| 中文摘要 | 第2-3页 |
| Abstract | 第3-4页 |
| 第1章 绪论 | 第8-22页 |
| 1.1 蛋白酶简介 | 第8-12页 |
| 1.1.1 蛋白酶的分类 | 第8页 |
| 1.1.2 产蛋白酶的微生物 | 第8-10页 |
| 1.1.3 蛋白酶的应用 | 第10-12页 |
| 1.2 米曲霉蛋白酶 | 第12-15页 |
| 1.2.1 米曲霉概述 | 第12-13页 |
| 1.2.2 米曲霉产生酶类 | 第13页 |
| 1.2.3 米曲霉蛋白酶 | 第13-14页 |
| 1.2.4 米曲霉在食品工业中的应用 | 第14-15页 |
| 1.3 蛋白酶的纯化及酶学性质 | 第15-18页 |
| 1.3.1 蛋白酶的纯化 | 第15-17页 |
| 1.3.2 蛋白酶的酶学性质 | 第17-18页 |
| 1.4 蛋白酶在豆酱中的应用 | 第18-19页 |
| 1.4.1 大豆蛋白的组成与结构 | 第18-19页 |
| 1.4.2 蛋白酶在豆酱中的作用 | 第19页 |
| 1.4.3 酶法制酱 | 第19页 |
| 1.5 本课题的目的和意义 | 第19-20页 |
| 1.6 课题资助名称 | 第20-21页 |
| 1.7 本课题的技术路线 | 第21-22页 |
| 第2章 材料与方法 | 第22-33页 |
| 2.1 材料 | 第22-25页 |
| 2.1.1 菌株 | 第22页 |
| 2.1.2 培养基 | 第22页 |
| 2.1.3 试剂 | 第22-24页 |
| 2.1.4 主要仪器设备 | 第24-25页 |
| 2.2 方法 | 第25-33页 |
| 2.2.1 分析方法 | 第25-27页 |
| 2.2.2 粗酶液的制备 | 第27页 |
| 2.2.3 不同培养时间对菌体产酶的影响 | 第27-28页 |
| 2.2.4 蛋白酶的分离纯化 | 第28-30页 |
| 2.2.5 纯蛋白酶的酶学性质研究 | 第30-31页 |
| 2.2.6 蛋白酶水解大豆蛋白的研究 | 第31-32页 |
| 2.2.7 酶法制酱初探 | 第32-33页 |
| 第3章 结果与分析 | 第33-49页 |
| 3.1 标准曲线的获得 | 第33-34页 |
| 3.1.1 酪氨酸标准曲线 | 第33页 |
| 3.1.2 牛血清蛋白标准曲线 | 第33-34页 |
| 3.2 蛋白酶分泌方式的确定 | 第34-35页 |
| 3.3 不同培养时间对菌体产酶的影响 | 第35页 |
| 3.4 蛋白酶的分离纯化 | 第35-38页 |
| 3.4.1 (NH_4)_2SO_4盐析饱和度的确定 | 第35-36页 |
| 3.4.2 Sephadex G-50层析 | 第36-37页 |
| 3.4.3 蛋白酶纯化得率 | 第37-38页 |
| 3.4.4 SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳 | 第38页 |
| 3.4.5 氨基酸序列分析 | 第38页 |
| 3.5 纯化蛋白酶的酶学性质分析 | 第38-44页 |
| 3.5.1 酶的最适反应温度 | 第38-39页 |
| 3.5.2 酶的最适反应pH | 第39-40页 |
| 3.5.3 酶的热稳定性 | 第40-41页 |
| 3.5.4 酶的pH稳定性 | 第41-42页 |
| 3.5.5 金属离子、NH_4~+对酶活性的影响 | 第42-43页 |
| 3.5.6 酪素浓度对蛋白酶水解速率的影响——米氏常数Km值的测定 | 第43-44页 |
| 3.6 蛋白酶水解大豆蛋白的研究 | 第44-47页 |
| 3.6.1 蛋白酶水解大豆蛋白后蛋白质降解的分析 | 第44-45页 |
| 3.6.2 氨基酸含量测定结果 | 第45-47页 |
| 3.7 酶法制酱初探 | 第47-49页 |
| 第4章 讨论 | 第49-54页 |
| 4.1 米曲霉蛋白酶的纯化 | 第49页 |
| 4.2 米曲霉蛋白酶的纯化过程中的样品处理 | 第49-51页 |
| 4.3 米曲霉蛋白酶的酶学性质分析 | 第51-52页 |
| 4.4 米曲霉蛋白酶水解大豆蛋白的研究 | 第52页 |
| 4.5 酶法制酱的研究 | 第52-54页 |
| 第5章 结论 | 第54-55页 |
| 参考文献 | 第55-62页 |
| 致谢 | 第62-63页 |
| 攻读学位期间发表学术论文 | 第63-64页 |