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β-乳球蛋白源ACE抑制活性肽的研究

摘要第1-5页
ABSTRACT第5-11页
文献综述第11-23页
 1 Β-乳球蛋白简述第11-15页
   ·β-乳球蛋白的结构第11-12页
     ·β-乳球蛋白的结构第11-12页
   ·分离β-乳球蛋白的研究进展第12-13页
     ·盐析法第12页
     ·等电点沉淀法第12-13页
     ·凝胶过滤法第13页
     ·聚焦层析第13页
   ·β-乳球蛋白的应用第13-15页
     ·β-乳球蛋白的直接应用第13-14页
     ·β-乳球蛋白的间接利用第14-15页
 2 生物活性肽概述第15-19页
   ·生物活性肽与性质第15页
   ·生物活性肽的来源第15页
   ·生物活性肽的分类第15-16页
   ·生物活性肽的分离第16-19页
     ·毛细管电泳第16-17页
     ·反相高压液相色谱第17页
     ·超滤第17-18页
     ·凝胶过滤层析第18-19页
   ·生物活性肽的的检测第19页
     ·电泳用于多肽的检测第19页
     ·反相液相色谱检测活性多肽第19页
 3 具有降低血压活性的ACE 抑制肽简述第19-21页
   ·β-乳球蛋白源ACE 生物活性肽的研究进展第19-20页
   ·ACE 抑制肽的食物来源第20页
   ·ACE 抑制肽的作用机制第20-21页
   ·ACE 抑制肽的特点第21页
     ·ACE 抑制肽的结构特点第21页
     ·ACE 抑制肽的作用特点第21页
 4 前景和展望第21-23页
引言第23-24页
1 材料与方法第24-29页
   ·试验材料与仪器第24页
     ·试验材料第24页
     ·主要试剂第24页
     ·主要试验仪器第24页
   ·试验时间地点第24-25页
   ·试验设计与试验方法第25-27页
     ·两种分离β-乳球蛋白的方法第25页
     ·β-乳球蛋白的水解第25-26页
     ·β-乳球蛋白水解物的分离纯化第26-27页
     ·分离纯化产物的液相检测第27页
   ·测定指标与方法第27-29页
     ·蛋白纯度的检测第27页
     ·β-乳球蛋白含量的测定第27页
     ·ACE 抑制率的体外检测方法第27-28页
     ·盐浓度的测定第28-29页
2 结果与分析第29-48页
   ·β-乳球蛋白的分离第29-31页
     ·硫酸铵沉淀加凝胶层析法的分离效果第29-30页
     ·高盐低pH 条件下透析法的分离效果第30页
     ·两种方法分离效果比较第30-31页
   ·β-乳球蛋白的水解第31-37页
     ·不同蛋白酶水解β-乳球蛋白产物的ACE 抑制率第31-32页
     ·胰蛋白酶水解β-乳球蛋白的单因素试验第32-33页
     ·水解温度,底物浓度和酶与底物的质量比对β-乳球蛋白水解物ACE 抑制率的影响第33-34页
     ·温度-底物浓度对水解物ACE 抑制率的影响第34-35页
     ·温度-酶与底物的质量比对水解ACE 抑制率的影响第35-36页
     ·底物浓度-酶与底物的质量比对水解物ACE 抑制率的影响第36页
     ·胰蛋白酶最优水解条件的优化第36页
     ·水解时间对水解物ACE 抑制率的影响第36-37页
   ·β-乳球蛋白水解物的分离纯化第37-43页
     ·β-乳球蛋白水解物的脱盐第37-38页
     ·Sephadex G-25 分离ACE 抑制活性肽第38页
     ·Sephadex G-15 分离ACE 抑制活性肽第38-39页
     ·Sephadex G-25 和Sephadex G-15 串联分离ACE 抑制活性肽条件的筛选第39-41页
     ·分离纯化的ACE 抑制活性肽的液相检测第41-43页
 3 讨论第43-47页
   ·β-乳球蛋白的分离第43页
     ·硫酸铵沉淀加凝胶层析法第43页
     ·高盐低pH 条件下透析法第43页
   ·制备β-乳球蛋白源ACE 抑制肽工具酶的选择第43-44页
   ·目标活性肽的分离和纯化第44-45页
     ·ACE 抑制肽的脱盐第44页
     ·ACE 抑制肽的分离第44-45页
   ·目标分离肽的电泳分析第45页
   ·目标分离肽的液相色谱分析第45-47页
 4 结论第47-48页
参考文献第48-53页
附录 本论文所用缩写词第53-54页
致谢第54-55页
作者简介第55-56页
在读期间发表的学术论文第56页
获奖情况第56页

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