利用猪皮明胶制备抗冻多肽及其低温保护作用研究
| 中文摘要 | 第1-4页 |
| Abstract | 第4-9页 |
| 第一章 前言 | 第9-25页 |
| ·胶原蛋白与明胶概述 | 第9-13页 |
| ·明胶的分类 | 第11页 |
| ·明胶的性质 | 第11-12页 |
| ·明胶的提取方法 | 第12页 |
| ·明胶的在食品中的应用 | 第12-13页 |
| ·水解明胶的生产、性质及应用 | 第13-14页 |
| ·抗冻蛋白概述 | 第14-19页 |
| ·抗冻蛋白来源种类 | 第14-16页 |
| ·抗冻蛋白作用机制 | 第16-18页 |
| ·抗冻活性检测方法 | 第18页 |
| ·抗冻蛋白在食品中的应用 | 第18-19页 |
| ·抗冻多肽 | 第19-20页 |
| ·鱼糜与鱼糜制品 | 第20-24页 |
| ·鱼糜蛋白及其冷冻变性 | 第20-23页 |
| ·抗冻剂在鱼糜中的应用 | 第23-24页 |
| ·课题的研究意义及内容 | 第24-25页 |
| 第二章 材料与方法 | 第25-39页 |
| ·仪器设备与材料 | 第25-27页 |
| ·主要材料与试剂 | 第25-26页 |
| ·主要仪器设备 | 第26-27页 |
| ·实验方法 | 第27-39页 |
| ·检测抗冻活性方法的建立 | 第27-28页 |
| ·制备抗冻多肽的酶解工艺 | 第28-30页 |
| ·抗冻多肽的性质表征 | 第30-33页 |
| ·抗冻多肽对酶的低温保护活性研究 | 第33-34页 |
| ·抗冻多肽对细菌的低温保护活性研究 | 第34页 |
| ·抗冻多肽对鱼糜的低温保护作用研究 | 第34-39页 |
| 第三章 结果与讨论 | 第39-68页 |
| ·抗冻活性检测方法的建立 | 第39-42页 |
| ·被保护酶的选择 | 第39-41页 |
| ·多肽添加量的选择 | 第41-42页 |
| ·制备抗冻多肽的酶解工艺 | 第42-48页 |
| ·酶解温度选择 | 第42-43页 |
| ·酶解时间选择 | 第43-44页 |
| ·酶解pH选择 | 第44-45页 |
| ·酶和底物比例选择 | 第45-46页 |
| ·正交实验确定最佳酶解条件 | 第46-47页 |
| ·最优条件验证 | 第47-48页 |
| ·抗冻多肽的性质表征 | 第48-54页 |
| ·茚三酮法测水解度 | 第48-49页 |
| ·分子量分布测定 | 第49-50页 |
| ·抗冻多肽的表面疏水性测定 | 第50-51页 |
| ·抗冻多肽的等电点 | 第51-52页 |
| ·抗冻多肽的热滞活性 | 第52-53页 |
| ·抗冻多肽的冰重结晶抑制活性 | 第53-54页 |
| ·抗冻多肽对酶的低温保护活性研究 | 第54-56页 |
| ·抗冻多肽与其他抗冻剂的抗冻活性对比 | 第54-55页 |
| ·抗冻多肽的抗冻活性和浓度的关系 | 第55-56页 |
| ·抗冻多肽对细菌的低温保护活性研究 | 第56-59页 |
| ·保加利亚乳酸菌的生长曲线测定 | 第56-57页 |
| ·平板计数法测定抗冻多肽对细菌的低温保护活性 | 第57-58页 |
| ·OD法测定抗冻多肽对细菌的低温保护活性 | 第58-59页 |
| ·抗冻多肽对鱼糜的低温保护作用研究 | 第59-66页 |
| ·肌动球蛋白浓度的测定 | 第59-60页 |
| ·表面疏水性随冻藏时间的变化 | 第60-61页 |
| ·二硫键含量随冻藏时间的变化 | 第61-62页 |
| ·巯基含量随冻藏时间的变化 | 第62-63页 |
| ·Ca~(2+)-ATPase随冻藏时间变化 | 第63-64页 |
| ·盐溶性蛋白随冻藏时间的变化 | 第64-66页 |
| ·抗冻机理的探讨 | 第66-68页 |
| 总结与展望 | 第68-70页 |
| 结论 | 第68-69页 |
| 展望 | 第69-70页 |
| 参考文献 | 第70-76页 |
| 致谢 | 第76-77页 |
| 个人简历 | 第77页 |
| 个人简介 | 第77页 |
| 教育背景 | 第77页 |
| 在读期间已发表和录用的论文 | 第77页 |
| 参与的科研项目 | 第77页 |
