| 摘要 | 第4-5页 |
| ABSTRACT | 第5页 |
| 第一章 文献综述 | 第9-17页 |
| 1.1 海参 | 第9页 |
| 1.2 丝氨酸蛋白酶的概述 | 第9-12页 |
| 1.2.1 丝氨酸蛋白酶的简介 | 第9页 |
| 1.2.2 丝氨酸蛋白酶的分类及作用 | 第9-10页 |
| 1.2.3 丝氨酸蛋白酶的应用 | 第10-11页 |
| 1.2.4 水产动物丝氨酸蛋白酶研究进展 | 第11-12页 |
| 1.3 水产动物的自溶 | 第12-15页 |
| 1.3.1 海参自溶酶的研究 | 第12-14页 |
| 1.3.2 其他水产动物及制品的自溶研究 | 第14-15页 |
| 1.4 本课题的研究背景及主要研究内容 | 第15-17页 |
| 第二章 材料与方法 | 第17-26页 |
| 2.1 实验材料 | 第17-20页 |
| 2.1.1 材料 | 第17页 |
| 2.1.2 主要实验药品 | 第17-19页 |
| 2.1.3 主要仪器和设备 | 第19-20页 |
| 2.2 实验方法 | 第20-26页 |
| 2.2.1 丝氨酸蛋白酶粗酶的提取 | 第20页 |
| 2.2.2 丝氨酸蛋白酶活力测定 | 第20-22页 |
| 2.2.2.1 荧光底物法 | 第20-21页 |
| 2.2.2.2 可见光底物法 | 第21-22页 |
| 2.2.3 蛋白质含量的测定 | 第22-23页 |
| 2.2.4 电泳方法 | 第23页 |
| 2.2.5 丝氨酸蛋白酶的酶学性质测定 | 第23-24页 |
| 2.2.5.1 底物特异性的测定 | 第23页 |
| 2.2.5.2 最适pH值的测定 | 第23页 |
| 2.2.5.3 最适温度及温度稳定性的测定 | 第23-24页 |
| 2.2.5.4 金属离子对丝氨酸蛋白酶的影响 | 第24页 |
| 2.2.5.5 抑制剂激活剂对丝氨酸蛋白酶的影响 | 第24页 |
| 2.2.6 海参丝氨酸蛋白酶与自溶关系的研究 | 第24-26页 |
| 2.2.6.1 海参自溶 | 第24-25页 |
| 2.2.6.2 SDS-PAGE检测自溶后蛋白变化 | 第25页 |
| 2.2.6.3 Lowy法测可溶性蛋白含量变化 | 第25页 |
| 2.2.6.4 TCA-Lowy法测可溶性寡肽含量变化 | 第25页 |
| 2.2.6.5 特异性底物法测丝氨酸蛋白酶活性变化 | 第25-26页 |
| 第三章 结果与讨论 | 第26-50页 |
| 3.1 提取条件对丝氨酸蛋白酶活力的影响 | 第26-27页 |
| 3.1.1 浸提缓冲液的选择 | 第26页 |
| 3.1.2 硫酸铵饱和度的选择 | 第26-27页 |
| 3.2 丝氨酸蛋白酶的酶学性质 | 第27-32页 |
| 3.2.1 底物特异性 | 第27-28页 |
| 3.2.2 最适pH值 | 第28-29页 |
| 3.2.3 最适温度 | 第29页 |
| 3.2.4 温度稳定性 | 第29-30页 |
| 3.2.5 金属离子对丝氨酸蛋白酶活性的影响 | 第30-31页 |
| 3.2.6 抑制剂对丝氨酸蛋白酶活性的影响 | 第31-32页 |
| 3.3 海参体壁中弹性蛋白酶及胰蛋白酶的酶学性质 | 第32-39页 |
| 3.3.1 最适pH | 第32-34页 |
| 3.3.2 最适温度 | 第34-35页 |
| 3.3.3 温度稳定性 | 第35-36页 |
| 3.3.4 金属离子对弹性蛋白酶及胰蛋白酶的影响 | 第36-37页 |
| 3.3.5 抑制剂对弹性蛋白酶的影响 | 第37-39页 |
| 3.4 丝氨酸蛋白酶与自溶的关系 | 第39-50页 |
| 3.4.1 自溶实验 | 第39页 |
| 3.4.2 自溶过程中蛋白质的降解情况 | 第39-43页 |
| 3.4.3 自溶过程中可溶性蛋白的变化 | 第43-45页 |
| 3.4.4 自溶过程中可溶性寡肽的变化 | 第45-47页 |
| 3.4.5 自溶过程中丝氨酸蛋白酶活性的变化 | 第47-50页 |
| 第四章 结论与展望 | 第50-51页 |
| 4.1 结论 | 第50页 |
| 4.2 展望 | 第50-51页 |
| 参考文献 | 第51-55页 |
| 致谢 | 第55页 |
