致谢 | 第7-8页 |
摘要 | 第8-10页 |
ABSTRACT | 第10-11页 |
第一章 绪论 | 第18-28页 |
1.1 大豆蛋白和小麦蛋白简述 | 第18-19页 |
1.2 蛋白质改性研究 | 第19-21页 |
1.2.1 物理方法改性 | 第19-20页 |
1.2.2 化学方法改性 | 第20-21页 |
1.2.3 生物酶法改性 | 第21页 |
1.3 谷氨酰胺转氨酶(TG酶)的作用机理 | 第21-23页 |
1.4 蛋白功能性质 | 第23-24页 |
1.4.1 溶解性 | 第23页 |
1.4.2 乳化性和起泡性 | 第23页 |
1.4.3 凝胶性 | 第23-24页 |
1.5 蛋白质凝胶化的机理及其应用 | 第24页 |
1.6 蛋白质乳液及乳液凝胶简述 | 第24-25页 |
1.7 课题研究的目的意义及主要内容 | 第25-28页 |
1.7.1 立题依据及意义 | 第25-26页 |
1.7.2 主要研究内容 | 第26-28页 |
第二章 微波预处理对TG酶促大豆与小麦蛋白混合凝胶性质的影响 | 第28-41页 |
2.1 材料与方法 | 第28-31页 |
2.1.1 材料与试剂 | 第28-29页 |
2.1.2 仪器与设备 | 第29页 |
2.1.3 大豆分离蛋白和小麦面筋蛋白原料组分的测定 | 第29页 |
2.1.4 大豆与小麦蛋白微波预处理及混合凝胶的制备 | 第29-30页 |
2.1.5 凝胶强度的测定 | 第30页 |
2.1.6 凝胶持水率的测定 | 第30页 |
2.1.7 溶解度的测定 | 第30页 |
2.1.8 流变性的测定 | 第30-31页 |
2.1.9 游离巯基的测定 | 第31页 |
2.1.10 FTIR的测定 | 第31页 |
2.1.11 扫描电镜的测定 | 第31页 |
2.1.12 数据统计分析 | 第31页 |
2.2 结果与分析 | 第31-39页 |
2.2.1 大豆分离蛋白和小麦面筋蛋白的基本组成 | 第31-32页 |
2.2.2 凝胶强度和持水率分析 | 第32-33页 |
2.2.3 溶解度分析 | 第33-34页 |
2.2.4 流变性分析 | 第34-35页 |
2.2.5 游离巯基分析 | 第35-36页 |
2.2.6 FTIR分析 | 第36-38页 |
2.2.7 微观结构分析 | 第38-39页 |
2.3 本章小结 | 第39-41页 |
第三章 超声波预处理对TG酶促大豆与小麦蛋白混合凝胶性质的影响 | 第41-56页 |
3.1 材料与方法 | 第41-45页 |
3.1.1 材料与试剂 | 第41-42页 |
3.1.2 仪器与设备 | 第42页 |
3.1.3 超声波预处理蛋白溶液的制备 | 第42-43页 |
3.1.4 原子粒径的测定 | 第43页 |
3.1.5 表面疏水性的测定 | 第43页 |
3.1.6 TG酶促混合蛋白凝胶的制备工艺 | 第43页 |
3.1.7 游离巯基的测定 | 第43页 |
3.1.8 凝胶强度的测定 | 第43-44页 |
3.1.9 持水率的测定 | 第44页 |
3.1.10 流变性的测定 | 第44页 |
3.1.11 FTIR光谱的测定 | 第44页 |
3.1.12 扫描电镜的测定 | 第44-45页 |
3.1.13 数据处理 | 第45页 |
3.2 结果与讨论 | 第45-54页 |
3.2.1 原子粒径分析 | 第45-46页 |
3.2.2 表面疏水性分析 | 第46-47页 |
3.2.3 游离巯基分析 | 第47-49页 |
3.2.4 凝胶强度和持水率分析 | 第49-50页 |
3.2.5 流变性分析 | 第50-51页 |
3.2.6 FTIR分析 | 第51-53页 |
3.2.7 微观结构分析 | 第53-54页 |
3.3 本章小结 | 第54-56页 |
第四章 超高压预处理对TG酶促大豆与小麦蛋白混合凝胶性质的影响 | 第56-69页 |
4.1 材料与方法 | 第56-60页 |
4.1.1 材料与试剂 | 第56-57页 |
4.1.2 仪器与设备 | 第57页 |
4.1.3 超高压预处理TG酶促混合蛋白凝胶的制备工艺 | 第57-58页 |
4.1.4 凝胶强度的测定 | 第58页 |
4.1.5 持水率的测定 | 第58-59页 |
4.1.6 流变性的测定 | 第59页 |
4.1.7 溶解度的测定 | 第59页 |
4.1.8 FTIR光谱测定 | 第59页 |
4.1.9 游离巯基含量的测定 | 第59页 |
4.1.10 表面疏水性的测定 | 第59-60页 |
4.1.11 扫描电镜的测定 | 第60页 |
4.1.12 数据处理 | 第60页 |
4.2 结果与讨论 | 第60-68页 |
4.2.1 凝胶强度和持水率分析 | 第60-61页 |
4.2.2 流变学特性分析 | 第61-62页 |
4.2.3 化学作用力分析 | 第62-64页 |
4.2.4 FTIR二级结构分析 | 第64-65页 |
4.2.5 三级结构分析 | 第65-67页 |
4.2.6 微观结构分析 | 第67-68页 |
4.3 本章小结 | 第68-69页 |
第五章 油相比例对TG酶促大豆与小麦混合蛋白乳液凝胶性质的影响 | 第69-81页 |
5.1 材料与方法 | 第69-72页 |
5.1.1 材料与试剂 | 第69-70页 |
5.1.2 仪器与设备 | 第70页 |
5.1.3 蛋白乳液的制备 | 第70-71页 |
5.1.4 原子粒径分布的测定 | 第71页 |
5.1.5 Zeta电位的测定 | 第71页 |
5.1.6 TG酶促混合蛋白乳液凝胶的制备工艺 | 第71页 |
5.1.7 流变性的测定 | 第71页 |
5.1.8 持水率的测定 | 第71-72页 |
5.1.9 蛋白吸附量和界面蛋白浓度测定 | 第72页 |
5.1.10 分子间作用力的测定 | 第72页 |
5.1.11 数据处理 | 第72页 |
5.2 结果与讨论 | 第72-80页 |
5.2.1 乳液性质分析 | 第72-74页 |
5.2.2 流变学特性分析 | 第74-76页 |
5.2.3 持水率分析 | 第76-77页 |
5.2.4 界面蛋白吸附量分析 | 第77-78页 |
5.2.5 分子间作用力分析 | 第78-80页 |
5.3 本章小结 | 第80-81页 |
第六章 结论与展望 | 第81-84页 |
6.1 结论 | 第81-82页 |
6.2 本文创新点 | 第82页 |
6.3 展望 | 第82-84页 |
参考文献 | 第84-96页 |
附录 缩略表 | 第96-97页 |
攻读硕士学位期间的学术活动及成果情况 | 第97-99页 |