| 摘要 | 第3-4页 |
| abstract | 第4页 |
| 第一章 绪论 | 第12-23页 |
| 1.1 米糠 | 第12-16页 |
| 1.1.1 米糠概述 | 第12页 |
| 1.1.2 米糠的组成 | 第12-13页 |
| 1.1.3 米糠的营养价值 | 第13-14页 |
| 1.1.4 米糠的国内研究现状 | 第14页 |
| 1.1.5 米糠的国外研究现状 | 第14页 |
| 1.1.6 米糠的深加工制品 | 第14-16页 |
| 1.2 米糠蛋白粉概况 | 第16-18页 |
| 1.2.1 米糠蛋白的制备提取 | 第16页 |
| 1.2.2 米糠蛋白粉氨基酸组成 | 第16页 |
| 1.2.3 米糠蛋白理化性质 | 第16-17页 |
| 1.2.4 生物活性肽和米糠肽简介 | 第17-18页 |
| 1.3 高血压以及ACE简介 | 第18-19页 |
| 1.3.1 高血压简介 | 第18页 |
| 1.3.2 ACE简介 | 第18-19页 |
| 1.4 ACE抑制肽的研究进展 | 第19-21页 |
| 1.4.1 ACE抑制肽的来源 | 第19-20页 |
| 1.4.2 ACE抑制肽活性检测方法 | 第20页 |
| 1.4.3 ACE抑制肽的分离纯化 | 第20-21页 |
| 1.4.4 ACE抑制肽的应用前景 | 第21页 |
| 1.5 研究目的与意义 | 第21页 |
| 1.6 试验研究的主要内容 | 第21-23页 |
| 第二章 预处理和复合酶法水解米糠蛋白工艺条件研究 | 第23-33页 |
| 2.1 材料与仪器设备 | 第23-24页 |
| 2.1.1 试验材料 | 第23页 |
| 2.1.2 仪器设备 | 第23-24页 |
| 2.2 试验方法 | 第24-25页 |
| 2.2.1 蛋白质含量的测定 | 第24页 |
| 2.2.2 酶解物水解度的测定 | 第24页 |
| 2.2.3 ACE抑制活性的体外测定 | 第24-25页 |
| 2.3 试验结果与分析 | 第25-32页 |
| 2.3.1 蛋白质的检测标准曲线 | 第25页 |
| 2.3.2 米糠蛋白的基本成分测定 | 第25页 |
| 2.3.3 高温预处理对米糠蛋白水解效果的影响 | 第25-26页 |
| 2.3.4 蛋白酶的初步筛选 | 第26-27页 |
| 2.3.5 复合酶对水解液ACE抑制效果 | 第27-32页 |
| 2.4 本章小结 | 第32-33页 |
| 第三章 米糠ACE抑制肽的超滤分离 | 第33-39页 |
| 3.1 材料与仪器设备 | 第33页 |
| 3.1.1 试验材料 | 第33页 |
| 3.1.2 仪器设备 | 第33页 |
| 3.2 试验方法 | 第33-34页 |
| 3.2.1 肽含量测定 | 第33页 |
| 3.2.2 ACE抑制活性测定 | 第33页 |
| 3.2.3 膜通量测定 | 第33-34页 |
| 3.2.4 米糠降血压肽的分离 | 第34页 |
| 3.3 试验结果与分析 | 第34-38页 |
| 3.3.1 不同条件对超滤通量的影响 | 第34-36页 |
| 3.3.2 正交试验分析 | 第36-37页 |
| 3.3.3 超滤前后水解物的ACE抑制率 | 第37-38页 |
| 3.4 本章小结 | 第38-39页 |
| 第四章 大孔吸附树脂对米糠蛋白ACE抑制肽的纯化 | 第39-51页 |
| 4.1 材料与仪器设备 | 第39-40页 |
| 4.1.1 试验材料 | 第39页 |
| 4.1.2 仪器设备 | 第39-40页 |
| 4.2 试验方法 | 第40-42页 |
| 4.2.1 选用大孔吸附树脂进行预处理 | 第40页 |
| 4.2.2 大孔树脂的筛选 | 第40页 |
| 4.2.3 树脂的静态吸附与解吸试验 | 第40-41页 |
| 4.2.4 树脂动态吸附与解析试验 | 第41-42页 |
| 4.3 试验结果和分析 | 第42-50页 |
| 4.3.1 比较和研究6种大孔树脂的吸附量及解吸率 | 第42-44页 |
| 4.3.2 温度影响HPD-400 树脂静态吸附结果 | 第44页 |
| 4.3.3 pH影响HPD-400 树脂静态吸附结果 | 第44-45页 |
| 4.3.4 离子交换树脂解吸条件试验 | 第45-46页 |
| 4.3.5 动态吸附动态吸附分离纯化条件的确定 | 第46-49页 |
| 4.3.6 分离前后米糠ACE抑制肽的ACE抑制率测定和脱盐效果 | 第49-50页 |
| 4.4 本章小结 | 第50-51页 |
| 第五章 米糠ACE抑制肽的凝胶层析色谱分离 | 第51-62页 |
| 5.1 材料和仪器设备 | 第51-52页 |
| 5.1.1 试验材料 | 第51页 |
| 5.1.2 仪器设备 | 第51-52页 |
| 5.2 试验方法 | 第52-53页 |
| 5.2.1 凝胶层析分离纯化 | 第52页 |
| 5.2.2 凝胶层析条件的确定 | 第52-53页 |
| 5.2.3 高效液相色谱分析 | 第53页 |
| 5.3 试验结果和分析 | 第53-61页 |
| 5.3.1 米糠肽的Sephadex G-15 分离结果如下 | 第53-58页 |
| 5.3.2 分离米糠蛋白水解液中ACE抑制肽活性 | 第58页 |
| 5.3.3 高效液相色谱分法确定分子量范围 | 第58-61页 |
| 5.4 本章小结 | 第61-62页 |
| 第六章 米糠ACE抑制肽生物活性研究 | 第62-65页 |
| 6.1 材料与仪器设备 | 第62页 |
| 6.1.1 试验材料 | 第62页 |
| 6.1.2 仪器设备 | 第62页 |
| 6.2 试验方法 | 第62-63页 |
| 6.2.1 ACE抑制肽活性的测定 | 第62页 |
| 6.2.2 温度对米糠蛋白ACE抑制肽稳定性影响试验 | 第62页 |
| 6.2.3 pH对米糠蛋白ACE抑制肽稳定性影响试验 | 第62页 |
| 6.2.4 胰蛋白酶和胃蛋白酶对米糠蛋白ACE抑制肽稳定性影响试验 | 第62-63页 |
| 6.3 试验结果与分析 | 第63-64页 |
| 6.3.1 温度对米糠蛋白ACE抑制肽稳定性影响 | 第63页 |
| 6.3.2 pH对米糠蛋白ACE抑制肽稳定性影响试验 | 第63-64页 |
| 6.3.3 胰蛋白酶和胃蛋白酶对米糠蛋白ACE抑制肽稳定性影响试验 | 第64页 |
| 6.4 本章小结 | 第64-65页 |
| 第七章 试验结果与创新点以及展望 | 第65-67页 |
| 7.1 主要结论 | 第65页 |
| 7.2 创新点 | 第65-66页 |
| 7.3 建议 | 第66-67页 |
| 参考文献 | 第67-71页 |
| 致谢 | 第71-72页 |
| 作者简介 | 第72页 |
