中文摘要 | 第3-4页 |
Abstract | 第4-5页 |
第一章 引言 | 第9-18页 |
1.1 当归研究进展 | 第9-14页 |
1.1.1 当归简介 | 第9页 |
1.1.2 当归的化学成分 | 第9-11页 |
1.1.3 当归的炮制 | 第11-12页 |
1.1.4 当归功效研究现状 | 第12-14页 |
1.2 中药蛋白的重要作用 | 第14页 |
1.3 纳米中药与中药纳米颗粒 | 第14-16页 |
1.3.1 纳米中药 | 第14-16页 |
1.3.2 中药纳米颗粒 | 第16页 |
1.4 本课题的意义和主要内容 | 第16-18页 |
1.4.1 本课题的研究意义 | 第16-17页 |
1.4.2 本课题的研究内容 | 第17-18页 |
第二章 材料和方法 | 第18-31页 |
2.1 实验仪器与材料 | 第18-19页 |
2.1.1 主要仪器设备 | 第18-19页 |
2.1.2 主要材料与试剂 | 第19页 |
2.2 实验方法 | 第19-31页 |
2.2.1 当归蛋白样品制备 | 第19-22页 |
2.2.1.1 样品制备 | 第19页 |
2.2.1.2 硫酸铵沉淀当归总蛋白 | 第19-20页 |
2.2.1.3 透析脱盐 | 第20页 |
2.2.1.4 蒽酮硫酸法测总糖 | 第20-21页 |
2.2.1.5 DNS法测单糖含量 | 第21-22页 |
2.2.2 生物活性研究方法 | 第22-25页 |
2.2.2.1 清除自由基能力测定方法 | 第22-23页 |
2.2.2.2 抗凝血活性测定方法 | 第23页 |
2.2.2.3 动态光散射技术(Dynamic Light Scattering,DLS) | 第23-24页 |
2.2.2.4 对细胞增殖能力的影响 | 第24-25页 |
2.2.3 当归理化性质研究方法 | 第25-30页 |
2.2.3.1 BCA试剂盒法蛋白定量 | 第25-26页 |
2.2.3.2 氨基酸的测定方法 | 第26页 |
2.2.3.3 SDS-PAGE电泳方法 | 第26-28页 |
2.2.3.4 双向电泳 | 第28-30页 |
2.2.4 当归蛋白的初步纯化 | 第30-31页 |
2.2.4.1 硫酸铵分级沉淀 | 第30页 |
2.2.4.2 超滤 | 第30-31页 |
第三章 结果与分析 | 第31-51页 |
3.1 当归蛋白的制备 | 第31-32页 |
3.1.1 当归蛋白制备结果电泳鉴定 | 第31页 |
3.1.2 蛋白得率及糖去除率 | 第31-32页 |
3.2 炮制对当归蛋白生物活性的影响 | 第32-42页 |
3.2.1 清除自由基能力 | 第32-34页 |
3.2.2 抗凝血能力 | 第34-37页 |
3.2.2.1 抗凝血活性对比 | 第34页 |
3.2.2.2 温度对炮制过程当归蛋白抗凝血活性的影响 | 第34-36页 |
3.2.2.3 100℃处理时间对炮制过程当归蛋白抗凝血活性的影响 | 第36-37页 |
3.2.3 对细胞增殖能力的影响 | 第37-39页 |
3.2.3.1 当归蛋白对K562细胞的增殖抑制作用 | 第37-38页 |
3.2.3.2 当归蛋白对L-02细胞的增殖作用 | 第38-39页 |
3.2.4 自组装纳米颗粒能力 | 第39-42页 |
3.2.4.1 炮制过程蛋白自组装纳米颗粒能力的温度稳定性 | 第39-40页 |
3.2.4.2 100℃处理时间对炮制当归自组装纳米颗粒能力的影响 | 第40-41页 |
3.2.4.3 炮制过程当归蛋白自组装纳米颗粒的pH稳定性 | 第41-42页 |
3.3 炮制对当归蛋白理化性质的影响 | 第42-49页 |
3.3.1 当归蛋白的氨基酸组成变化 | 第42-43页 |
3.3.2 双向电泳鉴定蛋白种类 | 第43-45页 |
3.3.3 当归蛋白质的糖基化 | 第45-46页 |
3.3.4 当归蛋白溶解性 | 第46-49页 |
3.3.4.1 温度对当归蛋白溶解性影响 | 第46-47页 |
3.3.4.2 100℃处理时间对当归蛋白溶解性影响 | 第47-48页 |
3.3.4.3 pH对当归蛋白溶解性影响 | 第48-49页 |
3.4 当归鲜品蛋白初步分离纯化 | 第49-51页 |
讨论 | 第51-54页 |
总结与展望 | 第54-57页 |
总结 | 第54-56页 |
展望 | 第56-57页 |
参考文献 | 第57-64页 |
致谢 | 第64-65页 |
个人简历 | 第65页 |