| 摘要 | 第4-5页 |
| Abstract | 第5-6页 |
| 缩略词简表 | 第13-14页 |
| 第一章 绪论 | 第14-32页 |
| 1.1 研究背景 | 第14页 |
| 1.2 生物活性肽 | 第14-19页 |
| 1.2.1 生物活性肽基本概念 | 第14页 |
| 1.2.2 生物活性肽研究进展 | 第14-17页 |
| 1.2.3 生物活性肽的产生机制 | 第17-18页 |
| 1.2.4 生物活性肽的分离纯化鉴定 | 第18-19页 |
| 1.3 生物活性肽的消化吸收和生物利用度 | 第19-22页 |
| 1.3.1 生物活性肽消化吸收屏障 | 第20-21页 |
| 1.3.2 生物活性肽的生物利用度 | 第21-22页 |
| 1.4 生物活性肽的跨膜吸收机制 | 第22-27页 |
| 1.4.1 PepT1载体调节路径 | 第23-24页 |
| 1.4.2 细胞旁路转运 | 第24-25页 |
| 1.4.3 转胞吞作用 | 第25-26页 |
| 1.4.4 存在的问题 | 第26-27页 |
| 1.5 生物活性肽体外吸收模型 | 第27-29页 |
| 1.6 酪蛋白及酪蛋白源活性肽 | 第29-30页 |
| 1.6.1 酪蛋白基本结构特性 | 第29页 |
| 1.6.2 酪蛋白源生物活性肽 | 第29-30页 |
| 1.7 研究目的及意义 | 第30-31页 |
| 1.8 本课题主要研究内容 | 第31-32页 |
| 第二章 Caco-2细胞吸收模型的建立与验证 | 第32-43页 |
| 2.1 引言 | 第32-33页 |
| 2.2 实验材料与方法 | 第33-37页 |
| 2.2.1 材料与试剂 | 第33页 |
| 2.2.2 仪器与设备 | 第33-34页 |
| 2.2.3 Caco-2细胞的培养与接种 | 第34页 |
| 2.2.4 Caco-2细胞单层完整性的验证 | 第34页 |
| 2.2.5 Caco-2细胞单层通透性的验证 | 第34-35页 |
| 2.2.6 Caco-2细胞单层中酶活的检测 | 第35-37页 |
| 2.2.7 数据处理与分析 | 第37页 |
| 2.3 实验结果与讨论 | 第37-41页 |
| 2.3.1 Caco-2细胞模型完整性的验证 | 第37-38页 |
| 2.3.2 Caco-2细胞模型通透性的验证 | 第38-39页 |
| 2.3.3 Caco-2细胞模型上酶的表达量 | 第39-41页 |
| 2.4 本章小结 | 第41-43页 |
| 第三章 肽分子量对跨膜转运路径的影响以及肽对酶的耐受性研究 | 第43-61页 |
| 3.1 引言 | 第43-44页 |
| 3.2 实验材料与方法 | 第44-49页 |
| 3.2.1 材料与试剂 | 第44页 |
| 3.2.2 仪器与设备 | 第44-45页 |
| 3.2.3 酪蛋白水解物的制备 | 第45页 |
| 3.2.4 SP Sephadex G-15凝胶柱层析分离酪蛋白水解物 | 第45页 |
| 3.2.5 分离组分分子量分布的测定 | 第45-46页 |
| 3.2.6 分离组分氨基酸组成分析 | 第46页 |
| 3.2.7 肽氮含量的测定 | 第46-47页 |
| 3.2.8 抗氧化活性的测定 | 第47-48页 |
| 3.2.9 酪蛋白肽组分的吸收转运 | 第48-49页 |
| 3.2.10 生物利用度评价 | 第49页 |
| 3.2.11 酪蛋白肽的合成与检测 | 第49页 |
| 3.2.12 数据处理与分析 | 第49页 |
| 3.3 实验结果与讨论 | 第49-59页 |
| 3.3.1 不同分子量酪蛋白肽的分离与基本特征分析 | 第49-52页 |
| 3.3.2 不同分子量酪蛋白肽组分的跨膜吸收路径 | 第52-54页 |
| 3.3.3 不同分子量酪蛋白肽组分的生物利用度评价 | 第54-56页 |
| 3.3.4 PepTl载体调节通路和细胞旁路中肽对酶的耐受性 | 第56-59页 |
| 3.4 本章小结 | 第59-61页 |
| 第四章 肽的荷电性对其生物利用度以及跨膜转运路径的影响 | 第61-72页 |
| 4.1 引言 | 第61-62页 |
| 4.2 实验材料与方法 | 第62-64页 |
| 4.2.1 材料与试剂 | 第62页 |
| 4.2.2 仪器与设备 | 第62-63页 |
| 4.2.3 酪蛋白水解物的制备 | 第63页 |
| 4.2.4 SP Sephadex C-25凝胶柱层析分离酪蛋白水解物 | 第63页 |
| 4.2.5 酪蛋白肽分离组分氨基酸组成的测定 | 第63页 |
| 4.2.6 酪蛋白肽分离组分抗氧化活性测定 | 第63页 |
| 4.2.7 酪蛋白肽组分的吸收转运 | 第63页 |
| 4.2.8 肽氮含量的测定 | 第63-64页 |
| 4.2.9 生物利用度评价 | 第64页 |
| 4.2.10 数据处理与分析 | 第64页 |
| 4.3 实验结果与讨论 | 第64-71页 |
| 4.3.1 不同电荷性酪蛋白肽的分离与基本特征分析 | 第64-67页 |
| 4.3.2 不同电荷性酪蛋白肽组分的生物利用度评价 | 第67-69页 |
| 4.3.3 不同电荷性酪蛋白肽组分的跨膜吸收路径 | 第69-71页 |
| 4.4 本章小结 | 第71-72页 |
| 第五章 肽的疏水性对其生物利用度以及跨膜转运路径的影响 | 第72-82页 |
| 5.1 引言 | 第72页 |
| 5.2 实验材料与方法 | 第72-75页 |
| 5.2.1 材料与试剂 | 第72-73页 |
| 5.2.2 仪器与设备 | 第73页 |
| 5.2.3 酪蛋白水解物的制备 | 第73页 |
| 5.2.4 YMC ODS A反相C18柱层析分离酪蛋白水解物 | 第73-74页 |
| 5.2.5 酪蛋白肽分离组分疏水性的测定 | 第74页 |
| 5.2.6 酪蛋白肽分离组分氮基酸组成的测定 | 第74页 |
| 5.2.7 酪蛋白肽分离组分抗氧化活性测定 | 第74页 |
| 5.2.8 酪蛋白肽组分的吸收转运 | 第74页 |
| 5.2.9 肽氮含量的测定 | 第74-75页 |
| 5.2.10 生物利用度评价 | 第75页 |
| 5.2.11 数据处理与分析 | 第75页 |
| 5.3 实验结果与讨论 | 第75-81页 |
| 5.3.1 不同疏水性酪蛋白肽的分离与基本特征分析 | 第75-78页 |
| 5.3.2 不同疏水性酪蛋白肽组分的生物利用度评价 | 第78-80页 |
| 5.3.3 不同疏水性酪蛋白肽组分的跨膜吸收路径 | 第80-81页 |
| 5.4 本章小结 | 第81-82页 |
| 第六章 转胞吞作用对肽的结构特征的选择性 | 第82-102页 |
| 6.1 引言 | 第82页 |
| 6.2 实验材料与方法 | 第82-85页 |
| 6.2.1 材料与试剂 | 第82页 |
| 6.2.2 仪器与设备 | 第82-83页 |
| 6.2.3 不同电荷性和疏水性酪蛋白肽的合成以及修饰 | 第83页 |
| 6.2.4 酪蛋白肽的吸收转运 | 第83-84页 |
| 6.2.5 酪蛋白肽的液相检测 | 第84页 |
| 6.2.6 荧光修饰肽的激光共聚焦检测 | 第84页 |
| 6.2.7 数据处理与分析 | 第84-85页 |
| 6.3 实验结果与讨论 | 第85-101页 |
| 6.3.1 肽的电荷性对转胞吞作用的影响 | 第85-94页 |
| 6.3.2 肽的疏水性对转胞吞作用的影响 | 第94-101页 |
| 6.4 本章小结 | 第101-102页 |
| 第七章 结论与展望 | 第102-104页 |
| 7.1 全文主要结论 | 第102页 |
| 7.2 论文的创新点 | 第102-103页 |
| 7.3 展望 | 第103-104页 |
| 参考文献 | 第104-124页 |
| 致谢 | 第124-125页 |
| 作者简历 | 第125页 |
