| 摘要 | 第1-5页 |
| Abstract | 第5-9页 |
| 第一章 绪论 | 第9-19页 |
| ·海参 | 第9-11页 |
| ·海参分类 | 第9页 |
| ·海参形态与生物学特性 | 第9-10页 |
| ·海参的营养与功效 | 第10页 |
| ·自溶的研究 | 第10-11页 |
| ·酸性磷酸酶 | 第11-13页 |
| ·酸性磷酸酶种类与作用 | 第11-12页 |
| ·酸性磷酸酶分离纯化及酶学性质研究 | 第12-13页 |
| ·自溶与酶 | 第13-17页 |
| ·酸性磷酸酶与自溶 | 第13-14页 |
| ·酸性磷酸酶同工酶的研究 | 第14-15页 |
| ·组织蛋白酶与自溶 | 第15-17页 |
| ·酸性磷酸酶与蛋白酶相互作用的研究 | 第17页 |
| ·本课题的主要研究内容 | 第17-19页 |
| 第二章 材料与方法 | 第19-28页 |
| ·实验材料 | 第19-21页 |
| ·材料 | 第19页 |
| ·主要实验仪器 | 第19-20页 |
| ·主要实验试剂 | 第20-21页 |
| ·实验方法 | 第21-28页 |
| ·粗酶液的提取 | 第21-22页 |
| ·酶活力的测定 | 第22-23页 |
| ·酸性磷酸酶活力测定 | 第22页 |
| ·组织蛋白酶活力的测定 | 第22-23页 |
| ·蛋白质含量的测定 | 第23页 |
| ·电泳方法 | 第23-24页 |
| ·PAGE电泳 | 第23页 |
| ·SDS-PAGE电泳 | 第23-24页 |
| ·酸性磷酸酶的分离纯化 | 第24页 |
| ·DEAE-Sepharose CL-6B柱层析 | 第24页 |
| ·Sephacryl S-100柱层析 | 第24页 |
| ·TSK-GEL 4000分子排阻色谱柱 | 第24页 |
| ·酸性磷酸酶性质的研究 | 第24-25页 |
| ·最适pH值及稳定性的测定 | 第24-25页 |
| ·酸性磷酸酶最适温度及稳定性的测定 | 第25页 |
| ·金属离子对酸性磷酸酶活力的影响 | 第25页 |
| ·底物特异性的测定 | 第25页 |
| ·氨基酸序列分析 | 第25页 |
| ·溶酶体的分离检测 | 第25-26页 |
| ·溶酶体的分级分离 | 第25-26页 |
| ·溶酶体的检测 | 第26页 |
| ·酸性磷酸酶的电镜检测 | 第26页 |
| ·样品的前期处理 | 第26页 |
| ·透射电镜样品处理 | 第26页 |
| ·酸性磷酸酶和组织蛋白酶相互作用的初步研究 | 第26-28页 |
| 第三章 结果与讨论 | 第28-47页 |
| ·提取条件的选择 | 第28-29页 |
| ·不同缓冲液的选择 | 第28页 |
| ·不同硫酸铵饱和度的选择 | 第28-29页 |
| ·酸性磷酸酶的分离纯化 | 第29-33页 |
| ·DEAE-Sepharose CL-6B离子交换层析 | 第29页 |
| ·Sephacryl S-100凝胶层析 | 第29-31页 |
| ·TSK GEL-4000凝胶层析 | 第31页 |
| ·纯化结果分析 | 第31-33页 |
| ·纯化结果 | 第31-32页 |
| ·酶的纯度及分子量 | 第32-33页 |
| ·氨基酸序列分析 | 第33页 |
| ·酶学性质研究 | 第33-36页 |
| ·酶的最适pH和pH稳定性 | 第33-34页 |
| ·酶的最适温度和温度稳定性 | 第34-35页 |
| ·金属离子抑制剂对酶活性的影响 | 第35-36页 |
| ·底物特异性 | 第36页 |
| ·海参自溶过程中体壁与肠道酸性磷酸酶的比较及活性变化 | 第36-40页 |
| ·海参肠道的自溶 | 第36-38页 |
| ·酸性磷酸酶同工酶电泳的对比 | 第38页 |
| ·海参自溶过程体壁及肠道酸性磷酸酶的变化 | 第38-40页 |
| ·酶活力的变化 | 第38-39页 |
| ·同工的酶变化 | 第39-40页 |
| ·海参自溶过程中酸性磷酸酶的胞内迁移 | 第40-44页 |
| ·溶酶体的分级分离 | 第40-41页 |
| ·酸性磷酸酶的活性变化 | 第41-42页 |
| ·酸性磷酸酶迁移的电镜检测 | 第42-44页 |
| ·酸性磷酸酶的与组织蛋白酶的相互关系 | 第44-47页 |
| 第四章 结论 | 第47-49页 |
| 参考文献 | 第49-55页 |
| 致谢 | 第55-56页 |
| 附录 | 第56页 |