| 摘要 | 第4-6页 |
| abstract | 第6-7页 |
| 第一章 前言 | 第12-22页 |
| 1.1 立题背景 | 第12页 |
| 1.2 马鲛鱼 | 第12-13页 |
| 1.3 肌原纤维蛋白的性质及其凝胶机制 | 第13-14页 |
| 1.3.1 肌原纤维蛋白的性质 | 第13-14页 |
| 1.3.2 肌原纤维蛋白的凝胶机制 | 第14页 |
| 1.4 蛋白质的氧化 | 第14-18页 |
| 1.4.1 蛋白质的氧化机制 | 第14-16页 |
| 1.4.2 氧化对蛋白质的影响 | 第16-17页 |
| 1.4.3 蛋白质的氧化对食品品质的影响 | 第17页 |
| 1.4.4 蛋白质的氧化对凝胶特性的影响 | 第17-18页 |
| 1.5 MTG的性质及应用 | 第18-20页 |
| 1.5.1 MTG的性质 | 第18页 |
| 1.5.2 MTG的催化作用机理 | 第18-19页 |
| 1.5.3 MTG的应用 | 第19-20页 |
| 1.6 本论文的研究内容及意义 | 第20-22页 |
| 1.6.1 研究内容 | 第20页 |
| 1.6.2 研究意义 | 第20-22页 |
| 第二章 氧化马鲛鱼肌原纤维蛋白化学变化和结构变化 | 第22-41页 |
| 2.1 引言 | 第22页 |
| 2.2 实验材料与设备 | 第22-24页 |
| 2.2.1 实验原料 | 第22页 |
| 2.2.2 主要仪器 | 第22-23页 |
| 2.2.3 主要试剂 | 第23-24页 |
| 2.3 实验方法 | 第24-27页 |
| 2.3.1 样品制备 | 第24页 |
| 2.3.1.1 肌原纤维蛋白样品的制备 | 第24页 |
| 2.3.1.2 蛋白含量的测定 | 第24页 |
| 2.3.2 肌原纤维蛋白氧化 | 第24-25页 |
| 2.3.3 氧化引起的肌原纤维蛋白化学和结构变化 | 第25-26页 |
| 2.3.3.1 羰基含量测定 | 第25页 |
| 2.3.3.2 总巯基测定 | 第25页 |
| 2.3.3.3 表面疏水性测定 | 第25-26页 |
| 2.3.3.4 二聚酪氨酸含量测定 | 第26页 |
| 2.3.3.5 圆二色谱 | 第26页 |
| 2.3.3.6 SDS-PAGE | 第26页 |
| 2.3.4 氧化引起的肌原纤维蛋白功能特性变化 | 第26-27页 |
| 2.3.4.1 溶解度测定 | 第26-27页 |
| 2.3.4.2 浊度测定 | 第27页 |
| 2.3.4.3 流变特性测定 | 第27页 |
| 2.3.5 统计分析 | 第27页 |
| 2.4 实验结果与讨论 | 第27-40页 |
| 2.4.1 氧化引起的肌原纤维蛋白化学和结构 | 第27-36页 |
| 2.4.1.1 羰基含量分析 | 第27-29页 |
| 2.4.1.2 总巯基含量分析 | 第29-30页 |
| 2.4.1.3 表面疏水性含量分析 | 第30-31页 |
| 2.4.1.4 二聚酪氨酸含量分析 | 第31-32页 |
| 2.4.1.5 圆二色谱分析 | 第32-34页 |
| 2.4.1.6 SDS-PAGE分析 | 第34-36页 |
| 2.4.2 氧化引起的肌原纤维蛋白功能特性变化 | 第36-40页 |
| 2.4.2.1 溶解度含量分析 | 第36-37页 |
| 2.4.2.2 浊度含量分析 | 第37-38页 |
| 2.4.2.3 流变学分析 | 第38-40页 |
| 2.5 本章小结 | 第40-41页 |
| 第三章 MTG对马鲛鱼MFP催化交联性质的影响 | 第41-58页 |
| 3.1 引言 | 第41页 |
| 3.2 实验材料与设备 | 第41-43页 |
| 3.2.1 实验原料 | 第41页 |
| 3.2.2 主要仪器 | 第41-42页 |
| 3.2.3 主要试剂 | 第42-43页 |
| 3.3 实验方法 | 第43-45页 |
| 3.3.1 样品的制备 | 第43页 |
| 3.3.1.1 肌原纤维蛋白样品的制备 | 第43页 |
| 3.3.1.2 蛋白含量的测定 | 第43页 |
| 3.3.2 肌原纤维蛋白氧化 | 第43页 |
| 3.3.3 肌原纤维蛋白的交联 | 第43页 |
| 3.3.4 MTG对马鲛鱼肌原纤维蛋白催化交联功能特性的影响 | 第43-44页 |
| 3.3.4.1 溶解度测定 | 第44页 |
| 3.3.4.2 流变特性测定 | 第44页 |
| 3.3.5 MTG对马鲛鱼肌原纤维蛋白催化交联二级结构的影响 | 第44页 |
| 3.3.5.1 圆二色谱 | 第44页 |
| 3.3.5.2 傅里叶红外光谱 | 第44页 |
| 3.3.6 MTG对马鲛鱼肌原纤维蛋白催化交联模式的影响 | 第44-45页 |
| 3.3.6.1 胰凝乳蛋白酶水解 | 第44-45页 |
| 3.3.6.2 SDS-PAGE | 第45页 |
| 3.3.7 统计分析 | 第45页 |
| 3.4 实验结果与讨论 | 第45-57页 |
| 3.4.1 MTG对马鲛鱼肌原纤维蛋白催化交联功能特性的影响 | 第45-48页 |
| 3.4.1.1 溶解度分析 | 第45-46页 |
| 3.4.1.2 流变特性分析 | 第46-48页 |
| 3.4.2 MTG对马鲛鱼肌原纤维蛋白催化交联二级结构的影响 | 第48-52页 |
| 3.4.2.1 圆二色谱分析 | 第48-51页 |
| 3.4.2.2 傅里叶红外光谱分析 | 第51-52页 |
| 3.4.3 MTG对马鲛鱼肌原纤维蛋白催化交联模式的影响 | 第52-57页 |
| 3.5 本章小结 | 第57-58页 |
| 第四章 结论与展望 | 第58-60页 |
| 4.1 氧化马鲛鱼肌原纤维蛋白化学变化和结构变化 | 第58页 |
| 4.2 MTG对马鲛鱼肌原纤维蛋白催化交联性质的影响 | 第58-59页 |
| 4.3 展望 | 第59-60页 |
| 参考文献 | 第60-67页 |
| 致谢 | 第67-68页 |
| 研究生期间科研成果 | 第68-69页 |
