| 摘要 | 第4-6页 |
| Abstract | 第6-7页 |
| 第一章 绪论 | 第11-23页 |
| 1.1 海参 | 第11-15页 |
| 1.1.1 海参概述 | 第11页 |
| 1.1.2 海参体壁结构 | 第11-12页 |
| 1.1.3 海参胶原组织结构 | 第12-13页 |
| 1.1.4 胶原的分子结构 | 第13页 |
| 1.1.5 胶原的酶解特性 | 第13-14页 |
| 1.1.6 蛋白聚糖的研究进展 | 第14-15页 |
| 1.2 海参自溶 | 第15-17页 |
| 1.2.1 海参自溶与体壁组织结构变化 | 第15-16页 |
| 1.2.2 海参自溶与内源酶相关性研究进展 | 第16-17页 |
| 1.3 丝氨酸蛋白酶的概述 | 第17-19页 |
| 1.3.1 丝氨酸蛋白酶的简介及分类 | 第17-18页 |
| 1.3.2 水产动物丝氨酸蛋白酶研究进展 | 第18-19页 |
| 1.4 胶原超分子的结构分析方法 | 第19-21页 |
| 1.4.1 组织学研究技术 | 第19页 |
| 1.4.2 氨基酸分析 | 第19-20页 |
| 1.4.3 红外光谱分析 | 第20-21页 |
| 1.4.4 热量学分析 | 第21页 |
| 1.5 本论文的研究内容与意义 | 第21-23页 |
| 第二章 材料与方法 | 第23-38页 |
| 2.1 实验材料 | 第23-29页 |
| 2.1.1 实验原料 | 第23页 |
| 2.1.2 实验仪器 | 第23-24页 |
| 2.1.3 实验试剂 | 第24-26页 |
| 2.1.4 试剂配制 | 第26-29页 |
| 2.2 实验方法 | 第29-38页 |
| 2.2.1 MCT胶原超分子的制备 | 第29页 |
| 2.2.2 胰蛋白酶酶活力的测定 | 第29-30页 |
| 2.2.3 MCT胶原超分子不同酶解时间样品制备 | 第30页 |
| 2.2.4 海参胶原原纤维(CCF)的提取 | 第30-31页 |
| 2.2.5 海参酶溶型胶原蛋白(PSC)的提取 | 第31页 |
| 2.2.6 扫描电镜方法 | 第31-32页 |
| 2.2.7 酶解溶出性成分分析 | 第32-36页 |
| 2.2.7.1 总溶出物溶出率的测定 | 第32页 |
| 2.2.7.2 总蛋白溶出率的测定 | 第32-34页 |
| 2.2.7.3 糖胺聚糖总溶出量的测定 | 第34-35页 |
| 2.2.7.4 羟脯氨酸溶出率的测定 | 第35-36页 |
| 2.2.8 SDS-PAGE电泳 | 第36-37页 |
| 2.2.9 分子量分布分析 | 第37页 |
| 2.2.10 ATR红外光谱分析 | 第37页 |
| 2.2.11 热量学测定 | 第37页 |
| 2.2.12 统计学分析方法 | 第37-38页 |
| 第三章 结果与讨论 | 第38-61页 |
| 3.1 扫描电镜（SEM）观察 | 第38-42页 |
| 3.1.1 刺参体壁MCT胶原超分子的SEM观察 | 第38-39页 |
| 3.1.2 胰蛋白酶降解MCT胶原超分子的SEM观察 | 第39-42页 |
| 3.2 酶解溶出性成分变化 | 第42-47页 |
| 3.2.1 总溶出物溶出率 | 第42-43页 |
| 3.2.2 总蛋白溶出率 | 第43-45页 |
| 3.2.3 糖胺聚糖总溶出量 | 第45-46页 |
| 3.2.4 羟脯氨酸溶出率 | 第46-47页 |
| 3.3 SDS-PAGE电泳分析 | 第47-50页 |
| 3.4 分子量分布变化 | 第50-54页 |
| 3.5 ATR红外光谱分析 | 第54-57页 |
| 3.6 热稳定性分析 | 第57-61页 |
| 第四章 结论 | 第61-62页 |
| 问题与展望 | 第62-63页 |
| 参考文献 | 第63-70页 |
| 致谢 | 第70页 |