致谢 | 第7-8页 |
摘要 | 第8-10页 |
abstract | 第10-12页 |
第一章 绪论 | 第18-25页 |
1.1 小麦面筋蛋白介绍 | 第18页 |
1.2 蛋白质脱酰胺改性研究 | 第18-21页 |
1.2.1 脱酰胺改性方法 | 第18-19页 |
1.2.2 脱酰胺改性原理 | 第19-20页 |
1.2.3 脱酰胺改性对蛋白质功能性质的改善 | 第20-21页 |
1.3 小麦面筋蛋白酶解改性研究 | 第21-22页 |
1.3.1 水解机理 | 第21页 |
1.3.2 酶解改性研究进展 | 第21-22页 |
1.4 小麦面筋蛋白热诱导凝胶化研究 | 第22-23页 |
1.4.1 热诱导凝胶化机理 | 第22页 |
1.4.2 小麦面筋蛋白热诱导凝胶研究进展 | 第22-23页 |
1.5 课题研究目的及研究内容 | 第23-25页 |
1.5.1 研究目的 | 第23-24页 |
1.5.2 研究内容 | 第24-25页 |
第二章 PGase处理对小麦面筋蛋白功能及结构性质的影响 | 第25-42页 |
2.1 材料与方法 | 第25-29页 |
2.1.1 试验材料 | 第25-26页 |
2.1.2 仪器与设备 | 第26页 |
2.1.3 脱酰胺反应单因素试验设计 | 第26-27页 |
2.1.4 脱酰胺小麦面筋蛋白样品制备 | 第27页 |
2.1.5 PGase处理对小麦面筋蛋白功能性质的影响 | 第27-28页 |
2.1.6 PGase处理对小麦面筋蛋白结构的影响 | 第28-29页 |
2.1.7 数据处理与分析 | 第29页 |
2.2 结果与分析 | 第29-41页 |
2.2.1 脱酰胺反应工艺条件确定 | 第29-32页 |
2.2.2 脱酰胺度及水解度 | 第32页 |
2.2.3 溶解度 | 第32-33页 |
2.2.4 粒径分布 | 第33-35页 |
2.2.5 Zeta电位 | 第35-36页 |
2.2.6 表面疏水性分析 | 第36页 |
2.2.7 游离巯基含量分析 | 第36-37页 |
2.2.8 内源性荧光光谱分析 | 第37-38页 |
2.2.9 傅里叶红外光谱分析 | 第38-40页 |
2.2.10 热特性分析 | 第40-41页 |
2.3 本章小结 | 第41-42页 |
第三章 PGase处理对小麦面筋蛋白酶解敏感性的影响 | 第42-54页 |
3.1 材料与方法 | 第42-45页 |
3.1.1 材料与试剂 | 第42-43页 |
3.1.2 仪器与设备 | 第43页 |
3.1.3 PGase处理小麦面筋蛋白的体外消化 | 第43页 |
3.1.4 检测方法 | 第43-45页 |
3.2 结果与分析 | 第45-52页 |
3.2.1 水解度 | 第45-46页 |
3.2.2 可滴定酸含量 | 第46-47页 |
3.2.3 短肽得率 | 第47页 |
3.2.4 体积排阻高效液相色谱分析 | 第47-49页 |
3.2.5 抗氧化性分析 | 第49-50页 |
3.2.6 表面疏水性分析 | 第50-51页 |
3.2.7 游离巯基含量分析 | 第51-52页 |
3.3 本章小结 | 第52-54页 |
第四章 PGase处理对热诱导小麦面筋蛋白构象及凝胶性质的影响 | 第54-67页 |
4.1 材料与方法 | 第54-57页 |
4.1.1 材料与试剂 | 第54-55页 |
4.1.2 仪器与设备 | 第55页 |
4.1.3 脱酰胺及热诱导处理小麦面筋蛋白样品的制备 | 第55页 |
4.1.4 脱酰胺小麦面筋蛋白热诱导凝胶的制备 | 第55-56页 |
4.1.5 检测方法 | 第56-57页 |
4.2 结果与分析 | 第57-66页 |
4.2.1 脱酰胺度 | 第57页 |
4.2.2 内源性荧光光谱分析 | 第57-58页 |
4.2.3 红外光谱分析 | 第58-59页 |
4.2.4 体积排阻高效液相色谱分析 | 第59-61页 |
4.2.5 热特性分析 | 第61-63页 |
4.2.6 凝胶强度和保水性 | 第63-64页 |
4.2.7 非可冻结水含量 | 第64-65页 |
4.2.8 微观结构分析 | 第65-66页 |
4.3 本章小结 | 第66-67页 |
第五章 结论与展望 | 第67-69页 |
5.1 结论 | 第67-68页 |
5.2 展望 | 第68-69页 |
参考文献 | 第69-78页 |
攻读硕士学位期间的学术活动及成果情况 | 第78-79页 |