摘要 | 第1-4页 |
ABSTRACT | 第4-8页 |
第一章 绪论 | 第8-18页 |
·大豆蛋白与其生理活性肽 | 第8-10页 |
·大豆蛋白 | 第8页 |
·大豆多肽的生理活性 | 第8-9页 |
·大豆多肽的国内外研究现状 | 第9-10页 |
·高血压 | 第10-11页 |
·高血压的危害 | 第10-11页 |
·高血压病的治疗 | 第11页 |
·ACE 对血压的调节作用 | 第11-12页 |
·ACE 抑制肽 | 第12-15页 |
·ACE 抑制肽的结构与功能关系 | 第13-14页 |
·ACE 抑制肽的评价方法 | 第14页 |
·源于大豆的ACE 抑制肽 | 第14-15页 |
·降血压大豆肽的研究现状 | 第14-15页 |
·降血压大豆肽的酶解制备 | 第15页 |
·存在的问题与难点 | 第15页 |
·立题背景及意义 | 第15-16页 |
·本论文主要研究内容 | 第16-18页 |
第二章 酶法水解大豆蛋白制备ACE 抑制肽 | 第18-27页 |
·前言 | 第18页 |
·材料和仪器 | 第18-19页 |
·实验材料 | 第18页 |
·主要仪器 | 第18-19页 |
·实验方法 | 第19-21页 |
·成分分析 | 第19页 |
·ACE 的提取 | 第19页 |
·水解度(degree of hydrolysis, DH)的测定 | 第19页 |
·蛋白质或多肽疏水值的测定 | 第19-20页 |
·蛋白酶解制备高分子量组分(HMF) | 第20页 |
·蛋白酶水解HMF 制备ACE 抑制肽 | 第20页 |
·对水解液ACE 抑制率的测定 | 第20-21页 |
·氨基酸组成分析 | 第21页 |
·结果与讨论 | 第21-26页 |
·SPI 与HMF 的氨基酸组成和疏水性值 | 第21-22页 |
·酶水解HMF 制备大豆肽用酶的选择 | 第22页 |
·微波处理对水解效果的影响 | 第22-23页 |
·微波辅助处理与预热处理后加酶水解对比实验 | 第23页 |
·Protease N 水解条件的优化 | 第23-25页 |
·水解液ACE 抑制活性与其水解度的关系 | 第25-26页 |
·本章小结 | 第26-27页 |
第三章 超滤以及大孔树脂分离ACE 抑制肽 | 第27-37页 |
·前言 | 第27页 |
·材料和仪器 | 第27-28页 |
·材料 | 第27-28页 |
·仪器 | 第28页 |
·实验方法 | 第28-30页 |
·超滤 | 第28页 |
·大孔吸附树脂脱盐 | 第28-29页 |
·成分分析 | 第29页 |
·ACE 抑制活性的测定 | 第29页 |
·ACE 抑制肽的相对分子质量的分布 | 第29页 |
·ACE 抑制肽的体外消化稳定性[68] | 第29-30页 |
·结果与讨论 | 第30-36页 |
·水解液分子量的分布 | 第30-32页 |
·超滤前后水解液的ACE 抑制活性分析 | 第32页 |
·HMF 水解液静态吸附 | 第32-33页 |
·大孔吸附树脂静态解吸分级洗脱 | 第33-35页 |
·ACE 抑制肽的体外消化稳定性 | 第35-36页 |
·本章小结 | 第36-37页 |
第四章 凝胶过滤以及反相高效液相色谱对ACE 抑制剂的分离纯化及结构分析 | 第37-53页 |
·前言 | 第37-38页 |
·材料和仪器 | 第38页 |
·材料 | 第38页 |
·仪器 | 第38页 |
·实验方法 | 第38-40页 |
·ACE 抑制活性的测定 | 第38页 |
·Sephadex G-15 分离纯化ACE 抑制肽 | 第38-39页 |
·不同洗脱液对Sephadex G-15 分离ACE 抑制肽效果的影响 | 第39页 |
·半制备RP-HPLC 分离ACE 抑制肽 | 第39页 |
·半制备RP-HPLC 进一步分离ACE 抑制肽 | 第39页 |
·ACE 抑制肽的液质联用分析 | 第39-40页 |
·结果与讨论 | 第40-51页 |
·凝胶过滤色谱对ACE 抑制肽的分离 | 第40-41页 |
·反相高效液相色谱分离P6 | 第41-48页 |
·LC/MS 鉴定P7 成分 | 第48-51页 |
·本章小结 | 第51-53页 |
主要结论 | 第53-54页 |
致谢 | 第54-55页 |
参考文献 | 第55-60页 |
附录:作者在攻读硕士学位期间发表的论文 | 第60页 |