| 摘要 | 第4-6页 |
| abstract | 第6-7页 |
| 第一章 绪论 | 第10-16页 |
| 1.1 课题目的与意义 | 第10-11页 |
| 1.1.1 花生蛋白概述 | 第10页 |
| 1.1.2 酶改性概况 | 第10-11页 |
| 1.1.3 酶法改性对提高花生蛋白乳化性的意义 | 第11页 |
| 1.2 国内外研究现状 | 第11-15页 |
| 1.2.1 单酶改性的研究现状 | 第11-13页 |
| 1.2.2 复合酶法改性的研究现状 | 第13-14页 |
| 1.2.3 均匀设计在食品行业中的应用 | 第14-15页 |
| 1.3 课题研究的主要内容 | 第15-16页 |
| 第二章 2709碱性蛋白酶和Tg单独作用改性花生蛋白 | 第16-32页 |
| 2.1 引言 | 第16页 |
| 2.2 材料与试剂 | 第16-17页 |
| 2.2.1 主要实验原料 | 第16-17页 |
| 2.2.2 主要试剂 | 第17页 |
| 2.2.3 主要仪器 | 第17页 |
| 2.3 实验方法 | 第17-21页 |
| 2.3.1 制备花生分离蛋白 | 第17-18页 |
| 2.3.2 测定方法 | 第18-19页 |
| 2.3.3 不同水解酶处理对乳化性的影响 | 第19页 |
| 2.3.4 2709碱性蛋白酶改性花生蛋白的条件优化 | 第19-20页 |
| 2.3.5 Tg预实验 | 第20页 |
| 2.3.6 Tg改性花生蛋白的条件优化 | 第20-21页 |
| 2.3.7 数据统计与分析 | 第21页 |
| 2.4 结果与分析 | 第21-30页 |
| 2.4.1 蛋白酶活力测定 | 第21页 |
| 2.4.2 不同酶水解产物乳化性的比较 | 第21-23页 |
| 2.4.3 2709碱性蛋白酶改性花生蛋白 | 第23-26页 |
| 2.4.4 Tg改性花生蛋白的单因素实验 | 第26-28页 |
| 2.4.5 Tg改性花生蛋白乳化性的研究 | 第28-30页 |
| 2.5 本章小结 | 第30-32页 |
| 第三章 2709碱性蛋白酶和Tg单联合作用改性花生蛋白 | 第32-42页 |
| 3.1 引言 | 第32页 |
| 3.2 材料与试剂 | 第32-33页 |
| 3.2.1 主要实验原料和试剂 | 第32-33页 |
| 3.2.3 实验仪器与设备 | 第33页 |
| 3.3 实验方法 | 第33-35页 |
| 3.3.1 制备花生蛋白 | 第33页 |
| 3.3.2 测定方法 | 第33页 |
| 3.3.3 先水解后交联改性花生蛋白 | 第33-34页 |
| 3.3.4 先交联后水解改性花生蛋白 | 第34页 |
| 3.3.5 数据统计与分析 | 第34-35页 |
| 3.4 结果与分析 | 第35-40页 |
| 3.4.1 先水解后交联酶解改性花生蛋白的条件优化 | 第35-38页 |
| 3.4.2 先交联后水解改性花生蛋白的条件优化 | 第38-40页 |
| 3.5 本章小结 | 第40-42页 |
| 第四章 酶法改性花生蛋白的机制研究 | 第42-56页 |
| 4.1 引言 | 第42页 |
| 4.2 主要实验试剂与仪器 | 第42-43页 |
| 4.2.1 样品制备 | 第42-43页 |
| 4.2.2 主要试剂和仪器 | 第43页 |
| 4.3 实验方法 | 第43-45页 |
| 4.3.1 花生蛋白乳化性的测定 | 第43-44页 |
| 4.3.2 溶解性测定 | 第44页 |
| 4.3.3 表面疏水性测定 | 第44页 |
| 4.3.4 内源荧光光谱扫描 | 第44-45页 |
| 4.3.5 界面张力的测定 | 第45页 |
| 4.3.6 数据统计与分析 | 第45页 |
| 4.4 结果分析 | 第45-55页 |
| 4.4.1 冷冻干燥前后花生蛋白乳化性的比较 | 第45-46页 |
| 4.4.2 样品溶解性测定 | 第46-47页 |
| 4.4.3 样品疏水性比较 | 第47-48页 |
| 4.4.4 内源荧光光谱扫描 | 第48-50页 |
| 4.4.5 界面张力测定 | 第50-51页 |
| 4.4.6 花生蛋白溶解性与乳化性的关系 | 第51-53页 |
| 4.4.7 花生蛋白表面疏水性与乳化性的关系 | 第53-54页 |
| 4.4.8 花生蛋白界面张力与乳化性的关系 | 第54-55页 |
| 4.5 本章小结 | 第55-56页 |
| 第五章 结论 | 第56-58页 |
| 参考文献 | 第58-62页 |
| 致谢 | 第62-64页 |
| 作者简介 | 第64页 |
