| 摘要 | 第3-5页 |
| Abstract | 第5-6页 |
| 1 前言 | 第9-17页 |
| 1.1 产气荚膜梭菌 | 第9页 |
| 1.2 产气荚膜梭菌 α 毒素 | 第9-12页 |
| 1.3 产气荚膜梭菌其他主要外毒素 | 第12-13页 |
| 1.4 产气荚膜梭菌 α 毒素抗体药物 | 第13-15页 |
| 1.5 研究内容 | 第15页 |
| 1.6 研究目的与意义 | 第15-16页 |
| 1.7 研究创新点 | 第16-17页 |
| 2 材料与方法 | 第17-28页 |
| 2.1 材料 | 第17-19页 |
| 2.2 方法 | 第19-28页 |
| 3 结果与分析 | 第28-38页 |
| 3.1 鉴定重组表达质粒pET-28a-CPA | 第28页 |
| 3.2 表达菌E.coli BL21（DE3）（pET-28a-CPA）的诱导条件优化 | 第28-29页 |
| 3.3 CPA的纯化 | 第29-32页 |
| 3.4 纯品CPA活性分析 | 第32页 |
| 3.5 抗CPA-scFv噬菌体抗体库筛选 | 第32-36页 |
| 3.6 抗CPA-scFv的纯化 | 第36页 |
| 3.7 抗CPA-scFv免疫结合活性的结果 | 第36-37页 |
| 3.8 抗CPA-scFv生物学活性的结果 | 第37页 |
| 3.9 抗CPA-scFv亲和常数结果 | 第37-38页 |
| 4 讨论 | 第38-40页 |
| 4.1 表达系统和表达载体的选择 | 第38页 |
| 4.2 蛋白表达条件的优化 | 第38页 |
| 4.3 蛋白层析条件的选择 | 第38-39页 |
| 4.4 噬菌体抗体库筛选方法的建立 | 第39页 |
| 4.5 单链抗体的纯化与活性鉴定 | 第39-40页 |
| 5 结论 | 第40-42页 |
| 5.1 表达载体的构建 | 第40页 |
| 5.2 CPA表达条件优化 | 第40页 |
| 5.3 CPA纯化方法的建立 | 第40页 |
| 5.4 筛选抗CPA-scFv阳性菌株并鉴定 | 第40页 |
| 5.5 抗CPA-scFv的纯化与活性鉴定 | 第40-42页 |
| 参考文献 | 第42-47页 |
| 作者简介 | 第47-48页 |
| 致谢 | 第48页 |