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β-环糊精抑制EGCG-蛋白互作对肌原纤维蛋白凝胶特性的影响

摘要第5-7页
abstract第7-8页
第一章 文献综述第11-21页
    1.1 前言第11页
    1.2 肌原纤维蛋白对肉制品的影响第11-13页
        1.2.1 肌原纤维蛋白概述第11-12页
        1.2.2 肌原纤维蛋白的凝胶形成机理第12页
        1.2.3 肌原纤维蛋白对肉制品品质的影响第12-13页
    1.3 多酚-蛋白质互作研究进展第13-16页
        1.3.1 表没食子儿茶素没食子酸酯概述第13-14页
        1.3.2 多酚-蛋白质互作可能反应机制第14-15页
        1.3.3 多酚-蛋白质互作对肌原纤维蛋白的影响第15-16页
    1.4 β-环糊精概述第16-17页
    1.5 抑制多酚-蛋白互作的研究进展第17-18页
        1.5.1 糖基化反应抑制多酚-蛋白互作第17页
        1.5.2 多糖抑制多酚-蛋白互作第17-18页
    1.6 研究目的与意义第18-19页
    1.7 主要研究内容第19-20页
    1.8 研究技术路线第20-21页
第二章 β-环糊精抑制EGCG-蛋白互作对肌原纤维蛋白理化及结构特性的影响第21-33页
    2.1 前言第21页
    2.2 材料与仪器第21-23页
        2.2.1 材料与试剂第21-22页
        2.2.2 仪器与设备第22-23页
    2.3 试验方法第23-26页
        2.3.1 肌原纤维蛋白的提取第23页
        2.3.2 肌原纤维蛋白浓度测定以及处理第23-24页
        2.3.3 羰基测定第24页
        2.3.4 巯基测定第24-25页
        2.3.5 游离氨基测定第25页
        2.3.6 表面疏水性测定第25页
        2.3.7 溶解度测定第25页
        2.3.8 荧光光谱分析第25页
        2.3.9 差式扫描量热仪(DSC)扫描分析第25-26页
        2.3.10 统计分析第26页
    2.4 结果与讨论第26-31页
        2.4.1 β-CD和EGCG添加对MP的化学和结构性质的影响第26-28页
        2.4.2 β-CD和EGCG添加对MP溶解度的影响第28-29页
        2.4.3 在氧化条件下添加β-CD对EGCG与MP结合的影响第29-30页
        2.4.4 添加β-CD和EGCG对MP热分解DSC性能的影响第30-31页
    2.5 本章小结第31-33页
第三章 β-环糊精抑制EGCG-蛋白互作对肌原纤维蛋白凝胶特性的影响第33-43页
    3.1 前言第33页
    3.2 材料与方法第33-35页
        3.2.1 试验材料与试剂第33-34页
        3.2.2 仪器与设备第34-35页
    3.3 试验方法第35-37页
        3.3.1 肌原纤维蛋白的提取第35页
        3.3.2 肌原纤维蛋白的浓度测定及处理第35页
        3.3.3 流变学特性测定第35页
        3.3.4 蒸煮损失测定第35-36页
        3.3.5 凝胶强度测定第36页
        3.3.6 SDS-PAGE凝胶电泳分析第36页
        3.3.7 凝胶的激光共聚焦扫描显微镜(CLSM)第36-37页
        3.3.8 统计分析第37页
    3.4 结果与讨论第37-42页
        3.4.1 添加β-CD和EGCG对MP乳液凝胶的动态流变性能的影响第37-38页
        3.4.2 添加β-CD和EGCG对MP乳液凝胶的蒸煮损失的影响第38页
        3.4.3 添加β-CD和EGCG对MP乳液凝胶的凝胶强度的影响第38-39页
        3.4.4 β-CD和EGCG添加对MPSDS-PAGE图谱的影响第39-40页
        3.4.5 β-CD和EGCG添加对肌原纤维蛋白乳化凝胶中油滴分布的影响第40-41页
        3.4.6 β-环糊精抑制EGCG-蛋白互作的可能机制第41-42页
    3.5 本章小结第42-43页
第四章 结论、创新点与展望第43-45页
    4.1 结论第43页
    4.2 论文创新点第43-44页
    4.3 展望第44-45页
参考文献第45-50页
致谢第50-51页
作者简介第51页

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