| 目录 | 第1-8页 |
| 摘要 | 第8-9页 |
| 第一章 文献综述 | 第9-18页 |
| 1 氨肽酶的研究进展 | 第9-18页 |
| ·氨肽酶的分布 | 第9页 |
| ·氨肽酶的分类和命名 | 第9-12页 |
| ·哺乳动物中氨肽酶的命名与分类 | 第10-11页 |
| ·微生物中氨肽酶的命名与分类 | 第11-12页 |
| ·氨肽酶的生化特性 | 第12-13页 |
| ·氨肽酶的生物功能 | 第12-13页 |
| ·氨肽酶的物理和化学特性 | 第13页 |
| ·几种常见的氨肽酶 | 第13-15页 |
| ·亮氨酸氨肽酶 | 第13-14页 |
| ·蛋氨酰氨肽酶 | 第14页 |
| ·精氨酸氨肽酶 | 第14-15页 |
| ·氨肽酶在食品中的应用 | 第15-16页 |
| ·研究意义与研究内容 | 第16-18页 |
| ·研究意义 | 第16-17页 |
| ·研究内容 | 第17-18页 |
| 第二章 亮氨酰氨肽酶的分离纯化与酶学特性研究 | 第18-28页 |
| 1 引言 | 第18页 |
| 2 材料与方法 | 第18-21页 |
| ·实验材料与试剂 | 第18页 |
| ·主要仪器与设备 | 第18-19页 |
| ·试验方法 | 第19-21页 |
| ·亮氨酰氨肽酶活性的测定 | 第19页 |
| ·蛋白含量的测定 | 第19页 |
| ·亮氨酰氨肽酶的分离纯化方法 | 第19-20页 |
| ·粗酶液的制备 | 第19页 |
| ·硫酸铵沉淀 | 第19-20页 |
| ·Sephadex G-100 凝胶过滤 | 第20页 |
| ·Phenyl-Sepharose HP 疏水层析 | 第20页 |
| ·亮氨酰氨肽酶性质的测定 | 第20-21页 |
| ·亮氨酰氨肽酶最适温度的测定 | 第20页 |
| ·亮氨酰氨肽酶最适 pH 值的测定 | 第20页 |
| ·金属离子和螯合剂对亮氨酰氨肽酶活性的影响 | 第20-21页 |
| ·数据处理 | 第21页 |
| 3 结果与分析 | 第21-26页 |
| ·亮氨酸氨肽酶的硫酸铵沉淀 | 第21页 |
| ·亮氨酰氨肽酶的 Sephadex G-100 凝胶过滤结果 | 第21-22页 |
| ·Phenyl-Sepharose HP 疏水层析 | 第22-23页 |
| ·亮氨酰氨肽酶的分离纯化结果 | 第23-24页 |
| ·亮氨酰氨肽酶的最适反应温度 | 第24-25页 |
| ·亮氨酰氨肽酶的最适反应 pH | 第25页 |
| ·金属离子和螯合剂对亮氨酰氨肽酶活性的影响 | 第25-26页 |
| 4 讨论 | 第26-28页 |
| 第三章 ：丙氨酰氨肽酶的分离纯化与酶学特性研究 | 第28-38页 |
| 1 引言 | 第28页 |
| 2 材料与方法 | 第28-30页 |
| ·试验方法 | 第28-30页 |
| ·丙氨酰氨肽酶酶活性的测定 | 第28页 |
| ·蛋白含量的测定 | 第28页 |
| ·丙氨酰氨肽酶的分离纯步骤 | 第28-29页 |
| ·粗酶液的制备 | 第28-29页 |
| ·丙氨酰氨肽酶的硫酸铵沉淀 | 第29页 |
| ·丙氨酰氨肽酶 Sephadex G-100 凝胶过滤 | 第29页 |
| ·丙氨酰氨肽酶 Phenyl-Sepharose HP 疏水层析 | 第29页 |
| ·丙氨酰氨肽酶性质的测定 | 第29-30页 |
| ·丙氨酰氨肽酶的最适反应温度的测定 | 第29-30页 |
| ·丙氨酰氨肽酶的最适 pH 的测定 | 第30页 |
| ·金属离子对丙氨酰氨肽酶活性的影响 | 第30页 |
| ·螯合剂 EDTA 和 EGTA 对丙氨酰氨肽酶活性的影响 | 第30页 |
| ·数据处理 | 第30页 |
| 3 结果与分析 | 第30-36页 |
| ·硫酸铵沉淀结果 | 第30-31页 |
| ·丙氨酰氨肽酶 SephadexG-100 凝胶过滤结果 | 第31-32页 |
| ·Phenyl-Sepharose HP 疏水层析 | 第32页 |
| ·丙氨酰氨肽酶的纯化结果 | 第32-33页 |
| ·丙氨酰氨肽酶的最适反应温度 | 第33页 |
| ·丙氨酰氨肽酶的最适 pH | 第33-34页 |
| ·金属离子对丙氨酰氨肽酶活性的影响 | 第34-35页 |
| ·EDTA 和 EGTA 对酶活性的影响 | 第35-36页 |
| 4 讨论 | 第36-38页 |
| 第四章 ：精氨酰氨肽酶的分离纯化与酶学特性研究 | 第38-46页 |
| 1 引言 | 第38页 |
| 2 材料与方法 | 第38-39页 |
| ·主要实验材料、试剂和仪器 | 第38页 |
| ·试验方法 | 第38页 |
| ·精氨酰氨肽酶酶活性的测定 | 第38页 |
| ·蛋白含量的测定 | 第38页 |
| ·精氨酰氨肽酶的分离纯化 | 第38-39页 |
| ·数据处理 | 第39页 |
| 3 结果与分析 | 第39-44页 |
| ·硫酸铵沉淀结果 | 第39页 |
| ·SephadexG-100 凝胶过滤 | 第39-40页 |
| ·Phenyl-Sepharose HP 疏水层析 | 第40-41页 |
| ·精氨酰氨肽酶的分离纯化结果 | 第41页 |
| ·精氨酰氨肽酶最适温度的测定 | 第41-42页 |
| ·精氨酰氨肽酶的最适反应 pH 值 | 第42页 |
| ·金属离子对精氨酰氨肽酶活性的影响 | 第42-44页 |
| ·EDTA 和 EGTA 对酶活性的影响 | 第44页 |
| 4 讨论 | 第44-46页 |
| 第五章 氨肽酶对金华火腿中小分子肽的水解研究 | 第46-50页 |
| 1 引言 | 第46页 |
| 2 材料与方法 | 第46-47页 |
| ·实验材料与试剂 | 第46页 |
| ·主要实验材料、试剂和仪器 | 第46页 |
| ·试验方法 | 第46-47页 |
| 3 讨论与分析 | 第47-50页 |
| 第六章 结论与展望 | 第50-52页 |
| 1 结论 | 第50-51页 |
| 2 展望 | 第51-52页 |
| 参考文献 | 第52-60页 |
| Abstract | 第60-62页 |
| 致谢 | 第62页 |
