| 摘要 | 第5-6页 |
| ABSTRACT | 第6-7页 |
| 第一章 绪论 | 第13-29页 |
| 1.1 引言 | 第13页 |
| 1.2 大豆蛋白的组成及其功能性质 | 第13-20页 |
| 1.2.1 大豆蛋白的组成 | 第13-15页 |
| 1.2.2 7S和11S球蛋白的氨基酸组成 | 第15-16页 |
| 1.2.3 大豆蛋白的功能性质 | 第16-17页 |
| 1.2.4 7S和11S球蛋白功能性质的区别 | 第17-18页 |
| 1.2.5 影响大豆蛋白功能性质的内因 | 第18页 |
| 1.2.6 影响大豆蛋白功能性质的外因 | 第18-19页 |
| 1.2.7 7S球蛋白延展区、核心区对大豆蛋白功能性质的影响 | 第19-20页 |
| 1.3 大豆蛋白的酶法改性 | 第20-21页 |
| 1.3.1 植物蛋白酶限制性水解对大豆蛋白功能性的影响 | 第20-21页 |
| 1.3.2 动物蛋白酶限制性水解对大豆蛋白功能性的影响 | 第21页 |
| 1.3.3 微生物蛋白酶限制性水解对大豆蛋白功能性的影响 | 第21页 |
| 1.4 谷氨酰内肽酶的研究进展 | 第21-26页 |
| 1.4.1 谷氨酰内肽酶的来源 | 第22-23页 |
| 1.4.2 谷氨酰内肽酶的作用机理 | 第23-24页 |
| 1.4.3 谷氨酰内肽酶的酶学性质 | 第24-25页 |
| 1.4.4 谷氨酰内肽酶的应用现状 | 第25-26页 |
| 1.5 蛋白质与色素结合的研究进展 | 第26-27页 |
| 1.5.1 蛋白质与色素分子的结合形式 | 第26-27页 |
| 1.5.2 蛋白质结合色素的研究进展及其对色素性质的影响 | 第27页 |
| 1.6 本课题的主要目的、研究意义和内容 | 第27-29页 |
| 1.6.1 本课题主要目的和意义 | 第27-28页 |
| 1.6.2 本课题研究内容 | 第28-29页 |
| 第二章 谷氨酰内肽酶限制性修饰对大豆球蛋白色素结合能力的影响 | 第29-47页 |
| 2.1 引言 | 第29-30页 |
| 2.2 实验材料与仪器 | 第30-33页 |
| 2.2.1 实验材料 | 第30-31页 |
| 2.2.2 实验试剂与药品 | 第31-32页 |
| 2.2.3 主要实验设备与仪器 | 第32-33页 |
| 2.3 实验方法 | 第33-37页 |
| 2.3.1 谷氨酰内肽酶的纯化流程 | 第33页 |
| 2.3.2 酶活的测定 | 第33-34页 |
| 2.3.2.1 内肽酶合成底物的准备 | 第33页 |
| 2.3.2.2 ρNA 标准曲线的绘制 | 第33-34页 |
| 2.3.2.3 内肽酶活力测定方法 | 第34页 |
| 2.3.3 可溶性蛋白含量的测定 | 第34-35页 |
| 2.3.4 11S 球蛋白的制备 | 第35页 |
| 2.3.5 11S 球蛋白的酶解 | 第35页 |
| 2.3.6 电泳分析（SDS-PAGE） | 第35页 |
| 2.3.7 粒度的测定 | 第35页 |
| 2.3.8 zeta 电位的测定 | 第35页 |
| 2.3.9 表面疏水性的测定 | 第35-36页 |
| 2.3.10 荧光光谱测定 | 第36页 |
| 2.3.11 大豆 11S 与红曲红色素结合性质的测定 | 第36-37页 |
| 2.4 结果与讨论 | 第37-45页 |
| 2.4.1 ρNA 标准曲线的绘制 | 第37页 |
| 2.4.2 过柱次数对谷氨酰内肽酶纯化效果的影响 | 第37-39页 |
| 2.4.3 谷氨酰内肽酶的分离纯化 | 第39页 |
| 2.4.4 谷氨酰内肽酶酶解对大豆 11S 性质的影响 | 第39-42页 |
| 2.4.4.1 SDS-PAGE 电泳分析 | 第40页 |
| 2.4.4.2 酶解后 11S 球蛋白电位、粒度的变化 | 第40-41页 |
| 2.4.4.3 11S 球蛋白表面疏水性的变化 | 第41-42页 |
| 2.4.5 谷氨酰内肽酶对 11S 球蛋白与红曲红色素结合常数的影响 | 第42-43页 |
| 2.4.6 11S 球蛋白结合红曲色素的最大结合量 | 第43-44页 |
| 2.4.7 蛋白-色素结合物的光稳定性 | 第44-45页 |
| 2.5 本章小结 | 第45-47页 |
| 第三章 谷氨酰内肽酶限制性修饰对大豆伴球蛋白乳化性的影响 | 第47-70页 |
| 3.1 引言 | 第47-48页 |
| 3.2 实验材料与设备 | 第48-49页 |
| 3.2.1 实验材料 | 第48页 |
| 3.2.2 实验试剂与药品 | 第48页 |
| 3.2.3 实验仪器与设备 | 第48-49页 |
| 3.3 实验方法 | 第49-52页 |
| 3.3.1 7S 球蛋白的制备 | 第49页 |
| 3.3.2 谷氨酰内肽酶的纯化 | 第49页 |
| 3.3.3 7S 球蛋白的酶解 | 第49-50页 |
| 3.3.4 7S 球蛋白核心区（7S core）的制备 | 第50页 |
| 3.3.5 乳液的准备 | 第50-51页 |
| 3.3.6 乳液 zeta 电位的测定 | 第51页 |
| 3.3.7 乳液粒度的测定 | 第51页 |
| 3.3.8 溶解曲线的测定 | 第51页 |
| 3.3.9 乳化活性的测定 | 第51-52页 |
| 3.3.10 乳液界面蛋白含量 | 第52页 |
| 3.3.11 乳液的形貌观察 | 第52页 |
| 3.3.12 乳化稳定性的测定 | 第52页 |
| 3.4 结果与讨论 | 第52-68页 |
| 3.4.1 不同蛋白质样品的溶解度曲线 | 第52-53页 |
| 3.4.2 不同蛋白质样品乳液的基本性质 | 第53-54页 |
| 3.4.3 不同 pH 值对乳液性质的影响 | 第54-59页 |
| 3.4.3.1 对乳化活性的影响 | 第54-55页 |
| 3.4.3.2 对电位、粒度的影响 | 第55-56页 |
| 3.4.3.3 对乳液液滴形貌的影响 | 第56-57页 |
| 3.4.3.4 对乳液稳定性的影响 | 第57-59页 |
| 3.4.4 不同离子强度对乳液性质的影响 | 第59-64页 |
| 3.4.4.1 对乳化活性的影响 | 第59页 |
| 3.4.4.2 对电位、粒度的影响 | 第59-61页 |
| 3.4.4.3 对乳液液滴形貌的影响 | 第61-62页 |
| 3.4.4.4 对乳液稳定性的影响 | 第62-64页 |
| 3.4.5 不同温度对乳液性质的影响 | 第64-68页 |
| 3.4.5.1 对乳化活性的影响 | 第64-65页 |
| 3.4.5.2 对电位、粒度的影响 | 第65-66页 |
| 3.4.5.3 对乳液液滴形貌的影响 | 第66页 |
| 3.4.5.4 对乳液稳定性的影响 | 第66-68页 |
| 3.5 本章小结 | 第68-70页 |
| 第四章 谷氨酰内肽酶限制性修饰对大豆伴球蛋白热致凝胶性质的影响 | 第70-85页 |
| 4.1 引言 | 第70-71页 |
| 4.2 实验材料与设备 | 第71-73页 |
| 4.2.1 实验材料 | 第71页 |
| 4.2.2 实验试剂与药品 | 第71-72页 |
| 4.2.3 实验设备与仪器 | 第72-73页 |
| 4.3 实验方法 | 第73-74页 |
| 4.3.1 7S 球蛋白的制备 | 第73页 |
| 4.3.2 谷氨酰内肽酶的纯化 | 第73页 |
| 4.3.3 7S 球蛋白的酶解 | 第73页 |
| 4.3.4 差示量热扫描 | 第73页 |
| 4.3.5 表面疏水性的测定 | 第73页 |
| 4.3.6 热致凝胶样品的制备 | 第73页 |
| 4.3.7 凝胶流变性质的测定 | 第73-74页 |
| 4.3.8 凝胶持水性的测定 | 第74页 |
| 4.3.9 凝胶网络结构的扫描电镜（SEM）观察 | 第74页 |
| 4.3.10 凝胶微观结构的激光共聚焦显微镜（CLSM）观察 | 第74页 |
| 4.4 结果与讨论 | 第74-84页 |
| 4.4.1 谷氨酰内肽酶水解对 7S 球蛋白热性质和表面疏水性的影响 | 第74-75页 |
| 4.4.2 7S 球蛋白和 7S-GE 热致凝胶的外观和透明度 | 第75-76页 |
| 4.4.3 7S 球蛋白、7S-GE 热致凝胶的流变性质 | 第76-79页 |
| 4.4.3.1 酶解的影响 | 第76-77页 |
| 4.4.3.2 离子强度的影响 | 第77-79页 |
| 4.4.4 7S 球蛋白、7S-GE 热致凝胶的网络结构 | 第79-81页 |
| 4.4.4.1 酶解的影响 | 第79-80页 |
| 4.4.4.2 离子强度对热致凝胶网络结构的影响 | 第80-81页 |
| 4.4.5 7S 球蛋白、7S-GE 热致凝胶的微观结构 | 第81-83页 |
| 4.4.5.1 酶解的影响 | 第82页 |
| 4.4.5.2 离子强度对热致凝胶微观结构的影响 | 第82-83页 |
| 4.4.6 7S 球蛋白热致凝胶的持水性 | 第83-84页 |
| 4.4.6.1 酶解的影响 | 第83页 |
| 4.4.6.2 离子强度对热致凝胶持水性的影响 | 第83-84页 |
| 4.5 本章小结 | 第84-85页 |
| 结论与展望 | 第85-87页 |
| 参考文献 | 第87-100页 |
| 攻读硕士学位期间取得的研究成果 | 第100-101页 |
| 致谢 | 第101-102页 |
| 附件 | 第102页 |
