致谢 | 第5-6页 |
摘要 | 第6-8页 |
Abstract | 第8-9页 |
第一章 绪论 | 第14-29页 |
1.1 痛风及高尿酸血症 | 第14-17页 |
1.1.1 概述 | 第14页 |
1.1.2 HUA的发病机理 | 第14-16页 |
1.1.3 高尿酸血症及痛风的临床表现及治疗手段 | 第16-17页 |
1.2 食品中降尿酸活性物质 | 第17-22页 |
1.2.1 黄酮类降尿酸活性物质 | 第17-18页 |
1.2.2 酚酸类降尿酸活性物质 | 第18-19页 |
1.2.3 生物碱类降尿酸活性物质 | 第19页 |
1.2.4 益生菌类降尿酸活性物质 | 第19-20页 |
1.2.5 生物活性肽类降尿酸活性物质 | 第20-22页 |
1.3 亲和超滤-质谱技术概述 | 第22-23页 |
1.3.1 亲和超滤-质谱的原理 | 第22-23页 |
1.3.2 亲和超滤-质谱技术的应用 | 第23页 |
1.4 分子对接技术 | 第23-24页 |
1.4.1 概述 | 第23-24页 |
1.4.2 分子对接技术在多肽药物筛选中的应用 | 第24页 |
1.5 金枪鱼肽的研究进展 | 第24-26页 |
1.5.1 金枪鱼肽的制备 | 第24-25页 |
1.5.2 金枪鱼肽的功能 | 第25-26页 |
1.6 本课题选题依据和研究内容 | 第26-29页 |
1.6.1 选题依据 | 第26-27页 |
1.6.2 研究内容 | 第27-29页 |
第二章 鲣鱼不同部位肌肽、鹅肌肽含量及基本成分分析 | 第29-38页 |
2.1 前言 | 第29页 |
2.2 材料、试剂与设备 | 第29-30页 |
2.2.1 材料与试剂 | 第29-30页 |
2.2.2 试验设备 | 第30页 |
2.3 试验方法 | 第30-32页 |
2.3.1 标准液的配置 | 第30-31页 |
2.3.2 样品处理 | 第31页 |
2.3.3 肌肽、鹅肌肽的高效液相色谱测定条件 | 第31页 |
2.3.4 鲣鱼背腹肉基本成分分析 | 第31页 |
2.3.5 数据统计 | 第31-32页 |
2.4 结果与讨论 | 第32-36页 |
2.4.1 肌肽、鹅肌肽色谱图及标准曲线 | 第32-33页 |
2.4.2 鲣鱼不同部位肌肽、鹅肌肽含量 | 第33-34页 |
2.4.3 鲣鱼背腹肉基本成分分析 | 第34-36页 |
2.5 本章小结 | 第36-38页 |
第三章 鲣鱼XOD抑制肽的酶解制备工艺研究 | 第38-62页 |
3.1 前言 | 第38页 |
3.2 材料、试剂与设备 | 第38-40页 |
3.2.1 材料与试剂 | 第38-39页 |
3.2.2 试验设备 | 第39-40页 |
3.3 试验方法 | 第40-43页 |
3.3.1 鲣鱼蛋白酶解产物的制备 | 第40页 |
3.3.2 蛋白酶的筛选 | 第40页 |
3.3.3 单因素试验 | 第40-41页 |
3.3.4 响应面优化试验 | 第41页 |
3.3.5 氮回收率测定 | 第41页 |
3.3.6 水解度测定 | 第41页 |
3.3.7 黄嘌呤氧化酶抑制活性测定 | 第41-42页 |
3.3.8 肌肽和鹅肌肽含量测定 | 第42页 |
3.3.9 分子量分布测定 | 第42-43页 |
3.3.10 数据统计 | 第43页 |
3.4 结果与讨论 | 第43-61页 |
3.4.1 蛋白酶的筛选 | 第43-44页 |
3.4.2 单因素试验 | 第44-48页 |
3.4.3 响应面优化试验 | 第48-60页 |
3.4.4 肽分子量分布 | 第60页 |
3.4.5 肌肽、鹅肌肽含量与XOD抑制活性的相关性分析 | 第60-61页 |
3.5 本章小结 | 第61-62页 |
第四章 鲣鱼XOD抑制肽的膜分离及多种功能评价 | 第62-77页 |
4.1 前言 | 第62页 |
4.2 材料、试剂与设备 | 第62-64页 |
4.2.1 材料与试剂 | 第62-63页 |
4.2.2 试验设备 | 第63-64页 |
4.3 试验方法 | 第64-67页 |
4.3.1 公斤级鲣鱼酶解产物的制备 | 第64页 |
4.3.2 膜分离 | 第64-65页 |
4.3.3 分子量分布测定 | 第65页 |
4.3.4 XOD抑制活性测定 | 第65页 |
4.3.5 ACE抑制活性 | 第65-66页 |
4.3.6 抗氧化活性测定 | 第66-67页 |
4.3.7 氨基酸组成测定 | 第67页 |
4.3.8 数据统计 | 第67页 |
4.4 结果与讨论 | 第67-75页 |
4.4.1 膜分离前后鲣鱼酶解液相对分子质量分布及蛋白质含量 | 第67-69页 |
4.4.2 膜分离前后鲣鱼酶解液氨基酸组成 | 第69-70页 |
4.4.3 鲣鱼酶解液黄嘌呤氧化酶抑制活性 | 第70页 |
4.4.4 鲣鱼酶解液ACE抑制活性 | 第70-71页 |
4.4.5 鲣鱼酶解液抗氧化活性 | 第71-75页 |
4.5 本章小结 | 第75-77页 |
第五章 亲和超滤-液质分离鉴定XOD抑制肽及其构效关系研究 | 第77-91页 |
5.1 前言 | 第77页 |
5.2 材料、试剂与设备 | 第77-78页 |
5.2.1 材料与试剂 | 第77-78页 |
5.2.2 试验设备 | 第78页 |
5.3 试验方法 | 第78-81页 |
5.3.1 样品的制备 | 第78页 |
5.3.2 亲和超滤-液质试验 | 第78-80页 |
5.3.3 分子量分布测定 | 第80页 |
5.3.4 分子模拟 | 第80-81页 |
5.4 结果与讨论 | 第81-90页 |
5.4.1 亲和超滤-液质分离鉴定 | 第81-84页 |
5.4.2 MALDI-TOF/TOF-MS分析 | 第84-86页 |
5.4.3 肽的人工合成及活性验证 | 第86-87页 |
5.4.4 分子对接结果分析 | 第87-90页 |
5.5 本章小结 | 第90-91页 |
第六章 结论与展望 | 第91-93页 |
6.1 主要结论 | 第91-92页 |
6.2 展望 | 第92-93页 |
参考文献 | 第93-102页 |
作者简历及在学期间所取得的科研成果 | 第102页 |