| 摘要 | 第4-6页 |
| Abstract | 第6-7页 |
| 第1章 绪论 | 第12-22页 |
| 1.1 课题来源、研究背景和意义 | 第12页 |
| 1.2 大米蛋白肽的研究进展 | 第12-17页 |
| 1.2.1 大米蛋白及其肽的营养功能 | 第13-14页 |
| 1.2.2 大米蛋白肽的抗氧化作用 | 第14-16页 |
| 1.2.3 大米蛋白ACE抑制肽 | 第16-17页 |
| 1.2.4 大米蛋白其他活性肽 | 第17页 |
| 1.3 膜分离技术在蛋白肽分离领域的研究进展 | 第17-19页 |
| 1.3.1 膜分离技术及其应用 | 第17页 |
| 1.3.2 膜分离技术在肽分离方面的应用 | 第17-19页 |
| 1.4 本课题主要研究内容 | 第19-22页 |
| 1.4.1 实验方案和技术路线 | 第19页 |
| 1.4.2 主要研究内容 | 第19-22页 |
| 第2章 实验材料和方法 | 第22-34页 |
| 2.1 实验材料、试剂仪器 | 第22-24页 |
| 2.1.1 实验材料 | 第22页 |
| 2.1.2 实验试剂 | 第22-23页 |
| 2.1.3 实验仪器 | 第23-24页 |
| 2.2 生产脱蛋白大米的菌、酶筛选 | 第24-25页 |
| 2.2.1 芽孢杆菌Y、Y4-2、乳酸菌 2-18在大米中的曲线 | 第24页 |
| 2.2.2 芽孢杆菌Y、Y4-2 和乳酸菌 2-18的的酶活测定 | 第24-25页 |
| 2.2.3 三株菌的大米蛋白脱除率测定 | 第25页 |
| 2.2.4 菌酶组合脱除大米蛋白 | 第25页 |
| 2.3 大米肽液制备、成分分析及功能探究 | 第25-29页 |
| 2.3.1 大米蛋白肽的制备 | 第25-26页 |
| 2.3.2 澄清过滤及微滤处理 | 第26页 |
| 2.3.3 粗肽液基本成分测定 | 第26页 |
| 2.3.4 肽液氨基酸评价 | 第26-27页 |
| 2.3.5 肽的分子量分布 | 第27页 |
| 2.3.6 大米蛋白水解液ACE抑制活性初步探索 | 第27-28页 |
| 2.3.7 模拟胃肠消化 | 第28-29页 |
| 2.4 超滤分离条件优化及膜再生利用研究 | 第29-31页 |
| 2.4.1 膜通量测定 | 第29页 |
| 2.4.2 超滤液ACE抑制效果测定 | 第29页 |
| 2.4.3 超滤膜的选择 | 第29页 |
| 2.4.4 不同操作压力对超滤膜通量的影响 | 第29-30页 |
| 2.4.5 不同料液浓度对超滤膜通量的影响 | 第30页 |
| 2.4.6 不同温度对ACE抑制率和超滤膜通量的影响 | 第30页 |
| 2.4.7 超滤条件响应面优化 | 第30页 |
| 2.4.8 超滤膜使用周期及膜清洗研究 | 第30-31页 |
| 2.5 ACE抑制肽的分离纯化 | 第31-33页 |
| 2.5.1 Pierce BCA Protein Assay Kit法测定蛋白含量 | 第31页 |
| 2.5.2 ACE抑制肽的IC50的测定 | 第31页 |
| 2.5.3 阳离子交换层析纯化ACE抑制肽 | 第31-32页 |
| 2.5.4 Superdex Peptide 10/300 GL凝胶柱层析 | 第32页 |
| 2.5.5 RE-HPLC法分离纯化 | 第32页 |
| 2.5.6 液-质（LC/MS）连用仪分析 | 第32-33页 |
| 2.5.7 氨基酸分析 | 第33页 |
| 2.6 数据处理与作图 | 第33-34页 |
| 第3章 脱蛋白大米的菌、酶筛选 | 第34-39页 |
| 3.1 三株菌在大米里的生长状况 | 第34-36页 |
| 3.1.1 三株菌的生长曲线 | 第34-35页 |
| 3.1.2 三株菌在大米里的生长产生蛋白酶的酶活 | 第35-36页 |
| 3.2 三株菌发酵大米脱除蛋白的情况 | 第36-37页 |
| 3.3 菌、酶组合分解大米蛋白的效果 | 第37页 |
| 3.4 本章小结 | 第37-39页 |
| 第4章 大米蛋白肽成分分析及功能评价 | 第39-48页 |
| 4.1 过滤、微滤处理 | 第39页 |
| 4.2 大米蛋白肽的基本成分分析 | 第39-42页 |
| 4.2.1 全蛋白和肽含量的测定 | 第39-40页 |
| 4.2.2 灰分的测定 | 第40-41页 |
| 4.2.3 氨基酸分析 | 第41-42页 |
| 4.3 肽分子量分布测定 | 第42-44页 |
| 4.4 水解液ACE活性 | 第44-45页 |
| 4.5 肽液ACE抑制率稳定性 | 第45-47页 |
| 4.6 本章小结 | 第47-48页 |
| 第5章 超滤高效分离浓缩肽 | 第48-60页 |
| 5.1 超滤膜的选择 | 第48-49页 |
| 5.2 超滤条件的优化 | 第49-56页 |
| 5.2.1 超滤压力对超滤膜膜通量的影响 | 第49页 |
| 5.2.2 物料浓度对膜通量的影响 | 第49-50页 |
| 5.2.3 超滤温度对肽液ACE抑制率和膜通量的影响 | 第50-51页 |
| 5.2.5 超滤条件优化模型的建立及方差分析 | 第51-52页 |
| 5.2.6 响应面图分析 | 第52-56页 |
| 5.3 超滤膜使用周期及膜清洗研究 | 第56-58页 |
| 5.3.1 超滤膜使用周期探究 | 第56-57页 |
| 5.3.2 反向清洗膜的研究 | 第57-58页 |
| 5.4 本章小结 | 第58-60页 |
| 第6章 ACE抑制肽的分离纯化 | 第60-69页 |
| 6.1 BCA法测蛋白含量的标准曲线 | 第60-61页 |
| 6.2 阳离子交换结果 | 第61-62页 |
| 6.2.1 阳离子柱层析的分离效果 | 第61-62页 |
| 6.2.2 阳离子柱层析分析组分的肽浓度和ACE抑制效果 | 第62页 |
| 6.3 Superdex peptide 10/300 GL凝胶过滤 | 第62-64页 |
| 6.3.1 Superdex peptide 10/300 GL凝胶过滤效果 | 第62-64页 |
| 6.3.2 凝胶柱层析分析组分的蛋白浓度和ACE抑制效果 | 第64页 |
| 6.4 RE-HPLC分离纯化 | 第64-65页 |
| 6.5 ACE大米蛋白ACE抑制肽的结构探究 | 第65-67页 |
| 6.5.1 LC/MS连用仪分析 | 第65-66页 |
| 6.5.2 氨基酸分析 | 第66页 |
| 6.5.3 ACE抑制肽的结构预测 | 第66-67页 |
| 6.6 本章小结 | 第67-69页 |
| 结论 | 第69-71页 |
| 参考文献 | 第71-78页 |
| 攻读硕士学位期间发表的论文及其他成果 | 第78-80页 |
| 致谢 | 第80页 |
