摘要 | 第5-7页 |
abstract | 第7-8页 |
第一章 文献综述 | 第11-21页 |
1.1 前言 | 第11页 |
1.2 肌原纤维蛋白对肉制品的影响 | 第11-13页 |
1.2.1 肌原纤维蛋白概述 | 第11-12页 |
1.2.2 肌原纤维蛋白的凝胶形成机理 | 第12页 |
1.2.3 肌原纤维蛋白对肉制品品质的影响 | 第12-13页 |
1.3 多酚-蛋白质互作研究进展 | 第13-16页 |
1.3.1 表没食子儿茶素没食子酸酯概述 | 第13-14页 |
1.3.2 多酚-蛋白质互作可能反应机制 | 第14-15页 |
1.3.3 多酚-蛋白质互作对肌原纤维蛋白的影响 | 第15-16页 |
1.4 β-环糊精概述 | 第16-17页 |
1.5 抑制多酚-蛋白互作的研究进展 | 第17-18页 |
1.5.1 糖基化反应抑制多酚-蛋白互作 | 第17页 |
1.5.2 多糖抑制多酚-蛋白互作 | 第17-18页 |
1.6 研究目的与意义 | 第18-19页 |
1.7 主要研究内容 | 第19-20页 |
1.8 研究技术路线 | 第20-21页 |
第二章 β-环糊精抑制EGCG-蛋白互作对肌原纤维蛋白理化及结构特性的影响 | 第21-33页 |
2.1 前言 | 第21页 |
2.2 材料与仪器 | 第21-23页 |
2.2.1 材料与试剂 | 第21-22页 |
2.2.2 仪器与设备 | 第22-23页 |
2.3 试验方法 | 第23-26页 |
2.3.1 肌原纤维蛋白的提取 | 第23页 |
2.3.2 肌原纤维蛋白浓度测定以及处理 | 第23-24页 |
2.3.3 羰基测定 | 第24页 |
2.3.4 巯基测定 | 第24-25页 |
2.3.5 游离氨基测定 | 第25页 |
2.3.6 表面疏水性测定 | 第25页 |
2.3.7 溶解度测定 | 第25页 |
2.3.8 荧光光谱分析 | 第25页 |
2.3.9 差式扫描量热仪(DSC)扫描分析 | 第25-26页 |
2.3.10 统计分析 | 第26页 |
2.4 结果与讨论 | 第26-31页 |
2.4.1 β-CD和EGCG添加对MP的化学和结构性质的影响 | 第26-28页 |
2.4.2 β-CD和EGCG添加对MP溶解度的影响 | 第28-29页 |
2.4.3 在氧化条件下添加β-CD对EGCG与MP结合的影响 | 第29-30页 |
2.4.4 添加β-CD和EGCG对MP热分解DSC性能的影响 | 第30-31页 |
2.5 本章小结 | 第31-33页 |
第三章 β-环糊精抑制EGCG-蛋白互作对肌原纤维蛋白凝胶特性的影响 | 第33-43页 |
3.1 前言 | 第33页 |
3.2 材料与方法 | 第33-35页 |
3.2.1 试验材料与试剂 | 第33-34页 |
3.2.2 仪器与设备 | 第34-35页 |
3.3 试验方法 | 第35-37页 |
3.3.1 肌原纤维蛋白的提取 | 第35页 |
3.3.2 肌原纤维蛋白的浓度测定及处理 | 第35页 |
3.3.3 流变学特性测定 | 第35页 |
3.3.4 蒸煮损失测定 | 第35-36页 |
3.3.5 凝胶强度测定 | 第36页 |
3.3.6 SDS-PAGE凝胶电泳分析 | 第36页 |
3.3.7 凝胶的激光共聚焦扫描显微镜(CLSM) | 第36-37页 |
3.3.8 统计分析 | 第37页 |
3.4 结果与讨论 | 第37-42页 |
3.4.1 添加β-CD和EGCG对MP乳液凝胶的动态流变性能的影响 | 第37-38页 |
3.4.2 添加β-CD和EGCG对MP乳液凝胶的蒸煮损失的影响 | 第38页 |
3.4.3 添加β-CD和EGCG对MP乳液凝胶的凝胶强度的影响 | 第38-39页 |
3.4.4 β-CD和EGCG添加对MPSDS-PAGE图谱的影响 | 第39-40页 |
3.4.5 β-CD和EGCG添加对肌原纤维蛋白乳化凝胶中油滴分布的影响 | 第40-41页 |
3.4.6 β-环糊精抑制EGCG-蛋白互作的可能机制 | 第41-42页 |
3.5 本章小结 | 第42-43页 |
第四章 结论、创新点与展望 | 第43-45页 |
4.1 结论 | 第43页 |
4.2 论文创新点 | 第43-44页 |
4.3 展望 | 第44-45页 |
参考文献 | 第45-50页 |
致谢 | 第50-51页 |
作者简介 | 第51页 |