的比较 | 第39-40页 |
| 2.4.4 Tris-HCl 缓冲液提取条件优化 | 第40-42页 |
| 2.4.5 pH 值对硫酸化酶长期稳定性的影响 | 第42-43页 |
| 2.4.6 甘油对硫酸化酶长期稳定性的影响 | 第43-44页 |
| 2.4.7 不同保护剂对硫酸化酶冻干稳定性影响的研究 | 第44-45页 |
| 2.4.8 蔗糖对冻干硫酸化酶长期稳定性的影响 | 第45-46页 |
| 2.4.9 不同添加剂对硫酸化酶热稳定性影响的研究 | 第46页 |
| 2.5 本章小结 | 第46-47页 |
| 参考文献 | 第47-51页 |
| 第三章 D-半乳糖-6-硫酸化酶的分离纯化及酶学性质研究 | 第51-61页 |
| 3.1 前言 | 第51页 |
| 3.2 材料与仪器 | 第51页 |
| 3.3 实验方法 | 第51-53页 |
| 3.3.1 硫酸铵分级沉淀 | 第51-52页 |
| 3.3.2 Phenyl-Sepharose 6 Fast Flow 疏水作用层析 | 第52页 |
| 3.3.3 DEAE-Sepharose CL-6B 离子交换层析 | 第52页 |
| 3.3.4 硫酸化酶分子量测定 | 第52页 |
| 3.3.5 最适 pH 和温度的测定 | 第52页 |
| 3.3.6 化学修饰剂对酶活力的影响 | 第52-53页 |
| 3.3.7 金属离子及其他抑制剂对酶活的影响 | 第53页 |
| 3.3.8 动力学参数的测定 | 第53页 |
| 3.3.9 硫酸化酶酶 N-端氨基酸序列测定 | 第53页 |
| 3.3.10 硫酸化酶酶活测定 | 第53页 |
| 3.3.11 蛋白质含量测定 | 第53页 |
| 3.4 结果分析 | 第53-59页 |
| 3.4.1 硫酸铵分级沉淀 | 第53-54页 |
| 3.4.2 Phenyl-Sepharose 6 Fast Flow 疏水作用层析 | 第54页 |
| 3.4.3 DEAE-Sepharose CL-6B 离子交换层析 | 第54-55页 |
| 3.4.4 硫酸化酶分子量测定 | 第55-56页 |
| 3.4.5 最适 pH 和温度的测定 | 第56-57页 |
| 3.4.6 化学修饰剂对酶活力的影响 | 第57页 |
| 3.4.7 金属离子及其它抑制剂对酶活的影响 | 第57-58页 |
| 3.4.8 动力学参数测定 | 第58-59页 |
| 3.4.9 硫酸化酶 N-端氨基酸序列分析 | 第59页 |
| 3.5 本章小结 | 第59页 |
| 参考文献 | 第59-61页 |
| 第四章 酶法改性制备高凝胶性能κ-卡拉胶 | 第61-75页 |
| 4.1 前言 | 第61-62页 |
| 4.2 材料与仪器 | 第62页 |
| 4.3 实验方法 | 第62-64页 |
| 4.3.1 κ-卡拉胶的酶法改性 | 第62页 |
| 4.3.2 κ-卡拉胶的脱色 | 第62页 |
| 4.3.3 κ-卡拉胶的碱改性对比研究 | 第62页 |
| 4.3.4 水分及产率测定 | 第62页 |
| 4.3.5 凝胶强度的测定 | 第62-63页 |
| 4.3.6 粘度的测定 | 第63页 |
| 4.3.7 融点和凝固点的测定 | 第63页 |
| 4.3.8 分子量的测定 | 第63页 |
| 4.3.9 凝胶质构分析 | 第63页 |
| 4.3.10 脱色率的测定 | 第63-64页 |
| 4.3.11 多糖保留率的测定 | 第64页 |
| 4.4 结果分析 | 第64-72页 |
| 4.4.1 κ-卡拉胶的酶法改性 | 第64-66页 |
| 4.4.2 κ-卡拉胶脱色方法研究 | 第66-69页 |
| 4.4.3 κ-卡拉胶的碱改性对比研究 | 第69-71页 |
| 4.4.4 酶改性和碱改性κ-卡拉胶性质比较 | 第71-72页 |
| 4.5 本章小结 | 第72页 |
| 参考文献 | 第72-75页 |
| 第五章 D-半乳糖-6-硫酸化酶改性作用机理的研究 | 第75-87页 |
| 5.1 前言 | 第75页 |
| 5.2 材料与仪器 | 第75页 |
| 5.3 实验方法 | 第75-77页 |
| 5.3.1 硫酸化酶改性制备κ-卡拉胶 | 第75-76页 |
| 5.3.2 κ-卡拉胶提纯及浓缩 | 第76页 |
| 5.3.3 3,6-内醚半乳糖（3,6-AG）的测定 | 第76页 |
| 5.3.4 硫酸基的测定 | 第76-77页 |
| 5.3.5 红外光谱（FTIR） | 第77页 |
| 5.3.6 核磁（NMR） | 第77页 |
| 5.3.7 扫描电镜（SEM） | 第77页 |
| 5.4 结果分析 | 第77-84页 |
| 5.4.1 酶法改性对 3,6-AG 和硫酸基含量的影响 | 第77-80页 |
| 5.4.2 酶改性对κ-卡拉胶分子结构的修饰作用 | 第80-82页 |
| 5.4.3 酶改性对κ-卡拉胶凝胶网络结构的作用 | 第82-84页 |
| 5.5 本章小结 | 第84页 |
| 参考文献 | 第84-87页 |
| 主要结论与展望 | 第87-89页 |
| 主要结论 | 第87-88页 |
| 展望 | 第88-89页 |
| 主要创新点 | 第89-90页 |
| 附录：N-端结构分析图谱 | 第90-91页 |
| 致谢 | 第91-92页 |
| 附录：攻读博士学位期间发表的论文 | 第92页 |
