摘要 | 第7-8页 |
ABSTRACT | 第8-9页 |
中英文对照 | 第10-11页 |
第一章 文献综述 | 第11-19页 |
1 高铁肌红蛋白与肉色稳定 | 第11-13页 |
1.1 肉色形成机理 | 第11页 |
1.2 肌红蛋白稳定性 | 第11-12页 |
1.3 高铁肌红蛋白 | 第12-13页 |
2 蛋白质组信息学 | 第13-15页 |
2.1 蛋白质数据库 | 第13-14页 |
2.2 蛋白质结构研究 | 第14-15页 |
3 蛋白质结构的光谱学研究进展 | 第15-16页 |
3.1 蛋白质三维晶体结构 | 第15页 |
3.2 蛋白质二级结构 | 第15-16页 |
3.3 蛋白质高级动态结构 | 第16页 |
4 蛋白质结构的稳定性 | 第16-17页 |
4.1 蛋白质热稳定性 | 第16-17页 |
4.2 蛋白质光稳定性 | 第17页 |
5 研究意义目的与主要内容 | 第17-19页 |
5.1 研究意义与目的 | 第17-18页 |
5.2 主要研究内容 | 第18-19页 |
第二章 pMetMb三维晶体结构的研究 | 第19-29页 |
1 材料与方法 | 第19-20页 |
1.1 MetMb | 第19页 |
1.2 仪器 | 第19-20页 |
1.3 方法 | 第20页 |
1.3.1 紫外波长扫描 | 第20页 |
1.3.2 pMetMb质谱分析 | 第20页 |
1.3.3 MetMb三维晶体结构 | 第20页 |
1.3.4 MetMb显微和超微结构 | 第20页 |
2 结果与讨论 | 第20-28页 |
2.1 pMetMb指认和归属 | 第20-22页 |
2.1.1 紫外光谱指认 | 第20-21页 |
2.1.2 肽链分子信息归属 | 第21-22页 |
2.2 pMetMb三维晶体结构解析 | 第22-26页 |
2.2.1 pMetMb结晶度分析 | 第23-24页 |
2.2.2 pMetMb晶体特征解析 | 第24-26页 |
2.3 pMetMb显微和超微形态观察 | 第26-28页 |
3 本章小结 | 第28-29页 |
第三章 pMetMb高级动态结构的光谱指认 | 第29-36页 |
1 材料与方法 | 第29-30页 |
1.1 MetMb | 第29页 |
1.2 仪器 | 第29页 |
1.3 方法 | 第29页 |
1.3.1 圆二色光谱 | 第29页 |
1.3.2 荧光光谱 | 第29页 |
1.4 图谱分析与数据处理 | 第29-30页 |
2 结果与讨论 | 第30-35页 |
2.1 pMetMb二级结构表征 | 第30-31页 |
2.1.1 pMetMb二级结构归属 | 第30页 |
2.1.2 pMetMb α-helix特征与能级跃变 | 第30-31页 |
2.1.3 pMetMb CD近紫外区域官能团指认 | 第31页 |
2.2 pMetMb高级动态结构及功能域的荧光指认 | 第31-35页 |
2.2.1 pMetMb自发荧光基团指认 | 第31-32页 |
2.2.2 pMetMb官能团与功能域解析 | 第32-33页 |
2.2.3 pMetMb官能团荧光寿命 | 第33-35页 |
3 本章小结 | 第35-36页 |
第四章 紫外环境下pMetMb高级结构稳定性研究 | 第36-42页 |
1 材料与方法 | 第36页 |
1.1 pMetMb | 第36页 |
1.2 仪器 | 第36页 |
1.3 紫外干预条件 | 第36页 |
1.4 图谱分析与数据处理 | 第36页 |
2 结果与讨论 | 第36-41页 |
2.1 紫外暴露下pMetMb二级结构解螺旋 | 第36-38页 |
2.2 紫外暴露下pMetMb功能域的荧光谱征变化 | 第38-39页 |
2.2.1 紫外对pMetMb中Tyr-的干扰 | 第38页 |
2.2.2 紫外对pMetMb中Trp-的干扰 | 第38-39页 |
2.2.3 紫外对pMetMb heme-Fe~(3+)的干扰 | 第39页 |
2.3 紫外暴露下pMetMb官能团荧光淬灭 | 第39-41页 |
3 本章小结 | 第41-42页 |
全文结论 | 第42-43页 |
论文创新点 | 第43-44页 |
参考文献 | 第44-59页 |
致谢 | 第59-60页 |
硕士期间成果 | 第60页 |