| 摘要 | 第1-5页 |
| ABSTRACT | 第5-10页 |
| 1 前言 | 第10-25页 |
| ·概述 | 第10页 |
| ·氨肽酶概述 | 第10-12页 |
| ·氨肽酶的来源 | 第10-11页 |
| ·氨肽酶的应用 | 第11页 |
| ·国外氨肽酶的研究进展 | 第11-12页 |
| ·国内氨肽酶的研究进展 | 第12页 |
| ·氨肽酶的研究方向 | 第12页 |
| ·漆酶概述 | 第12-15页 |
| ·漆酶的来源 | 第12-13页 |
| ·漆酶的性质 | 第13页 |
| ·漆酶的研究进展 | 第13-14页 |
| ·漆酶的应用 | 第14页 |
| ·漆酶的研究方向 | 第14-15页 |
| ·果胶酶概述 | 第15-16页 |
| ·聚半乳糖醛酸酶概述 | 第15页 |
| ·果胶酯酶概述 | 第15-16页 |
| ·果胶酶的复配研究 | 第16页 |
| ·食品复配酶制剂的研究 | 第16-17页 |
| ·蛋白质的分离纯化技术概述 | 第17-23页 |
| ·蛋白质的粗级分离方法 | 第18-19页 |
| ·蛋白质的高效分离纯化方法 | 第19-23页 |
| ·本课题的研究意义及研究内容 | 第23-25页 |
| ·本课题的研究意义 | 第23页 |
| ·本课题的研究内容 | 第23-25页 |
| 2 材料与方法 | 第25-40页 |
| ·实验材料 | 第25-29页 |
| ·粗酶液来源 | 第25页 |
| ·培养基 | 第25页 |
| ·主要试剂及溶液 | 第25-29页 |
| ·主要仪器 | 第29页 |
| ·实验方法 | 第29-40页 |
| ·硫酸铵沉淀饱和度的确定实验 | 第29-30页 |
| ·透析 | 第30页 |
| ·离子交换层析中缓冲液pH值的确定实验 | 第30页 |
| ·蛋白质浓度测定 | 第30页 |
| ·SDS-PAGE法 | 第30-31页 |
| ·Native-PAGE法 | 第31页 |
| ·氨肽酶的酶活测定方法及分离纯化 | 第31-34页 |
| ·漆酶的酶活检测方法与分离纯化 | 第34-36页 |
| ·果胶酶PG的酶活检测方法与分离纯化 | 第36-38页 |
| ·果胶酶PE的酶活检测方法与分离纯化 | 第38-40页 |
| 3 结果与讨论 | 第40-58页 |
| ·氨肽酶的纯化研究 | 第40-44页 |
| ·氨肽酶的硫酸铵盐析 | 第40页 |
| ·疏水相互作用层析 | 第40-41页 |
| ·Q Sepharose FF离子交换层析缓冲液pH的选择 | 第41-42页 |
| ·Q Sepharose FF离子交换层析 | 第42页 |
| ·Sephacryl S-200 HR凝胶过滤层析 | 第42-43页 |
| ·氨肽酶的电泳检测 | 第43-44页 |
| ·氨肽酶的纯化结果 | 第44页 |
| ·漆酶的纯化研究 | 第44-49页 |
| ·硫酸铵沉淀 | 第44-45页 |
| ·DEAE Sepharose FF离子交换层析缓冲液pH的选择 | 第45-46页 |
| ·DEAE Sepharose FF离子交换层析 | 第46页 |
| ·Sephacryl S-200 HR凝胶过滤层析 | 第46-47页 |
| ·漆酶的电泳检测 | 第47-48页 |
| ·漆酶的纯化结果 | 第48-49页 |
| ·果胶酶PG的纯化研究 | 第49-54页 |
| ·硫酸铵沉淀 | 第49页 |
| ·DEAE Sepharose FF离子交换层析缓冲液pH的选择 | 第49-50页 |
| ·DEAE Sepharose FF离子交换层析 | 第50-51页 |
| ·Q Sepharose FF离子交换层析 | 第51-52页 |
| ·Sephacryl S-200 HR凝胶过滤层析 | 第52-53页 |
| ·果胶酶PG的电泳检测 | 第53页 |
| ·果胶酶PG的纯化结果 | 第53-54页 |
| ·果胶酶PE的纯化研究 | 第54-58页 |
| ·硫酸铵沉淀 | 第54页 |
| ·DEAE Sepharose FF离子交换层析缓冲液pH的选择 | 第54-55页 |
| ·DEAE Sepharose FF离子交换层析 | 第55-56页 |
| ·Sephacryl S-200 HR凝胶过滤层析 | 第56页 |
| ·果胶酶PE的电泳检测 | 第56-57页 |
| ·果胶酶PE的纯化结果 | 第57-58页 |
| 4 结论 | 第58-59页 |
| 5 展望 | 第59-60页 |
| 6 参考文献 | 第60-67页 |
| 7 致谢 | 第67页 |
