摘要 | 第3-4页 |
ABSTRACT | 第4-5页 |
缩略符号注释 | 第9-10页 |
第1章 绪论 | 第10-16页 |
1.1 前言 | 第10页 |
1.2 大米蛋白的成分及营养研究 | 第10-11页 |
1.3 大米蛋白的提取研究 | 第11页 |
1.4 大米蛋白的改性研究 | 第11-14页 |
1.4.1 物理改性 | 第11-12页 |
1.4.2 化学改性 | 第12-14页 |
1.4.3 酶法改性 | 第14页 |
1.5 课题研究内容 | 第14-15页 |
1.6 课题意义与创新点 | 第15-16页 |
1.6.1 课题意义 | 第15页 |
1.6.2 创新点 | 第15-16页 |
第2章 低水解度大米蛋白的制备研究 | 第16-29页 |
2.1 前言 | 第16页 |
2.2 实验材料与设备 | 第16页 |
2.3 实验方法 | 第16-20页 |
2.3.1 酶解条件的优化 | 第16-17页 |
2.3.2 水解度的测定 | 第17-18页 |
2.3.3 低水解度大米蛋白的制备 | 第18页 |
2.3.4 氨基酸组成测定 | 第18页 |
2.3.5 基本组分测定 | 第18-20页 |
2.3.6 低水解度大米蛋白的溶解度测定 | 第20页 |
2.4 结果与讨论 | 第20-28页 |
2.4.1 酶解条件的优化结果 | 第20-24页 |
2.4.2 水解度随时间的变化及原料的氨基酸组成 | 第24-25页 |
2.4.3 低水解度蛋白基本组分比较 | 第25-26页 |
2.4.4 低水解度大米蛋白的溶解度测定 | 第26-28页 |
2.5 本章小结 | 第28-29页 |
第3章 低水解度大米蛋白结构特征的分析 | 第29-42页 |
3.1 前言 | 第29页 |
3.2 实验材料与设备 | 第29-30页 |
3.3 实验方法 | 第30-32页 |
3.3.1 低水解度蛋白的二硫键含量测定 | 第30页 |
3.3.2 低水解度蛋白的表面疏水性测定 | 第30-31页 |
3.3.3 低水解度蛋白的分子量测定 | 第31页 |
3.3.4 低水解度蛋白的表面微观形态测定 | 第31页 |
3.3.5 低水解度蛋白的红外光谱测定 | 第31页 |
3.3.6 低水解度蛋白的内源荧光测定 | 第31-32页 |
3.4 实验结果 | 第32-41页 |
3.4.1 低水解度蛋白二硫键含量比较 | 第32-33页 |
3.4.2 低水解度蛋白表面疏水性比较 | 第33-34页 |
3.4.3 低水解度蛋白分子量比较 | 第34-35页 |
3.4.4 低水解度蛋白表面微观结构比较 | 第35-37页 |
3.4.5 低水解度蛋白红外比较 | 第37-40页 |
3.4.6 低水解度蛋白内源荧光比较 | 第40-41页 |
3.5 本章小结 | 第41-42页 |
第4章 水解过程中可溶性蛋白的制备与鉴定 | 第42-54页 |
4.1 前言 | 第42页 |
4.2 实验材料与设备 | 第42-43页 |
4.3 实验内容 | 第43-44页 |
4.3.1 水解过程中可溶性蛋白的制备 | 第43页 |
4.3.2 水解过程中多肽的含量测定 | 第43页 |
4.3.3 水解过程中多肽平均链长测定 | 第43页 |
4.3.4 水解过程中可溶性蛋白含量测定 | 第43页 |
4.3.5 水解过程中可溶性蛋白得率 | 第43-44页 |
4.3.6 水解过程中可溶性蛋白的红外光谱测定 | 第44页 |
4.3.7 水解过程中可溶性蛋白的表面微观结构的测定 | 第44页 |
4.3.8 水解过程中可溶性蛋白的氨基酸组成测定 | 第44页 |
4.3.9 反相高效液相色谱分离纯化多肽 | 第44页 |
4.4 实验结果 | 第44-53页 |
4.4.1 肽的含量比较 | 第44-45页 |
4.4.2 肽的平均链长比较 | 第45-46页 |
4.4.3 蛋白含量比较 | 第46页 |
4.4.4 可溶性蛋白得率比较 | 第46-47页 |
4.4.5 可溶性蛋白的红外比较 | 第47-50页 |
4.4.6 可溶性蛋白的表面微观结构比较 | 第50-51页 |
4.4.7 可溶性蛋白的氨基酸组成分析 | 第51-52页 |
4.4.8 多肽液相图分析 | 第52-53页 |
4.5 本章小结 | 第53-54页 |
第5章 结论与展望 | 第54-56页 |
5.1 主要成果与结论 | 第54-55页 |
5.2 未来的研究展望 | 第55-56页 |
致谢 | 第56-57页 |
参考文献 | 第57-63页 |
攻读硕士期间的成果 | 第63页 |