| 摘要 | 第9-11页 |
| Abstract | 第11-12页 |
| 缩略语表 | 第13-14页 |
| 第一章 文献综述 | 第14-25页 |
| 1 卵黄高磷蛋白磷酸肽（PPP）的制备及其生物功能 | 第14-16页 |
| 1.1 PPP的制备 | 第14-15页 |
| 1.2 PPP的生物功能 | 第15-16页 |
| 1.2.1 PPP的抗氧化活性 | 第15页 |
| 1.2.2 PPP的抗菌活性 | 第15-16页 |
| 2 胶原纤维的组成与组装 | 第16页 |
| 3 非胶原蛋白（NCPs）调控胶原蛋白的矿化 | 第16-21页 |
| 3.1 牙本质磷蛋白（DPP）与胶原矿化 | 第17-18页 |
| 3.2 牙本质基质蛋白（DMP1）与胶原矿化 | 第18页 |
| 3.3 骨唾液酸蛋白（BSP）与胶原矿化 | 第18-19页 |
| 3.4 骨桥蛋白（OPN）与胶原矿化 | 第19-20页 |
| 3.5 卵黄高磷蛋白（PV）与矿化 | 第20-21页 |
| 4 成骨细胞的增殖和分化 | 第21-23页 |
| 4.1 NCPs对骨细胞的影响 | 第21-22页 |
| 4.2 食源性蛋白对骨细胞的影响 | 第22-23页 |
| 5 选题意义及主要研究内容 | 第23-25页 |
| 5.1 本课题的研究意义 | 第23页 |
| 5.2 主要研究内容 | 第23-25页 |
| 第二章 卵黄高磷蛋白磷酸肽的制备及钙离子结合特性 | 第25-39页 |
| 1 材料与方法 | 第25-29页 |
| 1.1 材料 | 第25-26页 |
| 1.1.1 原料 | 第25页 |
| 1.1.2 主要试剂 | 第25-26页 |
| 1.1.3 仪器与设备 | 第26页 |
| 1.2 方法 | 第26-29页 |
| 1.2.1 卵黄高磷蛋白的提取、纯化与鉴定 | 第26-27页 |
| 1.2.2 卵黄高磷蛋白磷酸肽的制备及鉴定 | 第27页 |
| 1.2.3 氨基酸组成分析 | 第27-28页 |
| 1.2.4 圆二色谱（CD）分析 | 第28页 |
| 1.2.5 荧光光谱分析 | 第28页 |
| 1.2.6 等温滴定量热（ITC）分析 | 第28页 |
| 1.2.7 钙离子选择电极（ISE）分析 | 第28-29页 |
| 1.2.8 数据处理 | 第29页 |
| 2 结果与分析 | 第29-36页 |
| 2.1 卵黄高磷蛋白的纯度鉴定 | 第29页 |
| 2.2 卵黄高磷蛋白磷酸肽的制备及纯化 | 第29-31页 |
| 2.2.1 卵黄高磷蛋白纯化的层析图 | 第29-30页 |
| 2.2.2 卵黄高磷蛋白磷酸肽PPP4纯化结果 | 第30-31页 |
| 2.3 PPP4的氨基酸组成分析 | 第31页 |
| 2.4 PPP4结合钙后二级结构变化 | 第31-33页 |
| 2.5 PPP4结合钙的荧光光谱分析 | 第33-34页 |
| 2.6 PPP4结合钙的热力学ITC分析结果 | 第34-35页 |
| 2.7 PPP4钙结合能力ISE分析 | 第35-36页 |
| 3．讨论 | 第36-37页 |
| 4．本章小结 | 第37-39页 |
| 第三章 卵黄高磷蛋白及其磷酸肽对胶原基质矿化的影响 | 第39-56页 |
| 1 材料与方法 | 第39-43页 |
| 1.1 材料 | 第39-41页 |
| 1.1.1 原料 | 第39页 |
| 1.1.2 主要试剂 | 第39-40页 |
| 1.1.3 仪器与用具 | 第40-41页 |
| 1.2 方法 | 第41-43页 |
| 1.2.1 胶原蛋白膜的制备 | 第41页 |
| 1.2.2 胶原蛋白膜的交联 | 第41页 |
| 1.2.3 胶原蛋白膜的矿化 | 第41页 |
| 1.2.4 扫描电镜和能谱（SEM and EDS）分析 | 第41-42页 |
| 1.2.5 X衍射(XRD)分析 | 第42页 |
| 1.2.6 透射电镜和选区电子衍射（TEM and SAED）分析 | 第42页 |
| 1.2.7 滤液的荧光光谱分析 | 第42页 |
| 1.2.8 数据处理 | 第42-43页 |
| 2 结果与分析 | 第43-54页 |
| 2.1Ⅰ型鼠尾胶原蛋白SDS-PAGE凝胶电泳纯度鉴定 | 第43页 |
| 2.2 胶原蛋白膜的制备 | 第43-44页 |
| 2.3 胶原蛋白膜表面形貌和钙磷沉积结果 | 第44-47页 |
| 2.4 胶原蛋白膜表面沉积矿物晶型分析 | 第47-49页 |
| 2.5 矿物早期形貌和结晶程度分析 | 第49-53页 |
| 2.6 矿化母液的荧光光谱分析 | 第53-54页 |
| 3 讨论 | 第54-55页 |
| 4 本章小结 | 第55-56页 |
| 第四章 PPP4对MC3T3-E1细胞增殖和分化的影响 | 第56-71页 |
| 1 材料与方法 | 第57-62页 |
| 1.1 材料 | 第57-58页 |
| 1.1.1 原料 | 第57页 |
| 1.1.2 主要试剂 | 第57-58页 |
| 1.1.3 主要仪器和设备 | 第58页 |
| 1.2 方法 | 第58-62页 |
| 1.2.1 实验分组 | 第58页 |
| 1.2.2 主要溶液的配制 | 第58-59页 |
| 1.2.3 PV的提取和PPP4的制备 | 第59页 |
| 1.2.4 细胞培养操作程序 | 第59-60页 |
| 1.2.4.1 细胞复苏 | 第59-60页 |
| 1.2.4.2 细胞传代 | 第60页 |
| 1.2.4.3 细胞冻存 | 第60页 |
| 1.2.5 CCK-8 法测定PPP4对MC3T3-E1细胞增殖的影响 | 第60-61页 |
| 1.2.6 通过流式细胞仪测定PPP4对MC3T3-E1细胞凋亡的影响 | 第61页 |
| 1.2.7 PPP4对MC3T3-E1的碱性磷酸酶（ALP）活性的影响 | 第61-62页 |
| 1.2.8 矿化节点茜素红染色 | 第62页 |
| 1.2.8 数据处理 | 第62页 |
| 2 结果与分析 | 第62-68页 |
| 2.1 PPP4的纯度鉴定 | 第62-63页 |
| 2.2 PPP4对MC3T3-E1细胞增殖的影响 | 第63-64页 |
| 2.3 PPP4对MC3T3-E1细胞凋亡的影响 | 第64-65页 |
| 2.4 PPP4对MC3T3-E1细胞ALP活力的影响 | 第65-67页 |
| 2.5 PPP4对MC3T3-E1细胞矿化节点的影响 | 第67-68页 |
| 3 讨论 | 第68-69页 |
| 4 本章小结 | 第69-71页 |
| 第五章 PPP4肽钙复合物的制备及其稳定性研究 | 第71-82页 |
| 1 材料与方法 | 第71-75页 |
| 1.1 材料 | 第71-73页 |
| 1.1.1 原料 | 第71页 |
| 1.1.2 主要试剂 | 第71-72页 |
| 1.1.3 主要仪器和设备 | 第72-73页 |
| 1.2 方法 | 第73-75页 |
| 1.2.1 PV的提取和PPP4的制备 | 第73页 |
| 1.2.2 肽钙复合物的制备试验设计 | 第73-74页 |
| 1.2.2.1 配合反应的肽和钙离子质量比（g/g）的确定 | 第73页 |
| 1.2.2.2 配合反应时间的确定 | 第73页 |
| 1.2.2.3 配合反应温度的确定 | 第73页 |
| 1.2.2.4 配合反应pH的确定 | 第73-74页 |
| 1.2.3 肽钙复合物红外结构测定 | 第74页 |
| 1.2.4 肽钙复合物的稳定性试验 | 第74-75页 |
| 1.2.4.1 PPP4-Ca复合物的热稳定性研究 | 第74页 |
| 1.2.4.2 PPP4-Ca复合物反复冻融的稳定性研究 | 第74-75页 |
| 1.2.5 肽钙复合物的模拟体外消化实验 | 第75页 |
| 2 结果与分析 | 第75-80页 |
| 2.1 配合反应的肽和钙离子质量比（g/g）的确定 | 第75-76页 |
| 2.2 配合反应的肽和钙离子反应时间的确定 | 第76-77页 |
| 2.3 配合反应的肽和钙离子反应温度的确定 | 第77页 |
| 2.4 配合反应的肽和钙离子反应pH的确定 | 第77-78页 |
| 2.5 肽钙复合物的红外结构分析 | 第78-79页 |
| 2.6 肽钙复合物的稳定性结果 | 第79-80页 |
| 2.7 肽钙复合物体外模拟消化实验结果 | 第80页 |
| 3 讨论 | 第80-81页 |
| 4 本章小结 | 第81-82页 |
| 第六章 结论与展望 | 第82-85页 |
| 1 结论 | 第82-83页 |
| 2 实验创新点 | 第83页 |
| 3 展望 | 第83-85页 |
| 参考文献 | 第85-99页 |
| 附录 研究生期间科研成果及参与活动情况 | 第99-100页 |
| 致谢 | 第100页 |
