| 摘要 | 第3-4页 |
| abstract | 第4-5页 |
| 1 引言 | 第9-16页 |
| 1.1 高血压 | 第9页 |
| 1.2 ACE抑制肽 | 第9-11页 |
| 1.2.1 ACE对血压的调节 | 第9-10页 |
| 1.2.2 ACE抑制肽 | 第10-11页 |
| 1.3 ACE抑制肽的来源 | 第11-12页 |
| 1.3.1 植物来源ACE抑制肽 | 第11页 |
| 1.3.2 动物来源ACE抑制肽 | 第11-12页 |
| 1.4 乳蛋白源ACE抑制肽 | 第12-13页 |
| 1.4.1 乳清蛋白源 | 第12页 |
| 1.4.2 酪蛋白源 | 第12页 |
| 1.4.3 发酵乳制品 | 第12-13页 |
| 1.5 ACE抑制肽的制备方法 | 第13-14页 |
| 1.5.1 直接酶解法 | 第13页 |
| 1.5.2 发酵法 | 第13-14页 |
| 1.5.3 固相合成法 | 第14页 |
| 1.6 ACE抑制肽的活性与其构效关系 | 第14页 |
| 1.7 研究背景、意义及内容 | 第14-16页 |
| 1.7.1 研究背景及意义 | 第14-15页 |
| 1.7.2 研究内容 | 第15-16页 |
| 2 材料与方法 | 第16-28页 |
| 2.1 材料 | 第16-19页 |
| 2.1.1 供试菌株 | 第16页 |
| 2.1.2 实验试剂 | 第16-17页 |
| 2.1.3 实验设备 | 第17-18页 |
| 2.1.4 培养基及药品配制 | 第18-19页 |
| 2.2 试验方法 | 第19-28页 |
| 2.2.1 发酵乳制备及乳清前处理 | 第19页 |
| 2.2.2 发酵乳中多肽浓度的测定 | 第19-20页 |
| 2.2.3 ACE抑制活性的测定 | 第20-21页 |
| 2.2.4 ACE抑制肽的超滤分离 | 第21页 |
| 2.2.5 ACE抑制肽的层析法(SephadexG-15)分离纯化 | 第21-22页 |
| 2.2.6 ACE抑制肽的反相高效液相色谱纯化 | 第22-23页 |
| 2.2.7 LC-MS/MS检测ACE抑制肽序列 | 第23-24页 |
| 2.2.8 来源比对及信息检索 | 第24页 |
| 2.2.9 人工合成ACE抑制肽及其鉴定 | 第24-25页 |
| 2.2.10 ACE抑制肽结构的圆二色谱法测定 | 第25页 |
| 2.2.11 人工合成ACE抑制肽酶消化处理的影响 | 第25-26页 |
| 2.2.12 超高压处理发酵乳特性研究 | 第26-27页 |
| 2.2.13 统计分析 | 第27-28页 |
| 3 结果与分析 | 第28-47页 |
| 3.1 ACE抑制肽的制备及粗分离 | 第28-31页 |
| 3.1.1 发酵乳清的ACE抑制活性 | 第28页 |
| 3.1.2 ACE抑制肽的超滤分离 | 第28-29页 |
| 3.1.3 ACE抑制肽的葡聚糖凝胶层析分离 | 第29-31页 |
| 3.2 ACE抑制肽的反相高效液相色谱纯化 | 第31-34页 |
| 3.2.1 不同洗脱梯度对分离效果的影响 | 第31-32页 |
| 3.2.2 反相高效液相色谱纯化 | 第32-34页 |
| 3.2.3 分离纯化中ACE半抑制浓度的变化 | 第34页 |
| 3.3 ACE抑制肽序列的液质联用测定 | 第34-38页 |
| 3.3.1 ACE抑制肽序列检测 | 第34-36页 |
| 3.3.2 ACE抑制肽序列分析 | 第36-38页 |
| 3.4 ACE抑制肽的人工合成 | 第38-39页 |
| 3.4.1 合成后纯度检测 | 第38-39页 |
| 3.4.2 合成ACE抑制肽的ACE抑制活性 | 第39页 |
| 3.5 ACE抑制肽结构圆二色谱测定 | 第39-42页 |
| 3.6 合成后ACE抑制肽的酶处理研究 | 第42-44页 |
| 3.7 超高压处理发酵乳特性研究 | 第44-47页 |
| 3.7.1 超高压处理对ACE抑制活性的影响 | 第44-45页 |
| 3.7.2 超高压处理对发酵乳滋味的影响 | 第45-47页 |
| 4 结论 | 第47-48页 |
| 致谢 | 第48-49页 |
| 参考文献 | 第49-54页 |
| 作者简介 | 第54页 |