| 摘要 | 第4-5页 |
| Abstract | 第5页 |
| 1 前言 | 第9-27页 |
| 1.1 高血压概述 | 第9页 |
| 1.2 血管紧张素转换酶与高血压 | 第9-11页 |
| 1.2.1 血管紧张素转换酶 | 第9-10页 |
| 1.2.2 血管紧张素转换酶与高血压 | 第10-11页 |
| 1.3 降血压肽的研究进展 | 第11-25页 |
| 1.3.1 降血压肽 | 第11-12页 |
| 1.3.2 降血压肽的来源 | 第12-16页 |
| 1.3.3 降血压肽的分类 | 第16-17页 |
| 1.3.4 降血压肽的制备方法 | 第17-19页 |
| 1.3.5 降血压肽的分离纯化 | 第19-22页 |
| 1.3.6 ACE抑制肽的结构鉴定 | 第22-23页 |
| 1.3.7 ACE抑制肽的构效关系 | 第23-24页 |
| 1.3.8 ACE抑制活性的测定 | 第24-25页 |
| 1.4 立题意义与研究内容 | 第25-27页 |
| 2 材料与方法 | 第27-35页 |
| 2.1 材料与试剂 | 第27页 |
| 2.2 主要仪器设备 | 第27-28页 |
| 2.3 实验方法 | 第28-35页 |
| 2.3.1 马鲛鱼鱼肉蛋白酶解用酶的筛选 | 第28-32页 |
| 2.3.2 ACE抑制肽的分离纯化 | 第32-35页 |
| 2.3.3 ACE抑制肽的分子结构鉴定 | 第35页 |
| 3 结果与分析 | 第35-48页 |
| 3.1 马鲛鱼鱼肉蛋白酶解用酶的筛选 | 第35-36页 |
| 3.2 ACE抑制肽的分离纯化 | 第36-46页 |
| 3.2.1 超滤 | 第36-37页 |
| 3.2.2 Sephadex G-25分离ACE抑制肽 | 第37-42页 |
| 3.2.2.1 不同洗脱液对Sephadex G-25凝胶过滤层析分离效果的影响 | 第38-39页 |
| 3.2.2.2 不同洗脱速度对Sephadex G-25凝胶过滤层析分离效果的影响 | 第39-41页 |
| 3.2.2.3 不同进样浓度对Sephadex G-25凝胶过滤层析分离效果的影响 | 第41-42页 |
| 3.2.3 Sephadex G-25凝胶过滤层析分离所得各组分的ACE抑制活性 | 第42-44页 |
| 3.2.4 RP-HPLC分离结果与讨论 | 第44-46页 |
| 3.3 ACE抑制肽的分子结构鉴定 | 第46-48页 |
| 3.3.1 ACE抑制肽的分子量鉴定 | 第46-48页 |
| 3.3.2 N端测序结果 | 第48页 |
| 4 讨论 | 第48-52页 |
| 4.1 马鲛鱼鱼肉蛋白酶解实验用酶的筛选 | 第48-49页 |
| 4.2 ACE抑制肽的分离纯化 | 第49-50页 |
| 4.3 ACE抑制肽的分子结构鉴定 | 第50-52页 |
| 5 论文主要结论和创新点 | 第52-54页 |
| 5.1 论文主要结论 | 第52-53页 |
| 5.2 创新点 | 第53-54页 |
| 参考文献 | 第54-62页 |
| 致谢 | 第62页 |
