| 摘要 | 第6-9页 |
| Abstract | 第9-12页 |
| 缩写表 | 第18-19页 |
| 第一章 绪论 | 第19-37页 |
| 1.1 问题的提出 | 第19页 |
| 1.2 谷朊蛋白制备ACE抑制肽的研究 | 第19-21页 |
| 1.2.1 谷朊蛋白的原料特性 | 第20页 |
| 1.2.2 谷朊蛋白的酶解特性 | 第20-21页 |
| 1.3 多模式超声波技术的研究 | 第21-23页 |
| 1.3.1 双频超声波的研究 | 第21页 |
| 1.3.2 超声波工作模式的研究 | 第21-23页 |
| 1.4 超声波预处理在酶解法制备ACE抑制肽上的应用 | 第23-26页 |
| 1.4.1 对酶解产物活性的影响 | 第23页 |
| 1.4.2 对酶解反应速率的影响 | 第23-24页 |
| 1.4.3 超声预处理提高酶解效率的机理研究 | 第24-26页 |
| 1.5 食品加工过程的原位实时监测 | 第26-28页 |
| 1.5.1 近红外光谱在蛋白质研究中的应用 | 第27-28页 |
| 1.5.2 原位光谱在食品加工过程中应用 | 第28页 |
| 1.6 超声波预处理制备ACE抑制肽存在问题 | 第28-29页 |
| 1.7 本论文的立题依据、意义及主要研究内容 | 第29-31页 |
| 1.7.1 立题依据和研究意义 | 第29-30页 |
| 1.7.2 主要研究内容 | 第30-31页 |
| 参考文献 | 第31-37页 |
| 第二章 多模式超声波预处理制备谷朊蛋白ACE抑制肽的研究 | 第37-59页 |
| 2.1 前言 | 第37-38页 |
| 2.2 试验材料与仪器设备 | 第38页 |
| 2.2.1 试验材料及试剂 | 第38页 |
| 2.2.2 试验仪器及设备 | 第38页 |
| 2.3 试验方法 | 第38-43页 |
| 2.3.1 超声波工作模式及超声波预处理参数的优化 | 第38-40页 |
| 2.3.2 酶解方法 | 第40-41页 |
| 2.3.3 超声对酶解过程的影响 | 第41页 |
| 2.3.4 DH测定方法 | 第41页 |
| 2.3.5 酶解产物ACE抑制率及IC_(50)的测定方法 | 第41-42页 |
| 2.3.6 酶解产物表面疏水性的测定方法 | 第42页 |
| 2.3.7 酶解过程中酶解产物分子量分布的测定 | 第42-43页 |
| 2.3.8 数据统计与分析 | 第43页 |
| 2.4 试验结果结果与分析 | 第43-55页 |
| 2.4.1 超声模式的优化 | 第43-45页 |
| 2.4.2 超声参数的优化 | 第45-49页 |
| 2.4.3 验证试验 | 第49-50页 |
| 2.4.4 超声对酶解过程的影响 | 第50-55页 |
| 2.5 本章小结 | 第55页 |
| 参考文献 | 第55-59页 |
| 第三章 超声预处理对谷朊蛋白微观形貌、纳米力学特性、分子结构的影响 | 第59-79页 |
| 3.1 前言 | 第59页 |
| 3.2 试验材料与仪器设备 | 第59-60页 |
| 3.2.1 试验材料及试剂 | 第59-60页 |
| 3.2.2 试验仪器及设备 | 第60页 |
| 3.3 试验方法 | 第60-64页 |
| 3.3.1 超声波预处理方法 | 第60-61页 |
| 3.3.2 谷朊蛋白的酶解方法 | 第61页 |
| 3.3.3 谷朊蛋白DH和酶解产物ACE抑制率的测定 | 第61页 |
| 3.3.4 谷朊蛋白微观形貌，表面粗糙度，纳米力学特性的测定 | 第61-63页 |
| 3.3.5 谷朊蛋白分子结构的测定 | 第63-64页 |
| 3.4 结果与讨论 | 第64-74页 |
| 3.4.1 超声过程中DH和ACE抑制率的变化 | 第64-65页 |
| 3.4.2 超声过程中谷朊蛋白微观结构的变化 | 第65-68页 |
| 3.4.3 超声过程中谷朊蛋白纳米力学性能的变化 | 第68-70页 |
| 3.4.4 超声过程中谷朊蛋白分子结构的变化 | 第70-74页 |
| 3.5 本章小结 | 第74-75页 |
| 参考文献 | 第75-79页 |
| 第四章 超声波预处理过程中谷朊蛋白结构与酶解产物ACE抑制率的关系研究 | 第79-91页 |
| 4.1 前言 | 第79-80页 |
| 4.2 试验材料与仪器设备 | 第80页 |
| 4.2.1 试验材料与试剂 | 第80页 |
| 4.2.2 试验仪器与设备 | 第80页 |
| 4.3 试验方法 | 第80-82页 |
| 4.3.1 酶解底物结构性能与酶解产物ACE抑制率之间的相关性分析 | 第80-81页 |
| 4.3.2 酶解底物结构特性的主成分分析 | 第81页 |
| 4.3.3 酶解底物结构与酶解产物ACE抑制率之间的逐步回归分析 | 第81-82页 |
| 4.3.4 数据分析与处理 | 第82页 |
| 4.4 结果与讨论 | 第82-87页 |
| 4.4.1 酶解底物结构性能与酶解产物ACE抑制率之间的相关性分析 | 第82-83页 |
| 4.4.2 酶解底物结构特性之间的主成分分析 | 第83-86页 |
| 4.4.3 酶解底物结构与酶解产物ACE抑制率之间的逐步回归分析 | 第86-87页 |
| 4.5 本章小结 | 第87-88页 |
| 参考文献 | 第88-91页 |
| 第五章 超声预处理过程中巯基与二硫键含量的原位实时监测技术研究 | 第91-111页 |
| 5.1 前言 | 第91页 |
| 5.2 试验材料与仪器设备 | 第91-92页 |
| 5.2.1 试验材料及试剂 | 第91-92页 |
| 5.2.2 试验仪器及设备 | 第92页 |
| 5.3 试验方法 | 第92-98页 |
| 5.3.1 谷朊蛋白的超声波预处理 | 第92页 |
| 5.3.2 谷朊蛋白-SH、S-S含量的离线测定 | 第92-93页 |
| 5.3.3 超声过程中谷朊蛋白巯基含量原位实时监测系统的构建 | 第93-94页 |
| 5.3.4 超声预处理过程中原位实时光谱的采集 | 第94-95页 |
| 5.3.5 超声过程中原位实时光谱的预处理 | 第95页 |
| 5.3.6 超声过程中-SH、S-S含量原位实时监测定量模型的建立 | 第95-98页 |
| 5.4 试验结果与讨论 | 第98-107页 |
| 5.4.1 超声预处理过程中谷朊蛋白-SH，S-S含量的变化 | 第98-100页 |
| 5.4.2 超声波预处理过程中谷朊蛋白光谱的预处理 | 第100-101页 |
| 5.4.3 校正模型和预测模型的建立 | 第101-106页 |
| 5.4.4 建模方法的比较与分析 | 第106-107页 |
| 5.5 本章小节 | 第107-108页 |
| 参考文献 | 第108-111页 |
| 第六章 谷朊蛋白酶解过程的原位实时监测技术研究 | 第111-127页 |
| 6.1 前言 | 第111页 |
| 6.2 试验材料与仪器设备 | 第111-112页 |
| 6.2.1 试验材料及试剂 | 第111-112页 |
| 6.2.2 试验仪器及设备 | 第112页 |
| 6.3 试验方法 | 第112-116页 |
| 6.3.1 谷朊蛋白的酶解方法 | 第112-113页 |
| 6.3.2 谷朊蛋白DH，多肽浓度，ACE抑制率的离线测定 | 第113页 |
| 6.3.3 酶解过程中原位实时光谱的采集 | 第113-114页 |
| 6.3.4 酶解过程中原位实时光谱的预处理 | 第114页 |
| 6.3.5 酶解过程中重要指标参数定量模型的建立 | 第114-116页 |
| 6.4 试验结果与分析 | 第116-124页 |
| 6.4.1 酶解过程中DH，多肽浓度，酶解产物ACE抑制率的变化 | 第116-117页 |
| 6.4.2 酶解过程中原位光谱的预处理 | 第117-119页 |
| 6.4.3 酶解过程中重要指标参数定量模型的建立 | 第119-123页 |
| 6.4.4 建模方法的比较与分析 | 第123-124页 |
| 6.5 本章小节 | 第124页 |
| 参考文献 | 第124-127页 |
| 第七章 结论与展望 | 第127-131页 |
| 7.1 主要结论 | 第127-129页 |
| 7.2 主要创新点 | 第129页 |
| 7.3 展望 | 第129-131页 |
| 致谢 | 第131-133页 |
| 攻读博士学位期间科研成果情况 | 第133-134页 |
