| 致谢 | 第7-8页 |
| 摘要 | 第8-10页 |
| ABSTRACT | 第10-11页 |
| 第一章 绪论 | 第17-31页 |
| 1.1 小麦蛋白 | 第17-23页 |
| 1.1.1 小麦蛋白的组成和结构 | 第17-21页 |
| 1.1.2 小麦面筋蛋白的功能性质 | 第21-22页 |
| 1.1.3 小麦面筋蛋白的应用 | 第22-23页 |
| 1.2 蛋白质改性 | 第23-24页 |
| 1.2.1 物理改性 | 第23-24页 |
| 1.2.2 化学改性 | 第24页 |
| 1.2.3 酶法改性 | 第24页 |
| 1.3 谷氨酰胺转氨酶概述 | 第24-27页 |
| 1.3.1 谷氨酰胺转氨酶来源、分类、酶学性质及结构特性 | 第25页 |
| 1.3.2 谷氨酰胺转氨酶交联反应机制 | 第25-26页 |
| 1.3.3 TG酶在食品工业中的应用研究 | 第26-27页 |
| 1.4 改性机理的研究方法 | 第27-28页 |
| 1.5 预处理方法的研究进展 | 第28-29页 |
| 1.6 本文研究的目的和意义 | 第29-30页 |
| 1.7 本文研究的内容及拟解决的问题 | 第30-31页 |
| 1.7.1 本文研究的主要内容 | 第30页 |
| 1.7.2 拟解决的问题 | 第30-31页 |
| 第二章 小麦面筋蛋白理化预处理条件的优化 | 第31-44页 |
| 2.1 材料与方法 | 第31-35页 |
| 2.1.1 实验材料 | 第31页 |
| 2.1.2 实验主要试剂及仪器设备 | 第31-32页 |
| 2.1.3 试验方法 | 第32-34页 |
| 2.1.4 分析方法 | 第34-35页 |
| 2.1.5 数据处理 | 第35页 |
| 2.2 结果与分析 | 第35-43页 |
| 2.2.1 小麦面筋蛋白基本成分 | 第35页 |
| 2.2.2 牛血清白蛋白标准曲线 | 第35-36页 |
| 2.2.3 小麦面筋蛋白预处理方法工艺优化 | 第36-43页 |
| 2.4 本章小结 | 第43-44页 |
| 第三章 理化复合预处理对小麦面筋蛋白的溶解性影响及机理探究 | 第44-76页 |
| 3.1 材料与方法 | 第44-53页 |
| 3.1.1 实验材料 | 第44-45页 |
| 3.1.2 实验主要试剂与仪器设备 | 第45-46页 |
| 3.1.3 试验方法 | 第46-49页 |
| 3.1.4 分析方法 | 第49-53页 |
| 3.1.5 数据处理 | 第53页 |
| 3.2 结果与分析 | 第53-75页 |
| 3.2.1 小麦醇溶蛋白分离条件的单因素实验结果 | 第53-55页 |
| 3.2.2 小麦醇溶蛋白分离工艺的正交实验 | 第55-57页 |
| 3.2.3 小麦麦谷蛋白分离工艺的单因素实验 | 第57-60页 |
| 3.2.5 小麦麦谷蛋白分离工艺的正交实验 | 第60-62页 |
| 3.2.6 理化复合预处理对小麦面筋蛋白溶解度的影响 | 第62-63页 |
| 3.2.7 理化复合预处理对小麦面筋蛋白影响的机理探究 | 第63-75页 |
| 3.4 本章小结 | 第75-76页 |
| 第四章 TG酶结合理化复合预处理对小麦面筋蛋白凝胶性的影响及机理探究. | 第76-91页 |
| 4.1 材料与方法 | 第76-78页 |
| 4.1.1 实验材料 | 第76页 |
| 4.1.2 实验主要试剂与仪器设备 | 第76-77页 |
| 4.1.3 实验方法 | 第77页 |
| 4.1.4 分析方法 | 第77-78页 |
| 4.1.5 数据处理 | 第78页 |
| 4.3 结果与分析 | 第78-90页 |
| 4.3.1 TG酶对小麦面筋蛋白凝胶强度的影响 | 第78-80页 |
| 4.3.2 TG酶结合理化复合预处理对小麦面筋蛋白影响的机理探究 | 第80-90页 |
| 4.4 本章小结 | 第90-91页 |
| 第五章 结论与展望 | 第91-94页 |
| 5.1 本文主要结论 | 第91-92页 |
| 5.2 本文创新点 | 第92页 |
| 5.3 展望 | 第92-94页 |
| 参考文献 | 第94-102页 |
| 攻读硕士学位期间的学术活动及成果状况 | 第102页 |
| 1) 参加的学术交流与科研项目 | 第102页 |
| 2) 发表的学术论文及专利 | 第102页 |
