| 摘要 | 第5-7页 |
| Abstract | 第7-9页 |
| 前言 | 第14-42页 |
| 1 沙门氏菌简介 | 第14-15页 |
| 1.1 沙门氏菌分布和危害 | 第14-15页 |
| 1.2 沙门氏菌耐药性 | 第15页 |
| 2 噬菌体简介 | 第15-22页 |
| 2.1 噬菌体的分类 | 第15-21页 |
| 2.2 噬菌体作为抑菌剂的应用现状 | 第21-22页 |
| 3 噬菌体基因组学 | 第22-26页 |
| 3.1 噬菌体全基因组测序方法 | 第23-24页 |
| 3.2 噬菌体功能基因组学分析方法 | 第24页 |
| 3.3 噬菌体基因组学研究进展 | 第24-26页 |
| 4 噬菌体裂解机制 | 第26-30页 |
| 4.1 噬菌体裂解方式的多样性 | 第26-27页 |
| 4.2 噬菌体裂解调控方式的多样性 | 第27-30页 |
| 5 噬菌体内溶素 | 第30-33页 |
| 5.1 噬菌体内溶素的分类 | 第30页 |
| 5.2 噬菌体内溶素的制备 | 第30-31页 |
| 5.3 噬菌体内溶素作为抑菌剂的应用现状 | 第31-33页 |
| 6 研究目的和意义 | 第33-34页 |
| 7 技术路线 | 第34-35页 |
| 参考文献 | 第35-42页 |
| 第一章 宽裂解谱沙门氏菌噬菌体的分离及生物学特性 | 第42-53页 |
| 1 引言 | 第42页 |
| 2 实验材料 | 第42-43页 |
| 2.1 菌种 | 第42-43页 |
| 2.2 培养基 | 第43页 |
| 2.3 主要仪器 | 第43页 |
| 2.4 主要试剂配制 | 第43页 |
| 3 实验方法 | 第43-45页 |
| 3.1 噬菌体的分离、纯化及原液制备 | 第43-44页 |
| 3.2 噬菌体噬菌斑形态 | 第44页 |
| 3.3 噬菌体电镜形态 | 第44页 |
| 3.4 噬菌体裂解谱 | 第44页 |
| 3.5 噬菌体保存方法 | 第44页 |
| 3.6 噬菌体的一步生长曲线 | 第44-45页 |
| 3.7 噬菌体 pH 稳定性 | 第45页 |
| 3.8 噬菌体热稳定性 | 第45页 |
| 3.9 噬菌体最佳感染复数 | 第45页 |
| 4 实验结果与分析 | 第45-50页 |
| 4.1 噬菌体噬菌斑和电镜观察形态 | 第45-46页 |
| 4.2 噬菌体裂解谱 | 第46-47页 |
| 4.3 噬菌体保存方法 | 第47页 |
| 4.4 噬菌体的一步生长曲线 | 第47-48页 |
| 4.5 噬菌体的 pH 和热稳定性 | 第48-50页 |
| 4.6 噬菌体最佳感染复数 | 第50页 |
| 5 本章小结 | 第50-51页 |
| 参考文献 | 第51-53页 |
| 第二章 Pseudo T-evens 沙门氏菌噬菌体 STP4-a 基因组学分析 | 第53-70页 |
| 1 引言 | 第53页 |
| 2 实验材料 | 第53-54页 |
| 2.1 菌种 | 第53页 |
| 2.2 试剂 | 第53-54页 |
| 2.3 主要仪器 | 第54页 |
| 2.4 主要试剂的配制 | 第54页 |
| 3 实验方法 | 第54-56页 |
| 3.1 STP4-a 噬菌体基因组提取 | 第54-55页 |
| 3.2 琼脂糖电泳检测核酸纯度 | 第55页 |
| 3.3 STP4-a 噬菌体全基因组测序 | 第55页 |
| 3.4 STP4-a 噬菌体功能基因组学分析 | 第55-56页 |
| 3.5 STP4-a 噬菌体的进化分析 | 第56页 |
| 3.6 STP4-a 噬菌体基因组序列号 | 第56页 |
| 4 实验结果与分析 | 第56-67页 |
| 4.1 STP4-a 基因组提取和测序 | 第56-57页 |
| 4.2 STP4-a 基因组一般特性分析 | 第57-60页 |
| 4.3 STP4-a 基因组基因预测 | 第60页 |
| 4.4 STP4-a 基因组功能注释与分析 | 第60-63页 |
| 4.5 STP4-a 噬菌体进化分析 | 第63-67页 |
| 5 本章小结 | 第67-68页 |
| 参考文献 | 第68-70页 |
| 第三章 沙门氏菌噬菌体 STP4-a 裂解作用分析 | 第70-85页 |
| 1 引言 | 第70页 |
| 2 分析软件 | 第70-72页 |
| 2.1 相似序列的数据库比对 | 第70-71页 |
| 2.2 序列结构域数据库比对 | 第71页 |
| 2.3 序列特性 | 第71页 |
| 2.4 二级结构预测 | 第71页 |
| 2.5 三级结构预测 | 第71-72页 |
| 3 实验结果与分析 | 第72-82页 |
| 3.1 STP4-a 编码的孔蛋白功能分析 | 第72-74页 |
| 3.2 STP4-a 编码的抗孔蛋白功能预测 | 第74-75页 |
| 3.3 STP4-a 编码的 Rz/Rz1 蛋白功能预测 | 第75-78页 |
| 3.4 STP4-a 编码的内溶素功能和结构预测 | 第78-81页 |
| 3.5 STP4-a 裂解作用分析 | 第81-82页 |
| 4 本章小结 | 第82-83页 |
| 参考文献 | 第83-85页 |
| 第四章 STP4-a 内溶素重组蛋白 LysSTP4 的表达与纯化 | 第85-99页 |
| 1 引言 | 第85页 |
| 2 实验材料和仪器 | 第85-88页 |
| 2.1 质粒和菌株 | 第85页 |
| 2.2 主要试剂 | 第85-86页 |
| 2.3 实验仪器 | 第86页 |
| 2.4 主要试剂配制 | 第86-88页 |
| 3 实验方法 | 第88-92页 |
| 3.1 噬菌体内溶素基因的克隆表达 | 第88-89页 |
| 3.2 内溶素融合蛋白的表达条件和方式的确定 | 第89-90页 |
| 3.3 内溶素融合蛋白的纯化 | 第90-91页 |
| 3.4 考马斯亮蓝法测定蛋白浓度 | 第91页 |
| 3.5 SDS-PAGE 电泳检测重组蛋白 | 第91-92页 |
| 4 实验结果与分析 | 第92-96页 |
| 4.1 PCR 扩增产物和重组质粒的鉴定 | 第92-93页 |
| 4.2 融合蛋白的小量诱导表达 | 第93页 |
| 4.3 融合蛋白诱导表达条件的优化 | 第93-95页 |
| 4.4 融合蛋白诱导表达方式的确定 | 第95页 |
| 4.5 融合蛋白的纯化 | 第95-96页 |
| 5 本章小结 | 第96-98页 |
| 参考文献 | 第98-99页 |
| 第五章 重组蛋白 LysSTP4 的活性鉴定及抑菌特性分析 | 第99-112页 |
| 1 引言 | 第99页 |
| 2 实验材料 | 第99-100页 |
| 2.1 菌种 | 第99-100页 |
| 2.2 培养基 | 第100页 |
| 2.3 主要仪器 | 第100页 |
| 3 实验方法 | 第100-103页 |
| 3.1 重组蛋白 LysSTP4 对细胞壁肽聚糖的裂解活性 | 第100页 |
| 3.2 重组蛋白 LysSTP4 对细菌的裂解活性 | 第100-101页 |
| 3.3 重组蛋白 LysSTP4 的裂解谱 | 第101页 |
| 3.4 重组蛋白 LysSTP4 环境稳定性 | 第101-102页 |
| 3.5 重组蛋白 LysSTP4 保存稳定性 | 第102页 |
| 3.6 膜通透剂 EDTA 与重组蛋白 LysSTP4 联用裂解活菌 | 第102-103页 |
| 4 实验结果与分析 | 第103-109页 |
| 4.1 重组蛋白 LysSTP4 对细胞壁肽聚糖的裂解活性 | 第103页 |
| 4.2 重组蛋白 LysSTP4 对细菌的裂解活性 | 第103-104页 |
| 4.3 重组蛋白 LysSTP4 的裂解谱 | 第104-107页 |
| 4.4 重组蛋白 LysSTP4 环境稳定性 | 第107页 |
| 4.5 重组蛋白 LysSTP4 保存稳定性 | 第107-108页 |
| 4.6 膜通透剂 EDTA 与重组蛋白 LysSTP4 联用裂解活细菌 | 第108-109页 |
| 5 本章小结 | 第109-110页 |
| 参考文献 | 第110-112页 |
| 论文结论 | 第112-114页 |
| 论文创新点 | 第114-115页 |
| 下一步研究展望 | 第115-116页 |
| 致谢 | 第116-117页 |
| 个人简历 | 第117页 |
| 发表的学术论文 | 第117-118页 |
