| 摘要 | 第3-5页 |
| abstract | 第5-6页 |
| 缩略语表 | 第7-11页 |
| 第一章 引言 | 第11-18页 |
| 1.1 概述 | 第11页 |
| 1.2 鸡蛋的价值及危害 | 第11-13页 |
| 1.2.1 鸡蛋的营养价值 | 第11页 |
| 1.2.2 鸡蛋的功能特性 | 第11-12页 |
| 1.2.3 鸡蛋过敏的危害 | 第12-13页 |
| 1.3 食物蛋白质的结构与功能 | 第13-14页 |
| 1.3.1 蛋白质的结构及其测定方法 | 第13页 |
| 1.3.2 食物蛋白质的功能特性 | 第13-14页 |
| 1.3.3 食物蛋白质结构与功能性质的关系 | 第14页 |
| 1.4 多酚氧化酶在蛋白质改性中的作用 | 第14-16页 |
| 1.4.1 多酚氧化酶的简介 | 第14-15页 |
| 1.4.2 多酚氧化酶催化蛋白质交联机理 | 第15页 |
| 1.4.3 多酚氧化酶交联对食物蛋白质的影响 | 第15-16页 |
| 1.5 立题背景与研究内容 | 第16-18页 |
| 1.5.1 立题背景 | 第16-17页 |
| 1.5.2 研究内容 | 第17-18页 |
| 第二章 多酚氧化酶催化卵白蛋白交联条件的研究 | 第18-31页 |
| 2.1 引言 | 第18页 |
| 2.2 实验材料与设备 | 第18-20页 |
| 2.2.1 试剂与材料 | 第18-19页 |
| 2.2.2 设备 | 第19页 |
| 2.2.3 溶液配制 | 第19-20页 |
| 2.3 实验方法 | 第20-23页 |
| 2.3.1 鸡蛋过敏原卵白蛋白样品准备 | 第20-21页 |
| 2.3.2 SDS-PAGE电泳 | 第21-22页 |
| 2.3.3 考马斯亮蓝法(G250)测定蛋白浓度 | 第22页 |
| 2.3.4 多酚氧化酶酶活的测定 | 第22页 |
| 2.3.5 变性处理辅助多酚氧化酶交联卵白蛋白条件的研究 | 第22-23页 |
| 2.4 结果分析 | 第23-29页 |
| 2.4.1 鸡蛋过敏原卵白蛋白的制备 | 第23-24页 |
| 2.4.2 变性处理辅助多酚氧化酶交联卵白蛋白的电泳图分析 | 第24-27页 |
| 2.4.3 变性处理辅助多酚氧化酶交联卵白蛋白的紫外光谱图分析 | 第27-29页 |
| 2.5 讨论 | 第29-30页 |
| 2.5.1 热辅助对卵白蛋白交联效果的影响 | 第29页 |
| 2.5.2 化学变性辅助对卵白蛋白交联效果的影响 | 第29-30页 |
| 2.6 小结 | 第30-31页 |
| 第三章 多酚氧化酶催化卵白蛋白交联对其结构及消化性的影响 | 第31-42页 |
| 3.1 引言 | 第31页 |
| 3.2 实验材料与设备 | 第31-32页 |
| 3.2.1 试剂与材料 | 第31页 |
| 3.2.2 设备 | 第31-32页 |
| 3.2.3 溶液配制 | 第32页 |
| 3.3 实验方法 | 第32-34页 |
| 3.3.1 样品的准备 | 第32页 |
| 3.3.2 尺寸排阻色谱(HPSEC) | 第32-33页 |
| 3.3.3 远紫外圆二色光谱分析 | 第33页 |
| 3.3.4 外源性荧光光谱分析 | 第33页 |
| 3.3.5 体外模拟胃肠消化 | 第33-34页 |
| 3.4 结果分析 | 第34-40页 |
| 3.4.1 卵白蛋白变性/交联前后SEC色谱图的变化 | 第34-35页 |
| 3.4.2 卵白蛋白变性/交联前后二级结构的变化 | 第35-36页 |
| 3.4.3 卵白蛋白变性/交联前后表面疏水性的变化 | 第36-37页 |
| 3.4.4 卵白蛋白变性/交联前后体外模拟胃消化产物的变化 | 第37-39页 |
| 3.4.5 卵白蛋白变性/交联前后体外模拟肠消化产物的变化 | 第39-40页 |
| 3.5 讨论 | 第40-41页 |
| 3.5.1 多酚氧化酶催化交联卵白蛋白对其结构的影响 | 第40页 |
| 3.5.2 多酚氧化酶催化交联卵白蛋白对其胃肠消化性的影响 | 第40-41页 |
| 3.6 小结 | 第41-42页 |
| 第四章 多酚氧化酶催化卵白蛋白交联对其致敏性的影响 | 第42-59页 |
| 4.1 引言 | 第42页 |
| 4.2 实验材料与设备 | 第42-44页 |
| 4.2.1 试剂与材料 | 第42-43页 |
| 4.2.2 设备 | 第43页 |
| 4.2.3 溶液配制 | 第43-44页 |
| 4.3 实验方法 | 第44-48页 |
| 4.3.1 卵白蛋白样品的制备 | 第44-45页 |
| 4.3.2 体外IgG结合能力评估 | 第45-46页 |
| 4.3.3 体外IgE结合能力评估 | 第46页 |
| 4.3.4 KU812细胞的培养 | 第46页 |
| 4.3.5 IgE介导的KU812细胞体外活化实验 | 第46页 |
| 4.3.6 组胺含量的检测 | 第46-47页 |
| 4.3.7 β-氨基巳糖激酶(β-HEX)含量的检测 | 第47页 |
| 4.3.8 抗肿瘤坏死因子(TNF-α)含量的检测 | 第47-48页 |
| 4.3.9 IL-6含量的检测 | 第48页 |
| 4.3.10 数据分析 | 第48页 |
| 4.4 结果分析 | 第48-57页 |
| 4.4.1 体外IgG结合能力评估 | 第48-51页 |
| 4.4.2 体外IgE结合能力评估 | 第51-53页 |
| 4.4.3 天然及加工卵白蛋白诱导的KU812细胞组胺释放量的变化 | 第53-54页 |
| 4.4.4 天然及加工卵白蛋白诱导KU812细胞释放β-HEX含量的变化 | 第54-55页 |
| 4.4.5 天然及加工卵白蛋白诱导KU812细胞释放TNF-α的变化 | 第55-56页 |
| 4.4.6 天然及加工卵白蛋白诱导KU812细胞释放IL-6的变化 | 第56-57页 |
| 4.5 讨论 | 第57-58页 |
| 4.5.1 多酚氧化酶催化交联卵白蛋白对其抗原性及致敏性的影响 | 第57页 |
| 4.5.2 卵白蛋白交联产物诱导KU812细胞脱颗粒和细胞因子的变化 | 第57-58页 |
| 4.6 小结 | 第58-59页 |
| 第五章 多酚氧化酶催化卵白蛋白交联对其功能性的影响 | 第59-70页 |
| 5.1 引言 | 第59页 |
| 5.2 实验材料与设备 | 第59-60页 |
| 5.2.1 试剂与材料 | 第59页 |
| 5.2.2 设备 | 第59页 |
| 5.2.3 溶液配制 | 第59-60页 |
| 5.3 实验方法 | 第60-63页 |
| 5.3.1 样品的准备 | 第60页 |
| 5.3.2 蛋白乳化性的检测 | 第60-61页 |
| 5.3.3 蛋白起泡性的检测 | 第61页 |
| 5.3.4 流变特性的测定 | 第61-62页 |
| 5.3.5 抗氧化能力的测定 | 第62-63页 |
| 5.4 结果分析 | 第63-68页 |
| 5.4.1 卵白蛋白变性/交联前后乳化性能的研究 | 第63-64页 |
| 5.4.2 卵白蛋白变性/交联前后起泡性能的研究 | 第64页 |
| 5.4.3 卵白蛋白变性/交联前后流变特性的变化 | 第64-66页 |
| 5.4.4 卵白蛋白变性/交联前后超氧自由基清除能力的变化 | 第66-67页 |
| 5.4.5 卵白蛋白变性/交联前后FRAP值的变化 | 第67-68页 |
| 5.5 讨论 | 第68-69页 |
| 5.5.1 多酚氧化酶催化卵白蛋白交联对其功能性的影响 | 第68页 |
| 5.5.2 多酚氧化酶催化卵白蛋白交联对其抗氧化性的影响 | 第68-69页 |
| 5.6 小结 | 第69-70页 |
| 第六章 结论和展望 | 第70-72页 |
| 6.1 结论 | 第70页 |
| 6.2 展望 | 第70-72页 |
| 致谢 | 第72-73页 |
| 参考文献 | 第73-79页 |
| 攻读学位期间的研究成果 | 第79页 |
