摘要 | 第5-7页 |
ABSTRACT | 第7-8页 |
第一章 绪论 | 第12-21页 |
1.1 肌球蛋白在水产凝胶加工中的作用 | 第12-16页 |
1.1.1 肌球蛋白 | 第12-13页 |
1.1.2 肌球蛋白在鱼糜凝胶形成的作用 | 第13-14页 |
1.1.3 蛋白质凝胶形成机理研究 | 第14页 |
1.1.4 热诱导肌球蛋白凝胶的研究进展 | 第14-15页 |
1.1.5 热诱导肌球蛋白凝胶的影响因素 | 第15-16页 |
1.1.6 凝胶保水性的研究进展 | 第16页 |
1.2 低场核磁共振(LF-NMR,Low field Nuclear Magnetic Resonance)技术 | 第16-18页 |
1.2.1 基本原理 | 第16-17页 |
1.2.2 低场核磁共振技术在食品中的应用 | 第17-18页 |
1.2.3 低场核磁共振技术测量凝胶类食品的水 | 第18页 |
1.3 研究背景与意义 | 第18-19页 |
1.4 主要研究内容 | 第19-20页 |
1.5 课题来源 | 第20-21页 |
第二章 热处理温度对肌球蛋白凝胶化过程中的水分影响 | 第21-32页 |
2.1 引言 | 第21页 |
2.2 材料和方法 | 第21-24页 |
2.2.1 主要材料与试剂 | 第21-22页 |
2.2.2 主要仪器与设备 | 第22页 |
2.2.3 提取肌球蛋白 | 第22-23页 |
2.2.4 鲢肌球蛋白浓度测定 | 第23页 |
2.2.5 鲢肌球蛋白的纯度分析 | 第23-24页 |
2.2.6 凝胶样品的准备 | 第24页 |
2.2.7 水分分布检测 | 第24页 |
2.2.8 数据分析 | 第24页 |
2.3 结果与分析 | 第24-30页 |
2.3.1 肌球蛋白浓度检测 | 第24-25页 |
2.3.2 肌球蛋白纯度检测 | 第25页 |
2.3.3 肌球蛋白凝胶T2弛豫特性分析 | 第25-28页 |
2.3.4 对低场核磁共振参数的PCA比较 | 第28-30页 |
2.4 小结 | 第30-32页 |
第三章 热处理温度对鲢肌球蛋白结构和凝胶三维网络的影响 | 第32-42页 |
3.1 引言 | 第32页 |
3.2 材料和方法 | 第32-35页 |
3.2.1 实验主要材料与试剂 | 第32-33页 |
3.2.2 设备与仪器 | 第33页 |
3.2.3 样品预处理 | 第33页 |
3.2.4 拉曼光谱测定及谱图处理 | 第33-34页 |
3.2.5 扫描电子显微镜 | 第34页 |
3.2.6 分形维数的计算 | 第34页 |
3.2.7 孔隙平均当量直径的计算 | 第34-35页 |
3.2.8 数据处理 | 第35页 |
3.3 结果与分析 | 第35-40页 |
3.3.1 不同加热温度下肌球蛋白的拉曼光谱图 | 第35-36页 |
3.3.2 热变性肌球蛋白二级结构含量变化 | 第36-38页 |
3.3.3 热诱导肌球蛋白凝胶的三维网络结构 | 第38-39页 |
3.3.4 分形分析和孔径大小的计算 | 第39-40页 |
3.4 小结 | 第40-42页 |
第四章 热处理下鲢肌球蛋白变性规律 | 第42-54页 |
4.1 引言 | 第42页 |
4.2 材料和方法 | 第42-44页 |
4.2.1 材料和试剂 | 第42页 |
4.2.2 主要设备和仪器 | 第42页 |
4.2.3 样品预处理 | 第42-43页 |
4.2.4 浊度 | 第43页 |
4.2.5 肌球蛋白溶解度 | 第43页 |
4.2.6 肌球蛋白的差示扫描量热(DSC)检测 | 第43页 |
4.2.7 色氨酸荧光性的测量 | 第43页 |
4.2.8 肌球蛋白圆二色谱(CD)的测定 | 第43-44页 |
4.3 结果与分析 | 第44-51页 |
4.3.1 加热温度对肌球蛋白浊度和溶解度的影响 | 第44-45页 |
4.3.2 肌球蛋白热构象转变温度的测量 | 第45-46页 |
4.3.3 温度诱导下的肌球蛋白荧光光谱图 | 第46-47页 |
4.3.4 荧光数据处理模型和结果 | 第47-49页 |
4.3.5 圆二色光谱检测 | 第49-51页 |
4.4 讨论 | 第51-52页 |
4.5 小结 | 第52-54页 |
第五章 结论与展望 | 第54-57页 |
5.1 结论 | 第54-55页 |
5.2 展望 | 第55-57页 |
参考文献 | 第57-63页 |
致谢 | 第63-64页 |
在攻读硕士学位期间发表的论文 | 第64页 |