摘要 | 第3-7页 |
ABSTRACT | 第7-11页 |
缩略语表 | 第12-18页 |
第一章 文献综述 | 第18-60页 |
1.1 金枪鱼简介 | 第18-19页 |
1.2 金枪鱼等水产品贮藏过程中鲜度变化及评价 | 第19-28页 |
1.2.1 感官评定 | 第21-22页 |
1.2.2 微生物评价 | 第22-23页 |
1.2.3 化学评价 | 第23-26页 |
1.2.4 物理评价 | 第26-28页 |
1.3 金枪鱼等水产品在贮藏过程中蛋白质变化规律 | 第28-36页 |
1.3.1 水产品中肌肉蛋白质组成及结构特征 | 第28-29页 |
1.3.2 水产品中肌肉蛋白质生化特性的变化 | 第29-33页 |
1.3.3 水产品中肌肉蛋白质降解变化及作用机制 | 第33-36页 |
1.4 蛋白质组学及其在水产品品质和安全研究的应用 | 第36-44页 |
1.4.1 蛋白质组学概念 | 第36-37页 |
1.4.2 蛋白质组学研究体系 | 第37-40页 |
1.4.3 蛋白质组学在水产品品质和安全研究的应用 | 第40-44页 |
1.5 立题背景和主要研究内容 | 第44-48页 |
1.5.1 立题背景 | 第44-45页 |
1.5.2 主要研究内容和技术路线 | 第45-48页 |
参考文献 | 第48-60页 |
第二章 金枪鱼在贮藏过程中品质变化与综合评价研究 | 第60-91页 |
2.1 前言 | 第60页 |
2.2 实验材料与设备 | 第60-62页 |
2.2.1 实验材料 | 第60-61页 |
2.2.2 实验试剂 | 第61页 |
2.2.3 主要仪器设备 | 第61-62页 |
2.3 实验方法 | 第62-66页 |
2.3.1 样品处理 | 第62页 |
2.3.2 主要组成变化测定 | 第62页 |
2.3.3 感官评定 | 第62-63页 |
2.3.4 微生物评价 | 第63页 |
2.3.5 化学评价 | 第63-65页 |
2.3.6 物理评价 | 第65-66页 |
2.3.7 数据处理 | 第66页 |
2.4 实验结果与讨论 | 第66-84页 |
2.4.1 主要组成变化分析 | 第66-68页 |
2.4.2 感官评定 | 第68-69页 |
2.4.3 微生物评价 | 第69-71页 |
2.4.4 化学评价 | 第71-76页 |
2.4.5 物理评价 | 第76-81页 |
2.4.6 鲜度指标的因子分析 | 第81-84页 |
2.5 本章小结 | 第84-85页 |
参考文献 | 第85-91页 |
第三章 金枪鱼贮藏过程中鱼肉蛋白质生化特性变化研究 | 第91-106页 |
3.1 前言 | 第91页 |
3.2 实验材料与设备 | 第91-92页 |
3.2.1 实验材料 | 第91页 |
3.2.2 实验试剂 | 第91页 |
3.2.3 主要仪器设备 | 第91-92页 |
3.3 实验方法 | 第92-95页 |
3.3.1 样品处理 | 第92页 |
3.3.2 肌动球蛋白的提取及盐溶性测定 | 第92-93页 |
3.3.3 肌动球蛋白巯基含量测定 | 第93-94页 |
3.3.4 肌动球蛋白Ca~(2+)-ATPase活性的测定 | 第94页 |
3.3.5 肌动球蛋白表面疏水性测定 | 第94页 |
3.3.6 数据处理 | 第94-95页 |
3.4 实验结果与讨论 | 第95-101页 |
3.4.1 肌动球蛋白盐溶性的变化 | 第95-97页 |
3.4.2 总巯基和活性巯基含量的变化 | 第97-99页 |
3.4.3 肌动球蛋白Ca~(2+)-ATPase活性的变化 | 第99-100页 |
3.4.4 表面疏水性的变化 | 第100-101页 |
3.5 本章小结 | 第101-103页 |
参考文献 | 第103-106页 |
第四章 金枪鱼冷藏过程中鱼肉蛋白质降解研究 | 第106-126页 |
4.1 前言 | 第106页 |
4.2 实验材料与设备 | 第106-107页 |
4.2.1 实验材料 | 第106页 |
4.2.2 实验试剂 | 第106-107页 |
4.2.3 主要仪器设备 | 第107页 |
4.3 实验方法 | 第107-111页 |
4.3.1 样品处理 | 第107页 |
4.3.2 鱼肉总蛋白质组成分析 | 第107-108页 |
4.3.3 三氯乙酸(TCA)-可溶性肽的测定 | 第108-109页 |
4.3.4 鱼肉蛋白质的SDS-PAGE分析 | 第109-110页 |
4.3.5 肌原纤维蛋白的超微结构分析 | 第110-111页 |
4.3.6 质构TPA测定 | 第111页 |
4.3.7 数据处理 | 第111页 |
4.4 实验结果与讨论 | 第111-122页 |
4.4.1 蛋白质组成含量的变化 | 第111-113页 |
4.4.2 TCA-可溶性肽含量的变化 | 第113-115页 |
4.4.3 蛋白组分的SDS-PAGE分析 | 第115-118页 |
4.4.4 肌原纤维蛋白的超微结构变化 | 第118-121页 |
4.4.5 蛋白质降解与质构TPA之间相关性分析 | 第121-122页 |
4.5 本章小结 | 第122-123页 |
参考文献 | 第123-126页 |
第五章 基于差异蛋白质组学研究金枪鱼冷藏过程中蛋白质变化 | 第126-156页 |
5.1 前言 | 第126-127页 |
5.2 实验材料与设备 | 第127-129页 |
5.2.1 实验材料 | 第127页 |
5.2.2 实验试剂 | 第127页 |
5.2.3 主要仪器设备 | 第127-128页 |
5.2.4 试剂配制 | 第128-129页 |
5.3 实验方法 | 第129-138页 |
5.3.1 样品处理 | 第129-130页 |
5.3.2 双向电泳样品预处理 | 第130页 |
5.3.3 双向电泳试验步骤 | 第130-135页 |
5.3.4 差异蛋白质的质谱鉴定 | 第135-138页 |
5.4 实验结果及讨论 | 第138-153页 |
5.4.1 金枪鱼蛋白质双向电泳技术体系建立 | 第138-140页 |
5.4.2 金枪鱼在冷藏过程中鱼肉总蛋白点变化 | 第140-141页 |
5.4.3 金枪鱼冷藏过程中肌肉差异表达蛋白点变化 | 第141-149页 |
5.4.4 金枪鱼冷藏过程中差异蛋白点的质谱鉴定结果 | 第149-151页 |
5.4.5 讨论 | 第151-153页 |
5.5 本章小结 | 第153-154页 |
参考文献 | 第154-156页 |
第六章 金枪鱼冷藏过程中差异蛋白质基因表达变化的研究 | 第156-174页 |
6.1 前言 | 第156页 |
6.2 实验材料和仪器 | 第156-157页 |
6.2.1 实验材料 | 第156-157页 |
6.2.2 实验试剂 | 第157页 |
6.2.3 主要仪器设备 | 第157页 |
6.3 实验方法 | 第157-161页 |
6.3.1 样品处理 | 第157页 |
6.3.2 差异表达蛋白的RT-PCR转录水平鉴定 | 第157-161页 |
6.3.3 试验流程 | 第161页 |
6.3.4 数据处理 | 第161页 |
6.4 实验结果及讨论 | 第161-170页 |
6.4.1 金枪鱼冷藏过程中差异蛋白点RT-PCR鉴定 | 第161-167页 |
6.4.2 差异表达蛋白的双向电泳组和实时荧光定量PCR的比较 | 第167-168页 |
6.4.3 讨论 | 第168-170页 |
6.5 本章小结 | 第170-171页 |
参考文献 | 第171-174页 |
第七章 差异蛋白质影响金枪鱼鲜度下降的机理分析 | 第174-189页 |
7.1 前言 | 第174页 |
7.2 金枪鱼冷藏过程中差异蛋白质的功能分类 | 第174-179页 |
7.2.1 差异蛋白质的生物功能分类 | 第174-176页 |
7.2.2 差异蛋白质的细胞组成分类 | 第176-177页 |
7.2.3 差异蛋白质的分子功能分类 | 第177-179页 |
7.3 差异蛋白质的生物信息学分析 | 第179-183页 |
7.3.1 能量代谢相关蛋白生物信息学分析 | 第179-181页 |
7.3.2 肌纤维结构相关蛋白的生物信息学分析 | 第181-183页 |
7.3.3 纤维状蛋白质生物信息学分析 | 第183页 |
7.4 差异蛋白质影响金枪鱼新鲜度下降机理分析 | 第183-186页 |
7.4.1 通过糖酵解代谢途径影响金枪鱼新鲜度下降 | 第183-185页 |
7.4.2 通过组织蛋白酶途径影响金枪鱼新鲜度下降 | 第185-186页 |
7.5 本章小结 | 第186-187页 |
参考文献 | 第187-189页 |
总结论、创新点和研究展望 | 第189-192页 |
总结论 | 第189-191页 |
创新点 | 第191页 |
研究展望 | 第191-192页 |
附录一 图表 | 第192-205页 |
附录二 博士期间发表的论文 | 第205-206页 |
致谢 | 第206-207页 |